KEGG   ENZYME: 5.3.1.14Help
Entry
EC 5.3.1.14                 Enzyme                                 

Name
L-rhamnose isomerase;
rhamnose isomerase;
L-rhamnose ketol-isomerase
Class
Isomerases;
Intramolecular oxidoreductases;
Interconverting aldoses and ketoses, and related compounds
BRITE hierarchy
Sysname
L-rhamnose aldose-ketose-isomerase
Reaction(IUBMB)
L-rhamnopyranose = L-rhamnulose [RN:R02437]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-rhamnopyranose [CPD:C00507]
Product
L-rhamnulose [CPD:C00861]
Comment
Contains two divalent metal ions located at different metal-binding sites within the active site. The enzyme binds the closed ring form of the substrate and catalyses ring opening to generate a form of open-chain conformation that is coordinated to one of the metal sites. Isomerization proceeds via a hydride-shift mechanism. While the enzyme from the bacterium Escherichia coli is specific for L-rhamnose, the enzyme from the bacterium Pseudomonas stutzeri has broad substrate specificity and catalyses the interconversion of L-mannose and L-fructose, L-lyxose and L-xylulose, D-ribose and D-ribulose, and D-allose and D-psicose [2].
History
EC 5.3.1.14 created 1965
Pathway
Fructose and mannose metabolism
Microbial metabolism in diverse environments
Orthology
K01813  
L-rhamnose isomerase
Genes
ECO: 
b3903(rhaA)
ECJ: 
Y75_p3283(rhaA)
ECD: 
EBW: 
BWG_3573(rhaA)
ECOK: 
ECE: 
Z5447(rhaA)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ECSP_4964(rhaA)
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
ECG: 
EOK: 
ELR: 
ECC: 
c4852(rhaA)
ECP: 
ECI: 
ECV: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECR: 
ECQ: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
CE10_4570(rhaA)
EUM: 
ECZ: 
ELO: 
ELN: 
ELH: 
ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
ECB_03789(rhaA)
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EAB: 
EDH: 
EDJ: 
EIH: 
ENA: 
ELU: 
EUN: 
ELW: 
ECW_m4212(rhaA)
ELL: 
WFL_20525(rhaA)
ELC: 
i14_4446(rhaA)
ELD: 
i02_4446(rhaA)
ELP: 
EBL: 
ECD_03789(rhaA)
EBE: 
B21_03738(rhaA)
ELF: 
LF82_1864(rhaA)
ECOA: 
ECOL: 
ECOI: 
ECOJ: 
ECOO: 
ECOH: 
EFE: 
EFER_3868(rhaA)
STY: 
STY3827(rhaA)
STT: 
t3573(rhaA)
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM4046(rhaA)
SEO: 
SEV: 
SEY: 
SEM: 
SEJ: 
SEB: 
SEF: 
SETU: 
SETC: 
SEEN: 
SENR: 
SEND: 
SPT: 
SPA3889(rhaA)
SEK: 
SPQ: 
SEI: 
SPC_4150(rhaA)
SEC: 
SC3936(rhaA)
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEE: 
SENN: 
SEW: 
SEA: 
SENS: 
SED: 
SeD_A4441(rhaA)
SEG: 
SG3375(rhaA)
SEL: 
SPUL_3621(rhaA)
SEGA: 
SET: 
SEN3837(rhaA)
SENJ: 
SEEC: 
SEEB: 
SENB: 
BN855_41170(SBOV41241)
SENE: 
SES: 
SBG: 
SBG_3559(rhaA)
SBZ: 
YPE: 
YPO0329(rhaA)
YPK: 
y0586(rhaA)
YPA: 
YPN: 
YPM: 
YP_0484(rhaA)
YPP: 
YPG: 
YPZ: 
YPZ3_0284(rhaA)
YPT: 
YPD: 
YPX: 
YPD8_0290(rhaA)
YPH: 
YPC_0675(rhaA)
YPS: 
YPTB0384(rhaA)
YPI: 
YPY: 
YPB: 
YSI: 
SFL: 
SF3980(rhaA)
SFX: 
S3768(rhaA)
SFV: 
SFV_3592(rhaA)
SFE: 
SFxv_4338(rhaA)
SSN: 
SSON_4073(rhaA)
SSJ: 
SBO: 
SBO_3921(rhaA)
SDZ: 
ECA: 
ECA0439(rhaA)
PCT: 
PCC: 
PWA: 
PEC: 
EBI: 
SOD: 
Sant_0750(rhaA)
ENT: 
ENC: 
ENO: 
ECLO: 
EEC: 
ENL: 
ESC: 
EAS: 
EAE: 
EAR: 
ENR: 
ESA: 
CSK: 
ES15_3762(rhaA)
CSZ: 
CSI: 
CTU: 
CTU_01550(rhaA)
KPN: 
KPN_04212(rhaA)
KPU: 
KP1_0071(rhaA)
KPM: 
KPP: 
KPE: 
KPK_5468(rhaA)
KPO: 
KPR: 
KPR_0171(rhaA)
KPJ: 
KPI: 
KPA: 
KPS: 
KVA: 
KOX: 
KOE: 
KOY: 
CKO: 
CRO: 
ROD_38481(rhaA)
CFD: 
SERR: 
SFO: 
DDA: 
DDC: 
DDD: 
DZE: 
PAM: 
PANA_2437(rhaA)
PLF: 
PAJ: 
PAJ_1735(rhaA)
PAQ: 
PVA: 
Pvag_1395(rhaA)
PAO: 
RAH: 
RAQ: 
RAA: 
EBT: 
ROR: 
EBF: 
MSU: 
MVI: 
MVE: 
VEJ: 
VFU: 
TAU: 
GAP: 
JAN: 
DSH: 
Dshi_2437(rhaA)
BSU: 
BSU31180(yulE)
BSR: 
I33_3204(rhaA)
BSL: 
BSH: 
BSY: 
BSS: 
BST: 
GYO_3401(rhaA)
BSO: 
BSN: 
BSQ: 
BSUB: 
BSX: 
C663_2971(rhaA)
BSP: 
BAE: 
BHA: 
BCL: 
BCK: 
BAG: 
BJS: 
OIH: 
GTH: 
GMC: 
LMO: 
LMF: 
LMH: 
LMC: 
LMN: 
LMY: 
LMT: 
LMG: 
LMS: 
LMJ: 
LMQ: 
LMM7_2969(rhaA)
LML: 
LMP: 
LMW: 
LMX: 
LMZ: 
LMON: 
LMOC: 
LMOS: 
LMOO: 
LMOY: 
LMOT: 
LMOA: 
LMOL: 
LMOG: 
LMOE: 
LMOB: 
LMOJ: 
LMOZ: 
LMOD: 
LMOW: 
LMOX: 
LMOQ: 
LMR: 
LIN: 
PJD: 
GYM: 
PPY: 
PPM: 
PPO: 
PPM_4915(rhaA)
PPOL: 
PPQ: 
PTA: 
TCO: 
LLT: 
LLD: 
SUO: 
SCP: 
SCF: 
Spaf_1783(rhaA)
LPL: 
lp_3593(rhaA)
LPJ: 
JDM1_2874(rhaA)
LSL: 
LSI: 
LRH: 
LGG_02688(rhaA)
LRG: 
LRL: 
LRA: 
LRHK_2778(rhaA)
LRO: 
LRC: 
EFA: 
EF0434(rhaA)
EFI: 
EFD: 
EFS: 
EFS1_0314(rhaA)
EFN: 
EFC: 
EFAU: 
EFU: 
EFM: 
ENE: 
ECAS: 
EMU: 
EMQU_0363(rhaA)
MPS: 
MPX: 
CRN: 
CBE: 
CLJ: 
CSR: 
CAH: 
CSS: 
CSD: 
FPA: 
BPB: 
bpr_I1780(rhaA)
RHO: 
RIX: 
RTO: 
CPY: 
CSH: 
EEL: 
CSC: 
ATE: 
COB: 
CHD: 
COW: 
CKN: 
TXY: 
TSH: 
ABRA: 
MSM: 
MJL: 
AAU: 
AAur_3715(rhaI)
BCV: 
CGO: 
AEQ: 
OTE: 
TAZ: 
STA: 
STQ: 
SBU: 
SCC: 
SGP: 
STR: 
RBA: 
RB678(rhaA)
PBS: 
SACI: 
BTH: 
BVU: 
BSA: 
BXY: 
PDI: 
TFO: 
BFO_0216(rhaA)
PRU: 
PRU_1467(rhaA)
PDT: 
DOI: 
MRO: 
RRS: 
RCA: 
CAU: 
CAG: 
CHL: 
FGI: 
DTH: 
DTU: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:14095156]
  Authors
DOMAGK GF, ZECH R.
  Title
[ON THE DECOMPOSITION OF DESOXY SUGARS BY BACTERIAL ENZYMES. I. L-RHAMNOSE ISOMERASE FROM LACTOBACILLUS PLANTARUM.]
  Journal
Biochem. Z. 339 (1963) 145-53.
  Organism
Lactobacillus plantarum
Reference
2  [PMID:15184124]
  Authors
Leang K, Takada G, Ishimura A, Okita M, Izumori K
  Title
Cloning, nucleotide sequence, and overexpression of the L-rhamnose isomerase gene from Pseudomonas stutzeri in Escherichia coli.
  Journal
Appl. Environ. Microbiol. 70 (2004) 3298-304.
  Organism
Pseudomonas stutzeri
Reference
3  [PMID:10891278]
  Authors
Korndorfer IP, Fessner WD, Matthews BW
  Title
The structure of rhamnose isomerase from Escherichia coli and its relation with xylose isomerase illustrates a change between inter and intra-subunit complementation during evolution.
  Journal
J. Mol. Biol. 300 (2000) 917-33.
  Organism
Escherichia coli
  Sequence
[eco:b3903]
Reference
4  [PMID:17141803]
  Authors
Yoshida H, Yamada M, Ohyama Y, Takada G, Izumori K, Kamitori S
  Title
The structures of L-rhamnose isomerase from Pseudomonas stutzeri in complexes with L-rhamnose and D-allose provide insights into broad substrate specificity.
  Journal
J. Mol. Biol. 365 (2007) 1505-16.
  Organism
Pseudomonas stutzeri
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9023-84-1

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