KEGG   ENZYME: 1.6.5.2Help
Entry
EC 1.6.5.2                  Enzyme                                 

Name
NAD(P)H dehydrogenase (quinone);
menadione reductase;
phylloquinone reductase;
quinone reductase;
dehydrogenase, reduced nicotinamide adenine dinucleotide (phosphate, quinone);
DT-diaphorase;
flavoprotein NAD(P)H-quinone reductase;
menadione oxidoreductase;
NAD(P)H dehydrogenase;
NAD(P)H menadione reductase;
NAD(P)H-quinone dehydrogenase;
NAD(P)H-quinone oxidoreductase;
NAD(P)H: (quinone-acceptor)oxidoreductase;
NAD(P)H: menadione oxidoreductase;
NADH-menadione reductase;
naphthoquinone reductase;
p-benzoquinone reductase;
reduced NAD(P)H dehydrogenase;
viologen accepting pyridine nucleotide oxidoreductase;
vitamin K reductase;
diaphorase;
reduced nicotinamide-adenine dinucleotide (phosphate) dehydrogenase;
vitamin-K reductase;
NAD(P)H2 dehydrogenase (quinone);
NQO1;
QR1;
NAD(P)H:(quinone-acceptor) oxidoreductase
Class
Oxidoreductases;
Acting on NADH or NADPH;
With a quinone or similar compound as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
NAD(P)H:quinone oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
NAD(P)H + H+ + a quinone = NAD(P)+ + a hydroquinone [RN:R07358 R07359]
Reaction(KEGG)
Substrate
NADH [CPD:C00004];
NADPH [CPD:C00005];
H+ [CPD:C00080];
quinone [CPD:C15602]
Product
NAD+ [CPD:C00003];
NADP+ [CPD:C00006];
hydroquinone [CPD:C15603]
Comment
A flavoprotein. The enzyme catalyses a two-electron reduction and has a preference for short-chain acceptor quinones, such as ubiquinone, benzoquinone, juglone and duroquinone [6]. The animal, but not the plant, form of the enzyme is inhibited by dicoumarol.
History
EC 1.6.5.2 created 1961, transferred 1965 to EC 1.6.99.2, transferred 2005 to EC 1.6.5.2
Pathway
Ubiquinone and other terpenoid-quinone biosynthesis
Biosynthesis of secondary metabolites
Orthology
K00355  
NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
Genes
HSA: 
1728(NQO1)
PTR: 
468012(NQO1)
PPS: 
100976664(NQO1)
GGO: 
101151289(NQO1)
PON: 
100172039(NQO1)
NLE: 
100602948(NQO1)
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705635(NQO1)
MCF: 
102121489(NQO1)
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18104(Nqo1)
RNO: 
24314(Nqo1)
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101711262(Nqo1)
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100343715(NQO1)
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102493581(NQO1)
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610935(NQO1)
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101097859(NQO1)
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101121876(NQO1)
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100286873(NQO1)
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102514377(NQO1)
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103019756(NQO1)
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100561335(nqo1)
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322506(nqo1)
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TBLA_0D02050(TBLA0D02050)
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PAJ_0246(nqo2)
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MEW: 
METH: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4171422]
  Authors
Di Prisco G, Casola L, Giuditta A.
  Title
Purification and properties of a soluble reduced nicotinamide-adenine dinucleotide (phosphate) dehydrogenase from the hepatopancreas of Octopus vulgaris.
  Journal
Biochem. J. 105 (1967) 455-60.
Reference
2  [PMID:13705804]
  Authors
GIUDITTA A, STRECKER HJ.
  Title
Purification and some properties of a brain diaphorase.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 48 (1961) 10-9.
Reference
3  [PMID:13765127]
  Authors
MAERKI F, MARTIUS C.
  Title
[Vitamin K reductase, preparation and properties.]
  Journal
Biochem. Z. 333 (1960) 111-35.
Reference
4
  Authors
Misaka, E. and Nakanishi, K.
  Title
Studies on menadione reductase of bakers' yeast. I. Purification, crystallization and some properties.
  Journal
J. Biochem. (Tokyo) 53 (1963) 465-471.
Reference
5  [PMID:13846011]
  Authors
WOSILAIT WD.
  Title
The reduction of vitamin K1 by an enzyme from dog liver.
  Journal
J. Biol. Chem. 235 (1960) 1196-201.
Reference
6  [PMID:12226388]
  Authors
Sparla F, Tedeschi G, Trost P.
  Title
NAD(P)H:(Quinone-Acceptor) Oxidoreductase of Tobacco Leaves Is a Flavin Mononucleotide-Containing Flavoenzyme.
  Journal
Plant. Physiol. 112 (1996) 249-258.
Reference
7  [PMID:9485311]
  Authors
Braun M, Bungert S, Friedrich T.
  Title
Characterization of the overproduced NADH dehydrogenase fragment of the NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) from Escherichia coli.
  Journal
Biochemistry. 37 (1998) 1861-7.
Reference
8  [PMID:10683249]
  Authors
Jaiswal AK.
  Title
Characterization and partial purification of microsomal NAD(P)H:quinone oxidoreductases.
  Journal
Arch. Biochem. Biophys. 375 (2000) 62-8.
Reference
9  [PMID:7568029]
  Authors
Li R, Bianchet MA, Talalay P, Amzel LM.
  Title
The three-dimensional structure of NAD(P)H:quinone reductase, a flavoprotein involved in cancer chemoprotection and chemotherapy: mechanism of the two-electron reduction.
  Journal
Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 92 (1995) 8846-50.
  Sequence
[rno:24314]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9032-20-6

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