KEGG   ENZYME: 4.6.1.13Help
Entry
EC 4.6.1.13                 Enzyme                                 

Name
phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase;
monophosphatidylinositol phosphodiesterase;
phosphatidylinositol phospholipase C;
1-phosphatidylinositol phosphodiesterase;
1-phosphatidyl-D-myo-inositol inositolphosphohydrolase (cyclic-phosphate-forming);
1-phosphatidyl-1D-myo-inositol diacylglycerol-lyase (1,2-cyclic-phosphate-forming)
Class
Lyases;
Phosphorus-oxygen lyases;
Phosphorus-oxygen lyases (only sub-subclass identified to date)
BRITE hierarchy
Sysname
1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 1,2-diacyl-sn-glycerol-lyase (1D-myo-inositol-1,2-cyclic-phosphate-forming)
Reaction(IUBMB)
1-phosphatidyl-1D-myo-inositol = 1D-myo-inositol 1,2-cyclic phosphate + 1,2-diacyl-sn-glycerol [RN:R03364]
Reaction(KEGG)
R03364;
(other) R03332
Show
Substrate
1-phosphatidyl-1D-myo-inositol [CPD:C01194]
Product
1D-myo-inositol 1,2-cyclic phosphate [CPD:C04299];
1,2-diacyl-sn-glycerol [CPD:C00641]
Comment
This enzyme is bacterial. Activity is also found in animals, but this activity is due to the presence of EC 3.1.4.11, phosphoinositide phospholipase C.
History
EC 4.6.1.13 created 1972 as EC 3.1.4.10, modified 1976, transferred 2002 to EC 4.6.1.13
Pathway
Inositol phosphate metabolism
Orthology
K01771  
1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
Genes
GGA: 
ACS: 
PBI: 
XTR: 
DRE: 
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
LGI: 
CCP: 
AGO: 
ERC: 
LTH: 
TBL: 
TBLA_0G03650(TBLA0G03650)
PPA: 
DHA: 
PIC: 
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SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CaO19.13219(PLC21) CaO19.1586(PLC2) CaO19.5797(PLC21) CaO19.9159(PLC22)
CTP: 
COT: 
CDU: 
CTEN: 
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NCR: 
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PAN: 
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MTM: 
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MGR: 
TMN: 
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NHE: 
TRE: 
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VAL: 
ELA: 
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AOR: 
AOR_1_1798154(AO090003001009)
ANG: 
ANI_1_2710014(An01g07280)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
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DSQ: 
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FME: 
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MPR: 
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SCM: 
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AGABI1DRAFT104838(AGABI1DRAFT_104838) AGABI1DRAFT121976(AGABI1DRAFT_121976)
ABV: 
AGABI2DRAFT200290(AGABI2DRAFT_200290) AGABI2DRAFT210674(AGABI2DRAFT_210674)
CPUT: 
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YEP: 
YEY: 
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HSO: 
HSM: 
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SA0091(plc)
SAV: 
SAV0095(plc)
SAW: 
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SAM: 
MW0070(plc)
SAR: 
SAR0105(plc)
SAC: 
SAX: 
SAA: 
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SAE: 
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SUD: 
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SAUS: 
SAUU: 
SAUZ: 
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SAB0038(plc)
SUY: 
SAUB: 
SAUM: 
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SAUR: 
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LMO: 
lmo0201(plcA)
LMF: 
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LMC: 
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LMS: 
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LMM7_0222(plcA)
LML: 
LMP: 
LMW: 
LMX: 
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LMOE: 
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LMOZ: 
LMOD: 
LMON_0199(plcA)
LMOW: 
LMOX: 
LMOQ: 
LMR: 
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lse_0182(plcA)
LII: 
LIW: 
LIA: 
LIO: 
EFT: 
CBN: 
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CSB: 
CLT: 
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ASM: 
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ASB: 
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BFI: 
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SGR: 
SSX: 
SVL: 
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SBH: 
SVE: 
STRP: 
SFI: 
SRC: 
SALU: 
FAL: 
ACTN: 
CAI: 
SNA: 
BFR: 
BFG: 
BHL: 
ASH: 
CPI: 
DFE: 
FCO: 
EAO: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4377210]
  Authors
Allan D, Michell RH.
  Title
Phosphatidylinositol cleavage catalysed by the soluble fraction from lymphocytes. Activity at pH5.5 and pH7.0.
  Journal
Biochem. J. 142 (1974) 591-7.
Reference
2  [PMID:4294905]
  Authors
Friedel RO, Brown JD, Durell.
  Title
Monophosphatidyl inositol inositolphosphohydrolase in guinea-pig brain.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 144 (1967) 684-6.
Reference
3  [PMID:6297738]
  Authors
Irvine RF.
  Title
The enzymology of stimulated inositol lipid turnover.
  Journal
Cell. Calcium. 3 (1982) 295-309.
Reference
4  [PMID:236918]
  Authors
Michell RH, Allan D.
  Title
Inositol cyclis phosphate as a product of phosphatidylinositol breakdown by phospholipase C (Bacillus cereus).
  Journal
FEBS. Lett. 53 (1975) 302-4.
Reference
5  [PMID:588258]
  Authors
Low MG, Finean JB.
  Title
Release of alkaline phosphatase from membranes by a phosphatidylinositol-specific phospholipase C.
  Journal
Biochem. J. 167 (1977) 281-4.
Reference
6  [PMID:3194218]
  Authors
Henner DJ, Yang M, Chen E, Hellmiss R, Rodriguez H, Low MG.
  Title
Sequence of the Bacillus thuringiensis phosphatidylinositol specific phospholipase C.
  Journal
Nucleic. Acids. Res. 16 (1988) 10383.
  Sequence
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
37288-19-0

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