KEGG   ENZYME: 1.3.1.43Help
Entry
EC 1.3.1.43                 Enzyme                                 

Name
arogenate dehydrogenase;
arogenic dehydrogenase (ambiguous);
cyclohexadienyl dehydrogenase;
pretyrosine dehydrogenase (ambiguous);
L-arogenate:NAD+ oxidoreductase;
arogenate dehydrogenase (NAD+)
Class
Oxidoreductases;
Acting on the CH-CH group of donors;
With NAD+ or NADP+ as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
L-arogenate:NAD+ oxidoreductase (decarboxylating)
Reaction(IUBMB)
L-arogenate + NAD+ = L-tyrosine + NADH + CO2 [RN:R00732]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-arogenate [CPD:C00826];
NAD+ [CPD:C00003]
Product
L-tyrosine [CPD:C00082];
NADH [CPD:C00004];
CO2 [CPD:C00011]
Comment
Arogenate dehydrogenases may utilize NAD+ (EC 1.3.1.43), NADP+ (EC 1.3.1.78), or both (EC 1.3.1.79). NAD+-specific enzymes have been reported from some bacteria [2] and plants [3]. Some enzymes also possess the activity of EC 1.3.1.12, prephenate dehydrogenase.
History
EC 1.3.1.43 created 1989, modified 2003, modified 2005, modified 2015
Pathway
Phenylalanine, tyrosine and tryptophan biosynthesis
Novobiocin biosynthesis
Metabolic pathways
Biosynthesis of secondary metabolites
Orthology
K00220  
cyclohexadieny/prephenate dehydrogenase
Genes
SNJ: 
PSO: 
PUR: 
PALI: 
PSPG: 
PSYG: 
PSYC: 
PSYA: 
ACB: 
ABM: 
ABY: 
ABC: 
ABN: 
ABB: 
ABX: 
ABZ: 
ABR: 
ABD: 
ABH: 
ABAD: 
ABJ: 
ABAB: 
ABAJ: 
ABAZ: 
ABK: 
ABAU: 
ABAA: 
ABW: 
ABAL: 
ACC: 
ANO: 
ACD: 
ACI: 
ATT: 
AEI: 
AJO: 
ACW: 
ACV: 
AHL: 
AJN: 
ASOL: 
ALA: 
ASJ: 
MCS: 
DR90_991(aroA)
MCAT: 
MOI: 
MOS: 
MBL: 
MLO: 
MLN: 
MCI: 
MOP: 
MAM: 
MAMO: 
MESO: 
MESW: 
MES: 
HOE: 
AAK: 
PLA: 
SME: 
SMc00711(tyrC)
SMK: 
SMQ: 
SMX: 
SMI: 
SMEG: 
SMEL: 
SMER: 
SMD: 
RHI: 
SFH: 
SFD: 
SIX: 
SAME: 
SINO: 
EAD: 
OV14_0123(tyrC)
EAH: 
ESJ: 
ATU: 
Atu3611(tyrC)
ARA: 
Arad_4216(tyrC)
ATF: 
ATA: 
AVI: 
Avi_4033(tyrC)
AGR: 
AGC: 
ARO: 
RET: 
REC: 
REL: 
REI: 
REP: 
RLE: 
RL4337(tyrC)
RLT: 
RLG: 
RLB: 
RLU: 
RTR: 
RIR: 
RHL: 
RGA: 
RHN: 
RPHA: 
RHT: 
NT26_3431(tyrC)
RHX: 
NGL: 
NGG: 
LCC: 
SHZ: 
BME: 
BMEL: 
BMI: 
BMZ: 
BMG: 
BMW: 
BMEE: 
BMF: 
BMB: 
BMC: 
BAA: 
BABO: 
BABR: 
BABT: 
BABB: 
BABU: 
BABS: 
BABC: 
BMS: 
BR1988(tyrC)
BSI: 
BSF: 
BSUI: 
BSUP: 
BSUV: 
BSUC: 
BMT: 
BSZ: 
BSV: 
BSW: 
BSG: 
BOV: 
BOV_1914(tyrC)
BCS: 
BSK: 
BOL: 
BCAR: 
BCAS: 
BMR: 
BMI_I2011(tyrC)
BPP: 
BPI_I2048(tyrC)
BPV: 
BCET: 
BCEE: 
BVL: 
OAN: 
OAH: 
OPS: 
OCH: 
BJA: 
bll1396(tyrC)
BJU: 
BJP: 
BRA: 
BRADO6464(tyrC)
BBT: 
BBta_1182(tyrC)
BRS: 
S23_63970(tyrC)
AOL: 
BRC: 
BRAD: 
BIC: 
BRO: 
RPA: 
RPA4440(tyrC)
RPB: 
RPC: 
RPD: 
RPE: 
RPT: 
RPX: 
NWI: 
NHA: 
OCA: 
OCG: 
OCO: 
BOP: 
BOS: 
BVV: 
BHE: 
BH16210(tyrC)
BHN: 
BHS: 
BQU: 
BQ13130(tyrC)
BQR: 
BTR: 
BT_2597(tyrC)
BTX: 
BGR: 
Bgr_19820(tyrC)
BVN: 
BAPI: 
XAU: 
AZC: 
SNO: 
MEX: 
MEA: 
MDI: 
MCH: 
MRD: 
MET: 
MPO: 
MNO: 
MOR: 
META: 
MAQU: 
MPHY: 
MZA: 
BID: 
MSL: 
CHEL: 
CDQ: 
HDN: 
HDT: 
HMC: 
HNI: 
RVA: 
PHL: 
FIL: 
FIY: 
DEQ: 
BVR: 
RHZ: 
MSC: 
MBRY: 
MEY: 
MAAD: 
MMED: 
AUA: 
MCG: 
THD: 
PSIN: 
RBM: 
CCR: 
CCS: 
CAK: 
CSE: 
CHQ: 
CBOT: 
SIL: 
SIT: 
RMB: 
RSP: 
RSH: 
RSQ: 
RSK: 
RCP: 
RHP: 
JAN: 
RDE: 
RD1_3387(tyrC)
RLI: 
PDE: 
PAMI: 
PYE: 
PCON: 
DSH: 
Dshi_2945(tyrC)
KVU: 
KVL: 
KVU_0442(tyrC)
KRO: 
PSF: 
PGA: 
PGL: 
PGD: 
PHP: 
PPIC: 
OAT: 
OAR: 
OTM: 
LMD: 
RED: 
PTP: 
CID: 
CMAR: 
CEH: 
MALG: 
CON: 
RSU: 
RHM: 
RHC: 
PPHR: 
HAT: 
LAP: 
LAGG: 
LABR: 
DAA: 
YAN: 
SUAM: 
SPSE: 
DON: 
TPRO: 
TOM: 
PABY: 
THW: 
RMM: 
LVS: 
AHT: 
HNE: 
HBA: 
ZMO: 
ZMN: 
ZMM: 
ZMB: 
ZMI: 
ZMC: 
ZMR: 
ZMP: 
NAR: 
NPP: 
NPN: 
NRE: 
SAL: 
SPHK: 
SPHP: 
SMAG: 
SMAZ: 
STER: 
SGI: 
SPHL: 
SPHQ: 
SWI: 
SPHM: 
STAX: 
SPHI: 
SSAN: 
SMY: 
SPAN: 
SPLM: 
SPLK: 
SPHJ: 
SPKC: 
SJP: 
SCH: 
SSY: 
SYB: 
SBD: 
SPMI: 
SPHB: 
SPHR: 
SINB: 
SPHT: 
SPHG: 
SFLA: 
BLAS: 
RDI: 
ELI: 
ELQ: 
ERY: 
EGN: 
EFV: 
AAY: 
AMX: 
AEP: 
ANH: 
ADO: 
A6F68_00750(tyrA_1)
CNA: 
CMAN: 
PNS: 
PORL: 
GOX: 
GOH: 
GOY: 
GAL: 
GBE: 
GBH: 
GBC: 
GBS: 
ACR: 
AMV: 
GDI: 
GDI1627(tyrA)
GDJ: 
GXY: 
GXL: 
KNA: 
KEU: 
APT: 
APW: 
APF: 
APU: 
APG: 
APQ: 
APX: 
APZ: 
APK: 
ASZ: 
ASN_2215(tyrC)
ASV: 
AACE: 
APER: 
ABG: 
KBA: 
RGI: 
NCH: 
RRU: 
RRF: 
RCE: 
RC1_4086(tyrA)
RPM: 
MAG: 
MGY: 
MAGX: 
XM1_1375(tyrC)
MAGN: 
AZL: 
ALI: 
ABS: 
ABQ: 
ABF: 
ATI: 
TMO: 
TMO_0139(tyrC)
TXI: 
MAGQ: 
HJO: 
NAO: 
PBR: 
PGV: 
PEL: 
APC: 
APM: 
APB: 
OBG: 
OBT: 
AGL: 
VBA: 
GES: 
PHM: 
VBL: 
MOX: 
DAMO_1205(tyrC)
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4206476]
  Authors
Stenmark SL, Pierson DL, Jensen RA, Glover GI.
  Title
Blue-green bacteria synthesise L-tyrosine by the pretyrosine pathway.
  Journal
Nature. 247 (1974) 290-2.
Reference
2  [PMID:7419490]
  Authors
Byng GS, Whitaker RJ, Gherna RL, Jensen RA
  Title
Variable enzymological patterning in tyrosine biosynthesis as a means of determining natural relatedness among the Pseudomonadaceae.
  Journal
J. Bacteriol. 144 (1980) 247-57.
Reference
3
  Authors
Byng, G., Whitaker, R., Flick, C. and Jensen, R.A.
  Title
Enzymology of L-tyrosine biosynthesis in corn (Zea mays).
  Journal
Phytochemistry 20 (1981) 1289-1292.
Reference
4  [PMID:3967752]
  Authors
Mayer E, Waldner-Sander S, Keller B, Keller E, Lingens F.
  Title
Purification of arogenate dehydrogenase from Phenylobacterium immobile.
  Journal
FEBS. Lett. 179 (1985) 208-12.
Reference
5
  Authors
Lingens, F., Keller, E. and Keller, B.
  Title
Arogenate dehydrogenase from Phenylobacterium immobile.
  Journal
Methods Enzymol. 142 (1987) 513-518.
Reference
6  [PMID:2972718]
  Authors
Zamir LO, Tiberio R, Devor KA, Sauriol F, Ahmad S, Jensen RA.
  Title
Structure of D-prephenyllactate. A carboxycyclohexadienyl metabolite from Neurospora crassa.
  Journal
J. Biol. Chem. 263 (1988) 17284-90.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
64295-75-6

DBGET integrated database retrieval system