KEGG   ENZYME: 2.7.7.73Help
Entry
EC 2.7.7.73                 Enzyme                                 

Name
sulfur carrier protein ThiS adenylyltransferase;
thiF (gene name)
Class
Transferases;
Transferring phosphorus-containing groups;
Nucleotidyltransferases
BRITE hierarchy
Sysname
ATP:[ThiS] adenylyltransferase
Reaction(IUBMB)
ATP + [ThiS] = diphosphate + adenylyl-[ThiS] [RN:R07459]
Reaction(KEGG)
Substrate
ATP [CPD:C00002];
[ThiS]
Product
diphosphate [CPD:C00013];
adenylyl-[ThiS]
Comment
Binds Zn2+. The enzyme catalyses the adenylation of ThiS, a sulfur carrier protein involved in the biosynthesis of thiamine.
The enzyme shows significant structural similarity to ubiquitin-activating enzyme [3,4]. In Escherichia coli, but not in Bacillus subtilis, the enzyme forms a cross link from Cys-184 to the ThiS carboxy terminus (the position that is also thiolated) via an acyldisulfide [2].
History
EC 2.7.7.73 created 2011
Pathway
Thiamine metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K03148  
sulfur carrier protein ThiS adenylyltransferase
Genes
ECO: 
b3992(thiF)
ECJ: 
Y75_p3204(thiF)
ECD: 
EBW: 
BWG_3652(thiF)
ECOK: 
ECE: 
Z5567(thiF)
ECS: 
ECs4915(thiF)
ECF: 
ETW: 
ECSP_5062(thiF)
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
ECG: 
EOK: 
ELR: 
ECC: 
c4949(thiF)
ECP: 
ECI: 
ECV: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECR: 
ECQ: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
CE10_4672(thiF)
EUM: 
ECZ: 
ELO: 
ELN: 
ELH: 
ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
ECB_03869(thiF)
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EAB: 
EDH: 
EDJ: 
EIH: 
ELU: 
EUN: 
ELW: 
ECW_m4350(thiF)
ELL: 
WFL_21175(thiF)
ELC: 
i14_4539(thiF)
ELD: 
i02_4539(thiF)
ELP: 
EBL: 
ECD_03869(thiF)
EBE: 
B21_03822(thiF)
ELF: 
LF82_2249(thiF)
ECOA: 
ECOL: 
ECOI: 
ECOJ: 
ECOO: 
EFE: 
EFER_3762(thiF)
STY: 
STY3723(thiF)
STT: 
t3469(thiF)
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM4162(thiF)
SEO: 
SEV: 
SEY: 
SEM: 
SEJ: 
SEB: 
SEF: 
SETU: 
SETC: 
SEEN: 
SENR: 
SEND: 
SPT: 
SPA3999(thiF)
SEK: 
SPQ: 
SEI: 
SPC_3993(thiF)
SEC: 
SC4043(thiF)
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEE: 
SENN: 
SEW: 
SEA: 
SENS: 
SED: 
SeD_A4568(thiF)
SEG: 
SG3444(thiF)
SEL: 
SPUL_3422(thiF)
SEGA: 
SET: 
SEN3948(thiF)
SENJ: 
SEEC: 
SEEB: 
SEEP: 
SENB: 
BN855_42280(SBOV42401)
SENE: 
SES: 
SBG: 
SBG_3636(thiF)
SBZ: 
YPE: 
YPO3741(thiF)
YPK: 
y0489(thiF)
YPA: 
YPN: 
YPM: 
YP_3104(thiF)
YPP: 
YPG: 
YPZ: 
YPZ3_3301(thiF)
YPT: 
YPD: 
YPD4_3293(thiF)
YPX: 
YPD8_3293(thiF)
YPS: 
YPTB0288(thiF)
YPI: 
YPY: 
YPB: 
YEN: 
YE0291(thiF)
YEP: 
YEY: 
YSI: 
SFL: 
SF4064(thiF)
SFX: 
S3671(thiF)
SFV: 
SFV_4064(thiF)
SFE: 
SFxv_4431(thiF)
SSN: 
SSON_4165(thiF)
SSJ: 
SDY: 
SDY_3734(thiF)
SDZ: 
ECA: 
ECA0230(thiF)
PCT: 
PCC: 
PWA: 
PEC: 
EBI: 
EbC_02650(thiF)
PLU: 
plu0484(thiF)
PAY: 
PAU_00392(thiF)
SOD: 
Sant_3918(thiF)
ENT: 
ENC: 
ENO: 
ECLO: 
EEC: 
ENL: 
ESC: 
EAS: 
EAU: 
EAE: 
EAR: 
ENR: 
ESA: 
CSK: 
ES15_3621(thiF)
CSZ: 
CSI: 
CTU: 
CTU_03030(thiF)
KPN: 
KPN_04374(thiF)
KPU: 
KP1_0232(thiF)
KPM: 
KPP: 
KPE: 
KPK_5300(thiF)
KPO: 
KPR: 
KPR_0312(thiF)
KPJ: 
KPI: 
KVA: 
KOX: 
KOE: 
CKO: 
CRO: 
ROD_37601(thiF)
CFD: 
SPE: 
SRR: 
SRL: 
SRY: 
SRS: 
SRA: 
SMAF: 
SMW: 
SLQ: 
SERR: 
SFO: 
PMR: 
PMI2779(thiF)
PMIB: 
DDA: 
DDC: 
DDD: 
DZE: 
XBO: 
XBJ1_4030(thiF)
XNE: 
XNC1_0584(thiF)
RAH: 
RAQ: 
RAA: 
PSI: 
EBT: 
MMK: 
ROR: 
EBF: 
APL: 
APL_0533(thiF)
APJ: 
APJL_0523(thiF)
APA: 
VCH: 
VCE: 
VCJ: 
VCO: 
VCR: 
VCM: 
VCI: 
VCL: 
VVU: 
VVY: 
VVM: 
VPA: 
VPB: 
VPK: 
VPF: 
VPH: 
VHA: 
VCA: 
VAG: 
VSP: 
VEX: 
VEJ: 
VFU: 
VNI: 
VAN: 
LAG: 
VFI: 
VF_0034(thiF)
VFM: 
VSA: 
PPR: 
SON: 
SO_2443(thiF)
SDN: 
SFR: 
SAZ: 
SBL: 
SBM: 
SBN: 
SBP: 
SBT: 
SBS: 
SBB: 
SLO: 
SPC: 
SHP: 
SSE: 
SPL: 
SHE: 
SHM: 
SHN: 
SHW: 
SHL: 
SWD: 
SWP: 
SVO: 
ILO: 
IL0767(thiF)
ILI: 
CPS: 
CPS_4642(thiF)
AMC: 
AMH: 
AMAA: 
AMAL: 
AMAE: 
AMAO: 
AMAD: 
AMAI: 
AMAG: 
ALT: 
GPS: 
PIN: 
PSY: 
FBL: 
FPH: 
AHA: 
AHA_0441(thiF)
AHY: 
ASA: 
ASA_3903(thiF)
AVR: 
AMED: 
TAU: 
OCE: 
BCI: 
BCI_0043(thiF)
HMS: 
HMU13210(moeB)
WSU: 
WS0343(thiF)
CJE: 
Cj1046c(moeB)
CJB: 
CJJ: 
CJU: 
C8J_0983(moeB)
CJN: 
CJI: 
CJSA_0989(moeB)
CJM: 
CJM1_1021(thiF)
CJS: 
CJS3_1095(thiF)
CJP: 
CJEJ: 
CJEU: 
CJEN: 
CJEI: 
CJR: 
CJE1190(thiF)
CJD: 
CJZ: 
CJX: 
CFF: 
CFV: 
CAMP: 
CHA: 
CCO: 
CLA: 
Cla_1149(thiF)
CCOL: 
CCC: 
CCQ: 
N149_0981(thiF)
SBA: 
GLO: 
PCA: 
Pcar_0611(thiF-2) Pcar_2513(thiF-1)
PPD: 
DVU: 
DVL: 
DVM: 
DVG: 
DDE: 
DDS: 
DDN: 
DSA: 
DAS: 
DHY: 
DPI: 
LIP: 
LI0506(thiF)
LIR: 
LAW_00521(thiF)
DBA: 
DRT: 
DPR: 
DSF: 
DTO: 
SAT: 
AMA: 
AM088(thiF)
AMF: 
AMF_063(thiF)
AMP: 
ACN: 
APH: 
APH_1174(thiF)
APY: 
APD: 
APHA: 
ERU: 
Erum8480(thiF)
ERW: 
ERG: 
ECN: 
ECH: 
ECH_1107(thiF)
ECHA: 
EMR: 
EHH: 
BSU: 
BSU11700(thiF)
BSN: 
LBH: 
LBN: 
LME: 
LMM: 
LMK: 
LKI: 
LEC: 
CAC: 
CAE: 
SMB_G2959(ygdL)
CAY: 
CPE: 
CPF: 
CPF_1855(thiF)
CPR: 
CPR_1572(thiF)
CTC: 
CTC01750(moeB)
CTET: 
CNO: 
CBN: 
CbC4_0676(thiF)
CBE: 
CKL: 
CKL_1638(thiF)
CKR: 
CCB: 
CLB: 
CSR: 
CSB: 
AMT: 
CTH: 
CTX: 
CCL: 
RAL: 
RTO: 
CAD: 
CDF: 
CDC: 
CDL: 
CDG: 
DRM: 
DAE: 
DCA: 
DRU: 
DGI: 
PTH: 
DAI: 
FMA: 
APR: 
ELM: 
EAC: 
CLO: 
TTE: 
TTE2471(ThiF)
TEX: 
THX: 
TIT: 
TMT: 
TWI: 
CHY: 
CHY_1264(moeB)
TPZ: 
CSC: 
ATE: 
COB: 
CHD: 
COW: 
CKI: 
CKN: 
CLC: 
HHL: 
VPR: 
MED: 
MHG: 
AIN: 
Acin_2102(thiF)
BAD: 
BDE: 
BDP_0148(thiF)
BTP: 
GVA: 
ELE: 
CGO: 
STA: 
STQ: 
FSU: 
FSC: 
FNU: 
FNC: 
FUS: 
IPO: 
PBS: 
KOL: 
DDF: 
DAP: 
CNI: 
FSI: 
DTH: 
DTU: 
MAX: 
TAR: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:9632726]
  Authors
Taylor SV, Kelleher NL, Kinsland C, Chiu HJ, Costello CA, Backstrom AD, McLafferty FW, Begley TP
  Title
Thiamin biosynthesis in Escherichia coli. Identification of ThiS thiocarboxylate  as the immediate sulfur donor in the thiazole formation.
  Journal
J. Biol. Chem. 273 (1998) 16555-60.
  Organism
Escherichia coli
  Sequence
[eco:b3992]
Reference
2  [PMID:11438688]
  Authors
Xi J, Ge Y, Kinsland C, McLafferty FW, Begley TP
  Title
Biosynthesis of the thiazole moiety of thiamin in Escherichia coli: identification of an acyldisulfide-linked protein--protein conjugate that is functionally analogous to the ubiquitin/E1 complex.
  Journal
Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 98 (2001) 8513-8.
  Organism
Escherichia coli
  Sequence
[eco:b3992]
Reference
3  [PMID:15896804]
  Authors
Duda DM, Walden H, Sfondouris J, Schulman BA.
  Title
Structural analysis of Escherichia coli ThiF.
  Journal
J. Mol. Biol. 349 (2005) 774-86.
  Organism
Escherichia coli
  Sequence
[eco:b3992]
Reference
4  [PMID:16388576]
  Authors
Lehmann C, Begley TP, Ealick SE.
  Title
Structure of the Escherichia coli ThiS-ThiF complex, a key component of the sulfur transfer system in thiamin biosynthesis.
  Journal
Biochemistry. 45 (2006) 11-9.
  Organism
Escherichia coli
  Sequence
[eco:b3992]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

DBGET integrated database retrieval system