KEGG   ENZYME: 2.4.1.250Help
Entry
EC 2.4.1.250                Enzyme                                 

Name
D-inositol-3-phosphate glycosyltransferase;
mycothiol glycosyltransferases;
MshA;
UDP-N-acetyl-D-glucosamine:1D-myo-inositol 3-phosphate alpha-D-glycosyltransferase
Class
Transferases;
Glycosyltransferases;
Hexosyltransferases
BRITE hierarchy
Sysname
UDP-N-acetyl-alpha-D-glucosamine:1D-myo-inositol 3-phosphate alpha-D-glycosyltransferase (configuration-retaining)
Reaction(IUBMB)
UDP-N-acetyl-alpha-D-glucosamine + 1D-myo-inositol 3-phosphate = 1-O-(2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranosyl)-1D-myo-inositol 3-phosphate + UDP [RN:R09634]
Reaction(KEGG)
Substrate
UDP-N-acetyl-alpha-D-glucosamine [CPD:C00043];
1D-myo-inositol 3-phosphate [CPD:C04006]
Product
1-O-(2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranosyl)-1D-myo-inositol 3-phosphate [CPD:C19761];
UDP [CPD:C00015]
Comment
The enzyme, which belongs to the GT-B fold superfamily, catalyses the first dedicated reaction in the biosynthesis of mycothiol [1]. The substrate was initially believed to be inositol, but eventually shown to be D-myo-inositol 3-phosphate [2]. A substantial conformational change occurs upon UDP binding, which generates the binding site for D-myo-inositol 3-phosphate [3].
History
EC 2.4.1.250 created 2010
Orthology
K15521  
D-inositol-3-phosphate glycosyltransferase
Genes
SSY: 
PKU: 
PRT: 
MTU: 
Rv0486(mshA)
MTV: 
MTC: 
MRA: 
MTF: 
MTB: 
MTK: 
MTZ: 
MTG: 
MTI: 
MTE: 
MTUR: 
MTL: 
MTO: 
MTD: 
MTN: 
MTJ: 
MTUB: 
MTUC: 
MTUE: 
MTX: 
MTUH: 
MTUL: 
MTUT: 
MTUU: 
MTQ: 
MBO: 
MBB: 
MBT: 
MBM: 
MBK: 
MBX: 
MBZ: 
MAF: 
MCE: 
MCQ: 
MCV: 
MCX: 
MCZ: 
MMIC: 
MLE: 
MLB: 
MPA: 
MAO: 
MAVI: 
MAV: 
MAVD: 
MAVR: 
MAVA: 
MIT: 
MIR: 
MIA: 
MIE: 
MID: 
MYO: 
MSM: 
MSG: 
MSB: 
MSN: 
MSH: 
MSA: 
MUL: 
MVA: 
MGI: 
MSP: 
MAB: 
MABB: 
MMV: 
MAY: 
MABO: 
MABL: 
MAZ: 
MAK: 
MYS: 
MYC: 
MMC: 
MKM: 
MJL: 
MJD: 
MMI: 
MRH: 
MMM: 
MCB: 
MLI: 
MKN: 
MKS: 
MKI: 
MNE: 
MYV: 
MYE: 
MGO: 
MFT: 
MHAD: 
MPHL: 
MVQ: 
ASD: 
AS9A_0623(mshA)
CGL: 
NCgl0389(Cgl0401)
CGB: 
CGU: 
WA5_0389(MshA)
CGT: 
CGS: 
CGG: 
CGM: 
cgp_0481(mshA)
CGJ: 
CGQ: 
CGX: 
CEF: 
CDI: 
CDP: 
CDH: 
CDT: 
CDE: 
CDR: 
CDA: 
CDZ: 
CDB: 
CDS: 
CDD: 
CDW: 
CDV: 
CJK: 
CUR: 
CUA: 
CAR: 
CKP: 
CPU: 
CPL: 
CPG: 
CPP: 
CPK: 
CPQ: 
CPX: 
CPZ: 
COR: 
COP: 
Cp31_0265(mshA)
COD: 
COS: 
COI: 
COE: 
COU: 
CPSE: 
CPSU: 
CPSF: 
CRD: 
CRES_1964(mshA)
CUL: 
CUC: 
CUE: 
CUN: 
CUS: 
CUQ: 
CUZ: 
CUJ: 
CVA: 
CVAR_2751(mshA)
CHN: 
CCN: 
CTER: 
CMD: 
CAZ: 
CFN: 
CCG: 
CVT: 
CGY: 
CAX: 
CII: 
COA: 
DR71_1349(mshA)
CDO: 
CHM: 
CSX: 
CMQ: 
CKU: 
CCJ: 
CMV: 
CEI: 
CTED: 
CUT: 
CLW: 
CDX: 
CSP: 
WM42_1075(mshA)
NFA: 
NFA_51920(mshA)
NCY: 
NBR: 
NNO: 
RHA: 
RER: 
RER_16170(mshA)
REY: 
REB: 
ROP: 
ROP_17450(mshA)
ROA: 
REQ: 
REQ_37850(mshA)
RPY: 
RHB: 
RAV: 
RFA: 
A3L23_02775(mshA_3)
GBR: 
GPO: 
GOR: 
GOQ: 
TPR: 
SRT: 
CBQ: 
SCO: 
SCO4204(2SCD46.18)
SMA: 
SAV_4006(glgA1)
SGR: 
SGB: 
SCB: 
SSX: 
SVL: 
SCT: 
SCY: 
SFA: 
SBH: 
SHY: 
SHO: 
SVE: 
SDV: 
SALB: 
SALS: 
STRP: 
F750_3943(mshA)
SFI: 
SCI: 
SRC: 
SALU: 
SALL: 
SLV: 
SGU: 
SVT: 
STRE: 
SCW: 
SLD: 
SXI: 
STRM: 
STRC: 
SAMB: 
SPRI: 
SCZ: 
SCX: 
SRW: 
TUE45_04740(mshA_4)
STRF: 
KSK: 
TWH: 
TWS: 
CMI: 
CMS: 
CMC: 
CMH: 
RTC: 
CUM: 
FRP: 
ART: 
ARR: 
ARM: 
ARI: 
ARL: 
ARE: 
AAQ: 
ARH: 
ARY: 
ARW: 
AAU: 
ACH: 
APN: 
PSUL: 
AAI: 
GAR: 
RSA: 
KRH: 
KRH_06620(mshA)
KFV: 
RMU: 
RDN: 
SATK: 
BFA: 
JDE: 
KSE: 
DNI: 
LMOI: 
XCE: 
IVA: 
SKE: 
CFL: 
CFI: 
CGA: 
ICA: 
BLY: 
PFR: 
PFRE: 
PPC: 
MPH: 
NCA: 
KFL: 
PSIM: 
AER: 
TFU: 
NDA: 
NAL: 
B005_1520(mshA)
TCU: 
SRO: 
FRA: 
FRE: 
FRI: 
FAL: 
FSY: 
ACE: 
NML: 
GOB: 
BSD: 
MMAR: 
KRA: 
SEN: 
SVI: 
AMD: 
AMN: 
AMM: 
AMZ: 
AOI: 
AJA: 
AMQ: 
ALU: 
PDX: 
PSEA: 
PSEE: 
PSEH: 
PSEQ: 
PECQ: 
AMI: 
SESP: 
BN6_81180(gtuS4-21)
KAL: 
KPHY: 
STP: 
SAQ: 
MAU: 
MIL: 
VMA: 
AMS: 
ASE: 
ACTN: 
AFS: 
CAI: 
SNA: 
ASG: 
TBI: 
AFO: 
AYM: 
ABAI: 
DET: 
DEH: 
DEB: 
DEV: 
DEG: 
DMC: 
DMD: 
DMG: 
DMX: 
DMY: 
DMZ: 
DUC: 
DLY: 
DEW: 
RRS: 
RCA: 
CAU: 
CAG: 
CHL: 
HAU: 
TRO: 
STI: 
ATM: 
CAP: 
TTR: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:12754249]
  Authors
Newton GL, Koledin T, Gorovitz B, Rawat M, Fahey RC, Av-Gay Y
  Title
The glycosyltransferase gene encoding the enzyme catalyzing the first step of mycothiol biosynthesis (mshA).
  Journal
J. Bacteriol. 185 (2003) 3476-9.
  Sequence
[msm:MSMEG_0933] [mtu:Rv0486]
Reference
2  [PMID:16940050]
  Authors
Newton GL, Ta P, Bzymek KP, Fahey RC
  Title
Biochemistry of the initial steps of mycothiol biosynthesis.
  Journal
J. Biol. Chem. 281 (2006) 33910-20.
  Sequence
Reference
3  [PMID:18390549]
  Authors
Vetting MW, Frantom PA, Blanchard JS
  Title
Structural and enzymatic analysis of MshA from Corynebacterium glutamicum: substrate-assisted catalysis.
  Journal
J. Biol. Chem. 283 (2008) 15834-44.
  Sequence
[cgl:NCgl0389]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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