KEGG   ENZYME: 1.14.99.48Help
Entry
EC 1.14.99.48               Enzyme                                 

Name
heme oxygenase (staphylobilin-producing);
haem oxygenase (ambiguous);
heme oxygenase (decyclizing) (ambiguous);
heme oxidase (ambiguous);
haem oxidase (ambiguous);
heme oxygenase (ambiguous);
isdG (gene name);
isdI (gene name)
Class
Oxidoreductases;
Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen;
Miscellaneous
BRITE hierarchy
Sysname
protoheme,hydrogen-donor:oxygen oxidoreductase (delta/beta-methene-oxidizing, hydroxylating)
Reaction(IUBMB)
(1) protoheme + 5 reduced acceptor + 4 O2 = beta-staphylobilin + Fe2+ + formaldehyde + 5 acceptor + 4 H2O [RN:R10468];
(2) protoheme + 5 reduced acceptor + 4 O2 = delta-staphylobilin + Fe2+ + formaldehyde + 5 acceptor + 4 H2O [RN:R10510]
Reaction(KEGG)
Substrate
protoheme [CPD:C00032];
reduced acceptor [CPD:C00030];
O2 [CPD:C00007]
Product
beta-staphylobilin [CPD:C20667];
Fe2+ [CPD:C14818];
formaldehyde [CPD:C00067];
acceptor [CPD:C00028];
H2O [CPD:C00001];
delta-staphylobilin [CPD:C20666]
Comment
This enzyme, which is found in some pathogenic bacteria, is involved in an iron acquisition system that catabolizes the host's hemoglobin. The two enzymes from the bacterium Staphylococcus aureus, encoded by the isdG and isdI genes, produce 67.5 % and 56.2 % delta-staphylobilin, respectively.
History
EC 1.14.99.48 created 2013
Pathway
Porphyrin and chlorophyll metabolism
Biosynthesis of secondary metabolites
Orthology
K07145  
heme oxygenase (staphylobilin-producing)
Genes
BSU: 
BSU07150(yetG)
BSR: 
BSL: 
BSH: 
BSY: 
BSUT: 
BSUL: 
BSUS: 
BSS: 
BST: 
BSO: 
BSN: 
BSQ: 
BSX: 
C663_0743(yetG)
BSP: 
BAY: 
BAQ: 
BYA: 
BAMP: 
BAML: 
BAMA: 
RBAU_0713(hmoA)
BAMN: 
BASU_0690(hmoA)
BAMB: 
BAMT: 
BAMY: 
BMP: 
BAO: 
BAMF_0686(yetG)
BAZ: 
BQL: 
LL3_00735(yetG)
BXH: 
BQY: 
MUS_0716(yetG)
BAMI: 
BAMC: 
BAMF: 
BAE: 
BATR: 
BVM: 
BHA: 
BAN: 
BAR: 
BAT: 
BAH: 
BAI: 
BAX: 
BANT: 
BANR: 
BANS: 
BANH: 
BANV: 
BCE: 
BCA: 
BCZ: 
BCR: 
BCB: 
BCU: 
BCG: 
BCQ: 
BCX: 
BAL: 
BNC: 
BCF: 
BCER: 
BCEF: 
BCY: 
BTK: 
BTL: 
BTB: 
BTT: 
BTHR: 
BTHI: 
BTC: 
BTF: 
BTM: 
BTG: 
BTI: 
BTN: 
BTHT: 
BTHU: 
BTW: 
BTHY: 
BWE: 
BWW: 
BTY: 
BMYC: 
BMYO: 
BCL: 
BPU: 
BPUM: 
BPUS: 
BPF: 
BCO: 
BAG: 
BJS: 
BIF: 
BLE: 
GST: 
BACW: 
BACP: 
BACB: 
BBY: 
BACO: 
BACY: 
BACL: 
BALM: 
BSJ: 
BON: 
BGI: 
BWH: 
BKW: 
GCT: 
GMC: 
GEJ: 
GTH: 
PTL: 
AFL: 
AGN: 
ANM: 
ANL: 
LSP: 
LGY: 
LFU: 
TAP: 
VIR: 
VHL: 
VIG: 
APAK: 
BSE: 
SAU: 
SAV: 
SAW: 
SAH: 
SAJ: 
SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
MS7_0159(isdI) MS7_1092(isdG)
SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
SUF: 
SAUA: 
SAUE: 
SAUN: 
SAUS: 
SA40_0132(isdI) SA40_1006(isdG)
SAUU: 
SAUG: 
SAUZ: 
SAB: 
SUY: 
SAUB: 
SAUM: 
SAUC: 
CA347_1050(isdI) CA347_177(isdI)
SAUR: 
SAUI: 
SAUD: 
SAUF: 
SAMS: 
SUH: 
SEP: 
SER: 
SEPP: 
SEPS: 
SHA: 
SHH: 
SSP: 
SCA: 
SLG: 
SLN: 
SSD: 
SDT: 
SPSE_0265(isdI)
SWA: 
SPAS: 
STP1_0602(isdG)
SXY: 
SXL: 
SXO: 
SHU: 
SCAP: 
SSCH: 
SSCZ: 
SAGQ: 
SEQO: 
SSIF: 
SCV: 
SPET: 
SLZ: 
SCOH: 
MCL: 
MCAK: 
MACR: 
SHV: 
LMO: 
LMF: 
LMH: 
LMC: 
LMN: 
LMY: 
LMT: 
LMG: 
LMS: 
LMJ: 
LMQ: 
LMM7_0504(isdG)
LML: 
LMP: 
LMW: 
LMX: 
LMZ: 
LMON: 
LMOC: 
LMOS: 
LMOO: 
LMOY: 
LMOT: 
LMOA: 
LMOL: 
LMOG: 
LMOE: 
LMOB: 
LMOJ: 
LMOZ: 
LMOD: 
LMOW: 
LMOX: 
LMOQ: 
LMR: 
LMOK: 
LMV: 
LMOM: 
LIN: 
LWE: 
LSG: 
LIV: 
LII: 
LIW: 
LIA: 
LIO: 
ESI: 
EAT: 
EAN: 
EXM: 
EXU: 
BBE: 
BLR: 
BFM: 
PJD: 
GYM: 
PPY: 
PPM: 
PPO: 
PPM_4254(isdG)
PPOL: 
PPQ: 
PPOY: 
PMS: 
PMQ: 
PMW: 
PTA: 
PLV: 
PSAB: 
PDU: 
PBD: 
PGM: 
POD: 
PAEN: 
PAEF: 
PAEQ: 
PSTE: 
PAEA: 
PAEE: 
PAEH: 
PAEJ: 
PBJ: 
PIH: 
PRI: 
PPEO: 
PNP: 
POW: 
PBV: 
PSWU: 
SIV: 
SSIL: 
PKU: 
PRT: 
PLL: 
PANA: 
PDG: 
PHC: 
PMAR: 
PPLA: 
PFAE: 
KUR: 
SPSY: 
SURE: 
RST: 
ESS: 
ASAN: 
CML: 
DMT: 
DAI: 
DMI: 
ERH: 
ERS: 
ACL: 
ABRA: 
APAL: 
AOC: 
RRD: 
FMR: 
PBT: 
PSAC: 
NDV: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:20180905]
  Authors
Reniere ML, Ukpabi GN, Harry SR, Stec DF, Krull R, Wright DW, Bachmann BO, Murphy ME, Skaar EP
  Title
The IsdG-family of haem oxygenases degrades haem to a novel chromophore.
  Journal
Mol. Microbiol. 75 (2010) 1529-38.
  Sequence
[sau:SA0160]
Reference
2  [PMID:23600533]
  Authors
Matsui T, Nambu S, Ono Y, Goulding CW, Tsumoto K, Ikeda-Saito M
  Title
Heme degradation by Staphylococcus aureus IsdG and IsdI liberates formaldehyde rather than carbon monoxide.
  Journal
Biochemistry. 52 (2013) 3025-7.
Reference
3  [PMID:26534961]
  Authors
Streit BR, Kant R, Tokmina-Lukaszewska M, Celis AI, Machovina MM, Skaar EP, Bothner B, DuBois JL
  Title
Time-resolved Studies of IsdG Protein Identify Molecular Signposts along the Non-canonical Heme Oxygenase Pathway.
  Journal
J. Biol. Chem. 291 (2016) 862-71.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

DBGET integrated database retrieval system