KEGG   ENZYME: 1.2.3.3Help
Entry
EC 1.2.3.3                  Enzyme                                 

Name
pyruvate oxidase;
pyruvic oxidase;
phosphate-dependent pyruvate oxidase
Class
Oxidoreductases;
Acting on the aldehyde or oxo group of donors;
With oxygen as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
pyruvate:oxygen 2-oxidoreductase (phosphorylating)
Reaction(IUBMB)
pyruvate + phosphate + O2 = acetyl phosphate + CO2 + H2O2 [RN:R00207]
Reaction(KEGG)
Substrate
pyruvate [CPD:C00022];
phosphate [CPD:C00009];
O2 [CPD:C00007]
Product
acetyl phosphate [CPD:C00227];
CO2 [CPD:C00011];
H2O2 [CPD:C00027]
Comment
A flavoprotein (FAD) requiring thiamine diphosphate. Two reducing equivalents are transferred from the resonant carbanion/enamine forms of 2-hydroxyethyl-thiamine-diphosphate to the adjacent flavin cofactor, yielding 2-acetyl-thiamine diphosphate (AcThDP) and reduced flavin. FADH2 is reoxidized by O2 to yield H2O2 and FAD and AcThDP is cleaved phosphorolytically to acetyl phosphate and thiamine diphosphate [2].
History
EC 1.2.3.3 created 1961
Pathway
Pyruvate metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K00158  
pyruvate oxidase
Genes
PRW: 
GBE: 
BSU: 
BSU04340(ydaP)
BSR: 
BSL: 
BSH: 
BSY: 
BSS: 
BST: 
BSO: 
BSN: 
BSQ: 
BSUB: 
BSX: 
C663_0428(ydaP)
BLI: 
BL00146(ydaP)
BLD: 
BLi00520(ydaP)
BLH: 
BAO: 
BAMF_0400(ydaP)
BAY: 
BAQ: 
BYA: 
BAMP: 
BAML: 
BAMA: 
RBAU_0430(ydaP)
BAMN: 
BASU_0415(ydaP)
BAMB: 
BAZ: 
BQL: 
LL3_00418(ydaP)
BXH: 
BQY: 
MUS_0426(ydaP)
BAMI: 
BAMC: 
BAMF: 
BAE: 
BCE: 
BCA: 
BCZ: 
BCR: 
BCB: 
BCQ: 
BCQ_2322(ydaP)
BNC: 
BCER: 
BTT: 
BTC: 
BTF: 
BTM: 
BTG: 
BTHT: 
BTHU: 
BWE: 
BTY: 
BPU: 
BPUM_0407(ydaP)
BMQ: 
BMD: 
BMH: 
BJS: 
OIH: 
HHD: 
SAU: 
SAV: 
SAW: 
SAH: 
SAJ: 
SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
NWMN_2438(poxB)
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUH: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
SUF: 
SAUA: 
SAUE: 
SAUN: 
SAUS: 
SA40_2291(cidC)
SAUU: 
SAUZ: 
SAB: 
SUY: 
SAUB: 
SAUM: 
SAUC: 
SAUR: 
SAUI: 
SEP: 
SER: 
SHA: 
SSP: 
SCA: 
SLG: 
SLN: 
SSD: 
SDT: 
SWA: 
SPAS: 
LMO: 
LMF: 
LMH: 
LMC: 
LMN: 
LMY: 
LMT: 
LMG: 
LMS: 
LMJ: 
LMQ: 
LMM7_0758(poxB)
LML: 
LMP: 
LMW: 
LMX: 
LMZ: 
LMON: 
LMOC: 
LMOS: 
LMOO: 
LMOY: 
LMOT: 
LMOA: 
LMOL: 
LMOG: 
LMOE: 
LMOJ: 
LMOZ: 
LMOD: 
LMOW: 
LIN: 
LWE: 
LSG: 
LIV: 
LIW: 
SIV: 
LLA: 
L0199(poxL)
LLK: 
LLKF_2290(poxL)
LLT: 
LLS: 
lilo_2033(poxL)
LLD: 
LLM: 
llmg_2321(poxL)
LLR: 
LLN: 
LLW: 
LGR: 
LGV: 
SPN: 
SPD: 
SPD_0636(spxB)
SPR: 
spr0642(spxB)
SPW: 
SPCG_0679(spxB)
SPX: 
SPG_0663(spxB)
SNE: 
SPV: 
SPH_0817(spxB)
SNM: 
SJJ: 
SPJ_0670(spxB)
SPP: 
SPP_0741(spxB)
SNT: 
SPT_0746(spxB)
SNC: 
SNB: 
SNP: 
SNI: 
SNV: 
SNX: 
SND: 
SNU: 
SPNG: 
SPNE: 
SPNU: 
SPNM: 
SPNO: 
SPNN: 
SSA: 
SSA_0391(spxB)
SGO: 
SGO_0292(spxB)
SDS: 
SDC: 
SDSE_1172(poxL) SDSE_1174(poxL)
SDQ: 
SMB: 
smi_1431(spxB)
SOR: 
SOR_1397(spxB)
SCP: 
SCF: 
Spaf_1788(poxL)
STD: 
SANG: 
SAIN_1574(spxB)
SANC: 
SANR_1810(pox1)
SCG: 
SCI_0284(pox1)
SCON: 
SCRE_0264(pox1)
SCOS: 
SCR2_0264(pox1)
SOI: 
SIG: 
SIP: 
LPL: 
lp_0849(pox1) lp_0852(pox2) lp_2629(pox3) lp_3587(pox4) lp_3589(pox5)
LPJ: 
LPT: 
zj316_0188(pox4) zj316_0190(pox5) zj316_0899(pox1) zj316_0901(pox2) zj316_2532(pox3)
LPS: 
LPST_C0666(pox1) LPST_C0667(pox2) LPST_C2161(pox3) LPST_C2931(pox4) LPST_C2933(pox5)
LPR: 
LBP_cg0634(pox1) LBP_cg0636(pox2) LBP_cg2123(pox3) LBP_cg2850(pox4) LBP_cg2852(pox5)
LPZ: 
LJO: 
LJF: 
LJH: 
LJN: 
LAC: 
LBA1974(poxB)
LAI: 
LAD: 
LSA: 
LSA1188(pox1) LSA1830(pox2)
LSL: 
LSI: 
LDB: 
Ldb2213(pox1)
LBU: 
LDE: 
LDL: 
LBR: 
LBK: 
LCA: 
LCB: 
LCZ: 
LCS: 
LCE: 
LCW: 
BN194_05070(ydaP) BN194_19670(pox5) BN194_22810(pox5_2)
LCL: 
LGA: 
LHL: 
LBHH_0457(poxF)
LHR: 
LRH: 
LGG_00525(cidC) LGG_01836(spxB) LGG_02145(spxB)
LRG: 
LRL: 
LRA: 
LRO: 
LRC: 
LCR: 
LAM: 
LAY: 
LBH: 
LBN: 
LPI: 
LPQ: 
PPEN: 
PCE: 
PECL_1593(spxB) PECL_734(spxB)
EFC: 
EFAU: 
EFU: 
EFM: 
EHR: 
ECAS: 
EMU: 
MPS: 
MPX: 
THL: 
TEH_06440(spxB)
OOE: 
LME: 
LMM: 
LMK: 
LKI: 
LGS: 
LEC: 
LCN: 
LGE: 
WKO: 
AUR: 
CRN: 
CAW: 
DRU: 
SAY: 
TPY_2798(poxL)
SAP: 
AAR: 
PFR: 
BAST: 
SUS: 
LFC: 
MBG: 
MFO: 
MPL: 
MEL: 
MEW: 
METH: 
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Taxonomy
Reference
1  [PMID:5336022]
  Authors
Williams FR, Hager LP.
  Title
Crystalline flavin pyruvate oxidase from Escherichia coli. I. Isolation and properties of the flavoprotein.
  Journal
Arch. Biochem. Biophys. 116 (1966) 168-76.
  Organism
Escherichia coli
Reference
2  [PMID:16201755]
  Authors
Tittmann K, Wille G, Golbik R, Weidner A, Ghisla S, Hubner G.
  Title
Radical phosphate transfer mechanism for the thiamin diphosphate- and FAD-dependent pyruvate oxidase from Lactobacillus plantarum. Kinetic coupling of intercofactor electron transfer with phosphate transfer to acetyl-thiamin diphosphate via a transient FAD semiquinone/hydroxyethyl-ThDP radical pair.
  Journal
Biochemistry. 44 (2005) 13291-303.
  Organism
Lactobacillus plantarum
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9001-96-1

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