KEGG   ENZYME: 1.3.98.1Help
Entry
EC 1.3.98.1                 Enzyme                                 

Name
dihydroorotate dehydrogenase (fumarate);
DHOdehase (ambiguous);
dihydroorotate dehydrogenase (ambiguous);
dihydoorotic acid dehydrogenase (ambiguous);
DHOD (ambiguous);
DHODase (ambiguous);
dihydroorotate oxidase, pyr4 (gene name)
Class
Oxidoreductases;
Acting on the CH-CH group of donors;
With other, known, acceptors
BRITE hierarchy
Sysname
(S)-dihydroorotate:fumarate oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
(S)-dihydroorotate + fumarate = orotate + succinate [RN:R01867]
Reaction(KEGG)
Substrate
(S)-dihydroorotate [CPD:C00337];
fumarate [CPD:C00122]
Product
orotate [CPD:C00295];
succinate [CPD:C00042]
Comment
Binds FMN. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. Other class 1 dihydroorotate dehydrogenases use either NAD+ (EC 1.3.1.14) or NADP+ (EC 1.3.1.15) as electron acceptor. The membrane bound class 2 dihydroorotate dehydrogenase (EC 1.3.5.2) uses quinone as electron acceptor.
History
EC 1.3.98.1 created 1961 as EC 1.3.3.1, transferred 2011 to EC 1.3.98.1
Pathway
Pyrimidine metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K00226  
dihydroorotate dehydrogenase (fumarate)
Genes
SCE: 
YKL216W(URA1)
KLA: 
LTH: 
ZRO: 
NCS: 
NCAS_0D03520(NCAS0D03520)
NDI: 
NDAI_0H00120(NDAI0H00120)
TPF: 
TPHA_0K00200(TPHA0K00200)
TBL: 
TBLA_0B10140(TBLA0B10140)
TDL: 
TDEL_0F05620(TDEL0F05620)
KAF: 
KAFR_0L00170(KAFR0L00170)
LEL: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
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CTHR: 
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FGR: 
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SSL: 
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PTE: 
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AGABI1DRAFT51017(AGABI1DRAFT_51017)
ABV: 
AGABI2DRAFT214748(AGABI2DRAFT_214748)
CPUT: 
SLA: 
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TPS: 
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TBR: 
Tb927.5.3830(Tb05.6E7.780)
TCR: 
LMA: 
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HSO: 
HSM: 
MHT: 
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MHH_c13360(pyrD1)
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MHAM: 
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MHAL: 
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MVG: 
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BTRE: 
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AVL: 
AVD: 
SVO: 
SVI_3253(pyrD-2)
MAD: 
MCA: 
MMT: 
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TVI: 
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CVI: 
CV_3551(pydA)
LHK: 
DAR: 
TBD: 
SKU: 
SULR: 
DPS: 
ADE: 
ACP: 
AFW: 
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PZU: 
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APW: 
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APK: 
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SAU: 
SAV: 
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SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SACOL2606(pyrD)
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
NWMN_2488(pyrD)
SAD: 
SAAV_2655(pyrD)
SUU: 
SUV: 
SUH: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
MS7_2595(pyrD)
SUD: 
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SUW: 
SUG: 
SAPIG2639(pyrD)
SUF: 
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SAUN: 
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SAUB: 
SAUM: 
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SAUR: 
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SEP: 
SER: 
SERP2144(pyrD)
SHA: 
SSP: 
SLG: 
SLN: 
SWA: 
SPAS: 
LLA: 
L192589(pydA)
LLK: 
LLKF_1674(pydA)
LLT: 
LLS: 
lilo_1474(pydA)
LLD: 
LLC: 
LLM: 
llmg_0952(pyrDA)
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LLN: 
LLI: 
uc509_1504(pyrDA)
LLW: 
LGR: 
LGV: 
SPY: 
SPy_1432(pyrD)
SPZ: 
SPYM: 
SPM: 
SPG: 
SPS: 
SPH: 
SPI: 
SPJ: 
SPK: 
SPF: 
SpyM50695(pyrD)
SPA: 
SPB: 
STG: 
SOZ: 
STZ: 
STX: 
SPYA: 
A20_1200(pyrD)
SPYH: 
SPN: 
SPD: 
SPD_0665(pyrDa)
SPR: 
spr0672(pyrDA)
SPW: 
SPX: 
SNE: 
SPV: 
SNM: 
SJJ: 
SPP: 
SNT: 
SNC: 
SNB: 
SNP: 
SNI: 
SNV: 
SNX: 
SND: 
SNU: 
SPNG: 
SPNE: 
SPNU: 
SPNM: 
SPNO: 
SPNN: 
SAG: 
SAG0507(pyrDA)
SAN: 
SAK: 
SAK_0657(pyrD)
SGC: 
A964_0538(pyrD)
SAGS: 
SAGL: 
SAGM: 
SAGI: 
SAGR: 
SAGP: 
SMU: 
SMU_595(pyrD)
SMC: 
SMJ: 
SMUT: 
STC: 
str1207(pyrDa)
STL: 
stu1207(pyrDa)
STE: 
STN: 
STU: 
STW: 
SSA: 
SSA_0373(pyrDA)
SSU: 
SSV: 
SSB: 
SSI: 
SSU0235(pyrD)
SSS: 
SST: 
SSF: 
SSK: 
SSQ: 
SSW: 
SUI: 
SUO: 
SRP: 
SUP: 
SSUS: 
SSUT: 
TL13_0279(pyrD)
SSUI: 
T15_0241(pyrD)
SSUY: 
SGO: 
SGO_0277(pyrA)
SEQ: 
SEZ: 
SEZO: 
SEU: 
SUB: 
SUB1264(pyrD)
SDS: 
SDEG_1471(pyrD)
SDG: 
SDA: 
GGS_1341(pyrD)
SDC: 
SDSE_1579(pyrD)
SDQ: 
SGA: 
SGG: 
SGT: 
SGGB_0614(pyrD1)
SMB: 
smi_0815(pyrD2)
SOR: 
SOR_0779(pyrD)
STK: 
STB: 
SGPB_0508(pyrD.1)
SCP: 
SCF: 
Spaf_1800(pyrD3)
SSR: 
STF: 
STJ: 
STD: 
SMN: 
SMA_0601(pyrD)
SIF: 
Sinf_0520(pyrD)
SIE: 
SCIM_0207(pyrD)
SIB: 
SIR_0264(pyrDa)
SIU: 
SII_0247(pyrDa)
SANG: 
SAIN_1602(pyrDa)
SANC: 
SANR_1834(pyrDa)
SCG: 
SCI_0264(pyrDa)
SCON: 
SCRE_0244(pyrDa)
SCOS: 
SCR2_0244(pyrDa)
SOI: 
SIK: 
SLU: 
SIG: 
SIP: 
LJO: 
LJF: 
LJH: 
LJN: 
LAC: 
LBA1384(pyrD)
LAI: 
LAD: 
LSA: 
LSL: 
LSL_0194(pyrD)
LSI: 
HN6_00184(pyrD)
LDB: 
Ldb1530(pyrD2) Ldb2114(pyrD1)
LBU: 
LDE: 
LDBND_1465(pyrD2)
LDL: 
LCA: 
LCB: 
LCZ: 
LCS: 
LCE: 
LCW: 
LCL: 
LGA: 
LHE: 
LHL: 
LHR: 
LHV: 
LHH: 
LFE: 
LFR: 
LFF: 
LRH: 
LGG_01789(pyrD)
LRG: 
LRL: 
LRA: 
LRHK_1764(ura1)
LRO: 
LRC: 
LCR: 
LAM: 
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LBH: 
LBN: 
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LRM: 
LSN: 
LSA_05870(pyrDA)
LPI: 
LPQ: 
EFA: 
EF0285(pyrD-1)
EFL: 
EF62_0674(pyrD-1)
EFI: 
EFD: 
EFS: 
EFS1_0226(pyrD-1)
EFN: 
EFC: 
EFAU: 
EFU: 
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EMQU_1428(pyrDA)
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TEH_14370(pyrD)
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LME: 
LMM: 
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LKI: 
LGS: 
LEGAS_1084(pyrDA)
LEC: 
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CBI: 
CDF: 
CDC: 
CDL: 
CDG: 
EAC: 
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COW: 
CKN: 
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MVA: 
MMC: 
MKM: 
MJL: 
MMI: 
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MLI: 
MKN: 
SBH: 
ICA: 
PAC: 
PAK: 
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PAX: 
PAZ: 
PAW: 
PAZ_c01720(pyrD1)
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PCN: 
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PBO: 
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FRA: 
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BBMN68_979(pyrD2)
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BAD: 
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BLT: 
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BBC: 
BNM: 
BLV: 
BLW: 
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BANL: 
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BDE: 
BDP_1799(pyrD2)
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BBIF_0429(pyrD2)
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BBPR_0404(pyrD)
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BBB_0380(pyrD)
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BBRU: 
Bbr_0489(pyrD2)
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BBRV: 
BBRJ: 
BBRC: 
BBRN: 
BBRS: 
BS27_0480(pyrD2)
BTP: 
GVA: 
GVG: 
GVH: 
OTE: 
CAA: 
MIN: 
Minf_2385(pyrD)
SCD: 
SSM: 
STA: 
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SYZ: 
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SYNGTS_2808(sll0744)
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CYP: 
CYC: 
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AMR: 
AM1_D0141(pyrD)
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GLP: 
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ANA: 
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SCS: 
BTH: 
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PGN: 
PGT: 
PAH: 
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OSP: 
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AFD: 
DOI: 
SGN: 
ORH: 
BBL: 
BPI: 
BPLAN_127(pyrD)
BMM: 
MADAR_234(pyrD)
BCP: 
BBG: 
BGIGA_124(pyrD)
BBQ: 
BLP: 
BPAA_124(pyrD)
BLU: 
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PVI: 
PLT: 
PAA: 
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IALB_2950(pyrD)
MRO: 
RRS: 
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ATM: 
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TSC: 
THC: 
TOS: 
TLE: 
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DDF: 
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CNI: 
FSI: 
DTH: 
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NDE: 
NIDE1091(pyrD)
SAAL: 
SBE: 
SSO: 
SSO0610(pyrD)
SOL: 
STO: 
SAI: 
Saci_1592(pyrD)
SACN: 
SACR: 
SACS: 
SIS: 
SIA: 
SIM: 
SID: 
SIY: 
SIN: 
SII: 
SIH: 
SIR: 
SIC: 
MSE: 
MCN: 
AHO: 
PAI: 
PIS: 
PCL: 
PAS: 
PYR: 
POG: 
TNE: 
CMA: 
TUZ: 
TTN: 
TTX_0796(pyrD)
VDI: 
VMO: 
CLG: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:9405053]
  Authors
Bjornberg O, Rowland P, Larsen S, Jensen KF
  Title
Active site of dihydroorotate dehydrogenase A from Lactococcus lactis investigated by chemical modification and mutagenesis.
  Journal
Biochemistry. 36 (1997) 16197-205.
  Organism
Lactococcus lactis
  Sequence
[llm:llmg_0952]
Reference
2  [PMID:9655329]
  Authors
Rowland P, Bjornberg O, Nielsen FS, Jensen KF, Larsen S
  Title
The crystal structure of Lactococcus lactis dihydroorotate dehydrogenase A complexed with the enzyme reaction product throws light on its enzymatic function.
  Journal
Protein. Sci. 7 (1998) 1269-79.
  Organism
Lactococcus lactis
  Sequence
[llm:llmg_0952]
Reference
3  [PMID:12732650]
  Authors
Norager S, Arent S, Bjornberg O, Ottosen M, Lo Leggio L, Jensen KF, Larsen S
  Title
Lactococcus lactis dihydroorotate dehydrogenase A mutants reveal important facets of the enzymatic function.
  Journal
J. Biol. Chem. 278 (2003) 28812-22.
  Organism
Lactococcus lactis
  Sequence
[llm:llmg_0952]
Reference
4  [PMID:17617217]
  Authors
Zameitat E, Pierik AJ, Zocher K, Loffler M
  Title
Dihydroorotate dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae: spectroscopic investigations with the recombinant enzyme throw light on catalytic properties and metabolism of fumarate analogues.
  Journal
FEMS. Yeast. Res. 7 (2007) 897-904.
  Organism
Saccharomyces cerevisiae
  Sequence
[sce:YKL216W]
Reference
5  [PMID:18808149]
  Authors
Inaoka DK, Sakamoto K, Shimizu H, Shiba T, Kurisu G, Nara T, Aoki T, Kita K, Harada S
  Title
Structures of Trypanosoma cruzi dihydroorotate dehydrogenase complexed with substrates and products: atomic resolution insights into mechanisms of dihydroorotate oxidation and fumarate reduction.
  Journal
Biochemistry. 47 (2008) 10881-91.
  Organism
Trypanosoma cruzi
  Sequence
[tcr:508375.50]
Reference
6  [PMID:19932077]
  Authors
Cheleski J, Wiggers HJ, Citadini AP, da Costa Filho AJ, Nonato MC, Montanari CA
  Title
Kinetic mechanism and catalysis of Trypanosoma cruzi dihydroorotate dehydrogenase enzyme evaluated by isothermal titration calorimetry.
  Journal
Anal. Biochem. 399 (2010) 13-22.
  Organism
Trypanosoma cruzi
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9029-03-2

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