KEGG   ENZYME: 1.16.5.1Help
Entry
EC 1.16.5.1                 Enzyme                                 

Name
ascorbate ferrireductase (transmembrane);
cytochrome b561 (ambiguous)
Class
Oxidoreductases;
Oxidizing metal ions;
With a quinone or similar compound as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
Fe(III):ascorbate oxidorectuctase (electron-translocating)
Reaction(IUBMB)
ascorbate[side 1] + Fe(III)[side 2] = monodehydroascorbate[side 1] + Fe(II)[side 2] [RN:R09739]
Reaction(KEGG)
Substrate
ascorbate[side 1];
Fe(III)[side 2]
Product
monodehydroascorbate[side 1];
Fe(II)[side 2]
Comment
A diheme cytochrome that transfers electrons across a single membrane, such as the outer membrane of the enterocyte, or the tonoplast membrane of the plant cell vacuole. Acts on hexacyanoferrate(III) and other ferric chelates.
History
EC 1.16.5.1 created 2011
Orthology
K08360  
cytochrome b-561
K08370  
cytochrome b reductase 1
Genes
HSA: 
1534(CYB561) 79901(CYBRD1)
PTR: 
454783(CYB561) 737081(CYBRD1)
PPS: 
GGO: 
PON: 
100172064(CYB561) 100172640(CYBRD1)
NLE: 
MCC: 
694818(CYBRD1) 717700(CYB561)
MCF: 
CSAB: 
RRO: 
CJC: 
100407785(CYB561) 100408533(CYBRD1)
SBQ: 
MMU: 
13056(Cyb561) 73649(Cybrd1)
RNO: 
295669(Cybrd1) 303601(Cyb561)
CGE: 
100767807 100772551(cytochrome)
NGI: 
HGL: 
OCU: 
TUP: 
CFA: 
478796(CYBRD1) 610631(CYB561)
AML: 
UMR: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
317663(CYB561) 534257(CYBRD1)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
OAS: 
SSC: 
100048996(CYB561) 100144591(CYBRD1)
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
PALE: 
LAV: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
419952(CYB561) 424152(CYBRD1)
MGP: 
CJO: 
APLA: 
TGU: 
GFR: 
FAB: 
PHI: 
CCW: 
FPG: 
FCH: 
CLV: 
AAM: 
ASN: 
AMJ: 
102573519(CYB561) 102575142(CYBRD1)
PSS: 
CMY: 
ACS: 
PBI: 
GJA: 
XLA: 
445864(cybrd1) 594867(cyb561)
XTR: 
448092(cyb561) 548408(cybrd1)
DRE: 
552960(cybrd1) 568765(cyb561)
TRU: 
TNG: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
SASA: 
LCM: 
CMK: 
BFO: 
CIN: 
493872(cytb561)
SPU: 
SKO: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
Dsimw501_GD13402(Dsim_GD13402)
DWI: 
DYA: 
Dyak_GE21717(dyak_GLEANR_5456)
DGR: 
DMO: 
DVI: 
MDE: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
BIM: 
SOC: 
AEC: 
HST: 
CFO: 
NVI: 
TCA: 
BMOR: 
PXY: 
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CELE_F55H2.5(F55H2.5)
CBR: 
BMY: 
TSP: 
HRO: 
LGI: 
CRG: 
OBI: 
SMM: 
NVE: 
ADF: 
HMG: 
TAD: 
ATH: 
ALY: 
CRB: 
EUS: 
BRP: 
BNA: 
THJ: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GRA: 
EGR: 
GMX: 
PVU: 
VRA: 
MTR: 
CAM: 
ADU: 
AIP: 
LJA: 
Lj0g3v0041159.1(Lj0g3v0041159.1) Lj0g3v0264389.1(Lj0g3v0264389.1) Lj2g3v1172590.1(Lj2g3v1172590.1) Lj4g3v2409490.1(Lj4g3v2409490.1) Lj5g3v2013830.1(Lj5g3v2013830.1)
FVE: 
PPER: 
PMUM: 
MDM: 
PXB: 
CSV: 
CMO: 
RCU: 
JCU: 
POP: 
POPTR_0004s10360g(POPTRDRAFT_714388) POPTR_0008s11420g(POPTRDRAFT_820600) POPTR_0008s13760g(POPTRDRAFT_766217) POPTR_0008s13770g(POPTRDRAFT_766218) POPTR_0010s11290g(POPTRDRAFT_726758) POPTR_0010s11300g(POPTRDRAFT_566404) POPTR_0010s14100g(POPTRDRAFT_822158) POPTR_0012s13210g(POPTRDRAFT_662338) POPTR_0015s13160g(POPTRDRAFT_824927) POPTR_0017s14010g
VVI: 
SLY: 
SPEN: 
SOT: 
SIND: 
BVG: 
NNU: 
OSA: 
DOSA: 
Os02t0642300-01(Os02g0642300) Os03t0717200-00(Os03g0717200) Os04t0533500-02(Os04g0533500) Os08t0384000-01(Os08g0384000) Os10t0118800-00(Os10g0118800) Os10t0504200-01(Os10g0504200)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_01g010100(SORBIDRAFT_01g010100) SORBI_01g026870(SORBIDRAFT_01g026870) SORBI_04g033650(SORBIDRAFT_04g033650) SORBI_07g019370(SORBIDRAFT_07g019370) SORBI_3247s002010(SORBIDRAFT_3247s002010)
ZMA: 
100194390(cl16535_1a) 100216802(cl8731_1(323)) 100273009(ZCYB) 100273232 100382018(GRMZM2G350626) 100384594(GRMZM2G066885) 103643908(GRMZM2G149315) 103654438
SITA: 
PDA: 
EGU: 
MUS: 
ATR: 
SMO: 
PPP: 
VCN: 
MPP: 
CSL: 
CVR: 
APRO: 
MBR: 
TPS: 
EHX: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4332308]
  Authors
Flatmark T, Terland O
  Title
Cytochrome b 561 of the bovine adrenal chromaffin granules. A high potential b-type cytochrome.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 253 (1971) 487-91.
Reference
2  [PMID:11230685]
  Authors
McKie AT, Barrow D, Latunde-Dada GO, Rolfs A, Sager G, Mudaly E, Mudaly M, Richardson C, Barlow D, Bomford A, Peters TJ, Raja KB, Shirali S, Hediger MA, Farzaneh F, Simpson RJ
  Title
An iron-regulated ferric reductase associated with the absorption of dietary iron.
  Journal
Science. 291 (2001) 1755-9.
  Sequence
[mmu:73649]
Reference
3  [PMID:16911521]
  Authors
Su D, Asard H
  Title
Three mammalian cytochromes b561 are ascorbate-dependent ferrireductases.
  Journal
FEBS. J. 273 (2006) 3722-34.
Reference
4  [PMID:17376442]
  Authors
Berczi A, Su D, Asard H
  Title
An Arabidopsis cytochrome b561 with trans-membrane ferrireductase capability.
  Journal
FEBS. Lett. 581 (2007) 1505-8.
  Sequence
[ath:AT4G25570]
Reference
5  [PMID:18498772]
  Authors
Wyman S, Simpson RJ, McKie AT, Sharp PA
  Title
Dcytb (Cybrd1) functions as both a ferric and a cupric reductase in vitro.
  Journal
FEBS. Lett. 582 (2008) 1901-6.
  Sequence
[mmu:73649]
Reference
6  [PMID:21103361]
  Authors
Glanfield A, McManus DP, Smyth DJ, Lovas EM, Loukas A, Gobert GN, Jones MK
  Title
A cytochrome b561 with ferric reductase activity from the parasitic blood fluke,  Schistosoma japonicum.
  Journal
PLoS. Negl. Trop. Dis. 4 (2010) e884.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

DBGET integrated database retrieval system