KEGG   ENZYME: 2.3.2.8Help
Entry
EC 2.3.2.8                  Enzyme                                 

Name
arginyltransferase;
arginine transferase;
arginyl-transfer ribonucleate-protein aminoacyltransferase;
arginyl-transfer ribonucleate-protein transferase;
arginyl-tRNA protein transferase;
L-arginyl-tRNA:protein arginyltransferase
Class
Transferases;
Acyltransferases;
Aminoacyltransferases
BRITE hierarchy
Sysname
L-arginyl-tRNAArg:protein arginyltransferase
Reaction(IUBMB)
L-arginyl-tRNAArg + protein = tRNAArg + L-arginyl-[protein] [RN:R03862]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-arginyl-tRNA(Arg) [CPD:C02163];
protein [CPD:C00017]
Product
tRNA(Arg) [CPD:C01636];
L-arginyl-protein [CPD:C16739]
Comment
Requires mercaptoethanol and a univalent cation. Peptides and proteins containing an N-terminal glutamate, aspartate or cystine residue can act as acceptors.
History
EC 2.3.2.8 created 1972, modified 1976, modified 2013
Orthology
K00685  
arginyl-tRNA---protein transferase
K21419  
arginyl-tRNA---protein transferase
Genes
HSA: 
11101(ATE1)
PTR: 
450786(ATE1)
PPS: 
100982152(ATE1)
GGO: 
101128164(ATE1)
PON: 
100172501(ATE1)
NLE: 
100599400(ATE1)
MCC: 
705248(ATE1)
MCF: 
102144999(ATE1)
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103216824(ATE1)
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CJC: 
100396459(ATE1)
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101031620(ATE1)
MMU: 
11907(Ate1)
RNO: 
293526(Ate1)
CGE: 
100774144(Ate1)
NGI: 
103729271(Ate1)
HGL: 
101706919(Ate1)
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100338175(ATE1)
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102482899(ATE1)
CFA: 
486919(ATE1)
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100468013(ATE1)
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103657811(ATE1)
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101090722(ATE1)
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102330669(ATE1)
CHX: 
102172865(ATE1)
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101110286(ATE1)
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100512816(ATE1)
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103015086(ATE1)
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103090015(ATE1)
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100064881(ATE1)
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102882310(ATE1)
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100663659(ATE1)
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423936(ATE1)
MGP: 
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107316239(ATE1)
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100230111(ATE1)
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102039014(ATE1)
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101813627(ATE1)
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106499020(ATE1)
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102387689(ATE1)
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102574359(ATE1)
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102444012(ATE1)
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102938335(ATE1)
CPIC: 
101934367(ATE1)
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100562215(ate1)
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107122328(ATE1)
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XTR: 
100495601(ate1)
DRE: 
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108263492(ate1)
TRU: 
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104925641(ate1)
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102235617(ate1)
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106576889(ate1)
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DPO: 
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Dsec_GM19800(Dsec_Ate1)
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Dsimw501_GD25293(Dsim_Ate1)
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DYA: 
DGR: 
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DVI: 
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AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
412018(Ate1)
BIM: 
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AEC: 
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CFO: 
NVI: 
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DPL: 
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TSP: 
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SMM: 
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AQU: 
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AT3G11240(ATE2) AT5G05700(ATE1)
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CRB: 
EUS: 
BRP: 
BNA: 
THJ: 
CIT: 
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GRA: 
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MTR: 
CAM: 
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Lj0g3v0139249.1(Lj0g3v0139249.1)
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RCU: 
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NNU: 
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Os05t0446800-01(Os05g0446800)
OBR: 
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SORBI_0176s002010(SORBIDRAFT_0176s002010) SORBI_09g021940(SORBIDRAFT_09g021940)
ZMA: 
SITA: 
PDA: 
EGU: 
MUS: 
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SMO: 
PPP: 
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CSL: 
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SCE: 
YGL017W(ATE1)
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NCS: 
NCAS_0A01680(NCAS0A01680)
NDI: 
NDAI_0D03600(NDAI0D03600)
TPF: 
TPHA_0F00570(TPHA0F00570)
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TBLA_0C04130(TBLA0C04130)
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TDEL_0F02430(TDEL0F02430)
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KAFR_0F03220(KAFR0F03220)
PPA: 
DHA: 
PIC: 
PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CAALFM_C200230WA(CaO19.2110)
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COT: 
CDU: 
CTEN: 
YLI: 
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NCR: 
NTE: 
NEUTE1DRAFT83942(NEUTE1DRAFT_83942)
SMP: 
PAN: 
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FGR: 
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TRE: 
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MAJ: 
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AOR_1_1620014(AO090026000330)
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ANI_1_242024(An02g01770)
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ACT: 
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AGABI2DRAFT202585(AGABI2DRAFT_202585)
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WSE: 
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DFA_02655(ate1)
ACAN: 
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PYO: 
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PCHAS_031190(PC000219.02.0)
PBE: 
PKN: 
PVX: 
PCY: 
TET: 
PTM: 
PTI: 
FCY: 
TPS: 
SPAR: 
NGR: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:5416661]
  Authors
Soffer RL.
  Title
Enzymatic modification of proteins. II. Purification and properties of the arginyl transfer ribonucleic acid-protein transferase from rabbit liver cytoplasm.
  Journal
J. Biol. Chem. 245 (1970) 731-7.
Reference
2  [PMID:4572514]
  Authors
Soffer RL.
  Title
Peptide acceptors in the arginine transfer reaction.
  Journal
J. Biol. Chem. 248 (1973) 2918-21.
Reference
3  [PMID:5811819]
  Authors
Soffer RL, Horinishi H.
  Title
Enzymic modification of proteins. I. General characteristics of the arginine-transfer reaction in rabbit liver cytoplasm.
  Journal
J. Mol. Biol. 43 (1969) 163-75.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
37257-24-2

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