KEGG   ENZYME: 2.1.1.257Help
Entry
EC 2.1.1.257                Enzyme                                 

Name
tRNA (pseudouridine54-N1)-methyltransferase;
TrmY;
m1Psi methyltransferase
Class
Transferases;
Transferring one-carbon groups;
Methyltransferases
BRITE hierarchy
Sysname
S-adenosyl-L-methionine:tRNA (pseudouridine54-N1)-methyltransferase
Reaction(IUBMB)
S-adenosyl-L-methionine + pseudouridine54 in tRNA = S-adenosyl-L-homocysteine + N1-methylpseudouridine54 in tRNA
Substrate
S-adenosyl-L-methionine [CPD:C00019];
pseudouridine54 in tRNA
Product
S-adenosyl-L-homocysteine [CPD:C00021];
N1-methylpseudouridine54 in tRNA
Comment
While this archaeal enzyme is specific for the 54 position and does not methylate pseudouridine at position 55, the presence of pseudouridine at position 55 is necessary for the efficient methylation of pseudouridine at position 54 [2,3].
History
EC 2.1.1.257 created 2012
Orthology
K16317  
tRNA (pseudouridine54-N1)-methyltransferase
Genes
DTX: 
VCH: 
VCF: 
VCE: 
VCJ: 
VCO: 
VCR: 
VCM: 
VCI: 
VCL: 
VCQ: 
VCS: 
VCX: 
VCZ: 
VVU: 
VVY: 
VVM: 
VVL: 
VPA: 
VPB: 
VPK: 
VPF: 
VPH: 
VHA: 
VCA: 
VAG: 
VEX: 
VHR: 
VNA: 
VOW: 
VSP: 
VEJ: 
VAN: 
LAG: 
VAU: 
VTU: 
VMI: 
VSC: 
PPR: 
PBPRA1526(VVA0268)
PGB: 
SFR: 
SBL: 
SBM: 
SBN: 
SBP: 
SBT: 
SBS: 
SBB: 
ABO: 
ADI: 
APAC: 
ALN: 
AXE: 
SAMY: 
LLU: 
MJA: 
MFE: 
MVU: 
MFS: 
MIF: 
MJH: 
MIG: 
MMP: 
MMQ: 
MMX: 
MMZ: 
MMD: 
MMAK: 
MMAO: 
MAE: 
MVN: 
MVO: 
MOK: 
MAC: 
MBA: 
MBY: 
MBW: 
MBAR: 
MBAK: 
MMA: 
MMAZ: 
MMJ: 
MMAC: 
MVC: 
MEK: 
MLS: 
METM: 
MEF: 
MEQ: 
MSJ: 
MSZ: 
MSW: 
MTHE: 
MTHR: 
MHOR: 
MBU: 
MMET: 
MMH: 
MHAZ: 
MEV: 
MZH: 
MPY: 
MHZ: 
MTP: 
MCJ: 
MHI: 
MHU: 
MLA: 
MEM: 
MBG: 
MEMA: 
MPI: 
MBN: 
MFO: 
MPL: 
MPD: 
MEZ: 
RCI: 
MFV: 
MKA: 
AFU: 
AFG: 
APO: 
AVE: 
AST: 
FPL: 
GAC: 
GAH: 
HAL: 
HSL: 
OE_3775R(trmY)
HDL: 
HHB: 
Hhub_3285(trmY)
HJE: 
HALH: 
HHSR: 
HSR6_0147(trmY)
HMA: 
HHI: 
HHN: 
HAB: 
NPH: 
NP_2324A(trmY)
NMO: 
Nmlp_3002(trmY)
HUT: 
HTI: 
HMU: 
HALI: 
HSU: 
HSF: 
HVO: 
HVO_1989(trmY)
HME: 
HGI: 
HBO: 
HLA: 
HTU: 
HDA: 
NMG: 
HXA: 
NAT: 
NPE: 
NGE: 
HRU: 
NOU: 
SALI: 
HLR: 
HLC: 
TAR: 
MAX: 
MER: 
MEAR: 
MARC: 
PHO: 
PH1401(PH1401)
PAB: 
PFU: 
PFI: 
PYN: 
PYA: 
PYS: 
PYC: 
TKO: 
TON: 
TGA: 
TBA: 
THA: 
THM: 
TLT: 
THS: 
TNU: 
TEU: 
TGY: 
THV: 
TCH: 
TPEP: 
ABI: 
ACF: 
APE: 
ACJ: 
IHO: 
IIS: 
HBU: 
PFM: 
PDL: 
PAI: 
PIS: 
PCL: 
PAS: 
PYR: 
POG: 
TNE: 
PYW: 
TUZ: 
TTN: 
TPE: 
THB: 
TCB: 
THF: 
LOKI: 
HAH: 
ARG: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:21098051]
  Authors
Chen HY, Yuan YA
  Title
Crystal structure of Mj1640/DUF358 protein reveals a putative SPOUT-class RNA methyltransferase.
  Journal
J. Mol. Cell. Biol. 2 (2010) 366-74.
  Sequence
[mja:MJ_1640]
Reference
2  [PMID:22274954]
  Authors
Wurm JP, Griese M, Bahr U, Held M, Heckel A, Karas M, Soppa J, Wohnert J
  Title
Identification of the enzyme responsible for N1-methylation of pseudouridine 54 in archaeal tRNAs.
  Journal
RNA. 18 (2012) 412-20.
  Sequence
[hvo:HVO_1989] [mja:MJ_1640]
Reference
3  [PMID:22274953]
  Authors
Chatterjee K, Blaby IK, Thiaville PC, Majumder M, Grosjean H, Yuan YA, Gupta R, de Crecy-Lagard V
  Title
The archaeal COG1901/DUF358 SPOUT-methyltransferase members, together with pseudouridine synthase Pus10, catalyze the formation of 1-methylpseudouridine at  position 54 of tRNA.
  Journal
RNA. 18 (2012) 421-33.
  Sequence
[hvo:HVO_1989] [mja:MJ_1640]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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