KEGG   ENZYME: 3.4.14.11Help
Entry
EC 3.4.14.11                Enzyme                                 

Name
Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase;
X-prolyl dipeptidyl aminopeptidase;
PepX;
X-prolyl dipeptidyl peptidase;
X-Pro dipeptidyl-peptidase
Class
Hydrolases;
Acting on peptide bonds (peptidases);
Dipeptidyl-peptidases and tripeptidyl-peptidases
BRITE hierarchy
Reaction(IUBMB)
Hydrolyses Xaa-Pro! bonds to release unblocked, N-terminal dipeptides from substrates including Ala-Pro!p-nitroanilide and (sequentially) Tyr-Pro!Phe-Pro!Gly-Pro!Ile
Comment
The intracellular enzyme from Lactococcus lactis (190-kDa) is the type example of peptidase family S15. The reaction is similar to that catalysed by dipeptidyl-peptidase IV of animals
History
EC 3.4.14.11 created 1996
Orthology
K01281  
X-Pro dipeptidyl-peptidase
Genes
BML: 
BMN: 
BMAL: 
BMAQ: 
BMAZ: 
BMAB: 
BPS: 
BPM: 
BPL: 
BPD: 
BPSE: 
BPSM: 
BPSU: 
BPSD: 
BPZ: 
BPQ: 
BPK: 
BPSH: 
BPSA: 
BPSO: 
BUT: 
BTE: 
BTQ: 
BTJ: 
BTZ: 
BTD: 
BTV: 
BTHE: 
BTHM: 
BTHA: 
BTHL: 
BOK: 
BOC: 
BVI: 
BVE: 
BUR: 
BCN: 
BCH: 
BCM: 
BCJ: 
BCAM2378(pepX)
BCEW: 
BCEO: 
I35_6274(pepX)
BAM: 
BAC: 
BCT: 
BCED: 
BDL: 
BPYR: 
BCON: 
BGD: 
BGO: 
BUK: 
BUL: 
BUB: 
BUD: 
BAN: 
BAR: 
BAT: 
BAH: 
BAI: 
BAX: 
BANT: 
BANR: 
BANS: 
BANH: 
BANV: 
BCE: 
BCA: 
BCZ: 
BCR: 
BCB: 
BCU: 
BCG: 
BCQ: 
BCQ_2696(pepX)
BCX: 
BAL: 
BNC: 
BCF: 
BCER: 
BCEF: 
BTK: 
BTL: 
BTB: 
BTT: 
BTHR: 
BTHI: 
BTC: 
BTF: 
BTM: 
BTG: 
BTI: 
BTN: 
BTHT: 
BTHU: 
BTW: 
BWE: 
BWW: 
bwei_2167(pepX)
BTY: 
BMYC: 
BMYO: 
BBY: 
BON: 
VIR: 
FPN: 
LLA: 
L118079(pepXP)
LLK: 
LLKF_2295(pepX)
LLT: 
CVCAS_2036(pepXP)
LLS: 
lilo_2038(pepXP)
LLD: 
LLX: 
LLC: 
LLM: 
llmg_2328(pepXP)
LLR: 
LLN: 
LLI: 
uc509_2025(pepXP)
LLW: 
LLJ: 
LG36_2000(pepX)
LGR: 
LGV: 
LPK: 
SPY: 
SPy_1858(pepXP)
SPZ: 
SPYM: 
SPM: 
SPG: 
SpyM3_1603(pepXP)
SPS: 
SPH: 
SPI: 
SPJ: 
SPK: 
SPF: 
SpyM50273(pepXP)
SPA: 
SPB: 
STG: 
SOZ: 
Spy49_1451(pepXP)
STZ: 
STX: 
SPYA: 
A20_1624(pepX)
SPYH: 
SPYO: 
SPN: 
SP_0894(pepX)
SPD: 
SPD_0787(pepX)
SPR: 
spr0794(pepXP)
SPW: 
SPX: 
SNE: 
SPV: 
SNM: 
SJJ: 
SPP: 
SNT: 
SNC: 
SNB: 
SNP: 
SNI: 
SNV: 
SNX: 
SND: 
SNU: 
SPNG: 
SPNE: 
SPNU: 
SPNM: 
SPNO: 
SPNN: 
SAG: 
SAG1736(pepX)
SAN: 
SAK: 
SAK_1744(pepX)
SGC: 
A964_1641(pepXP)
SAGL: 
SAGM: 
SAGI: 
SAGR: 
SAGP: 
SAGC: 
SAGT: 
SAGE: 
SAGG: 
SAGN: 
W903_1725(pepX)
SMU: 
SMU_395(pepX)
SMC: 
SMJ: 
SMUT: 
SMUA: 
SMUFR_0338(pepXP)
STC: 
str1672(pepXP)
STL: 
stu1672(pepXP)
STE: 
STN: 
STU: 
STW: 
STHE: 
SSA: 
SSA_0328(pepXP)
SSB: 
SSU: 
SSV: 
SSI: 
SSU0187(pepXP)
SSS: 
SST: 
SSF: 
SSK: 
SSW: 
SUI: 
SUO: 
SRP: 
SUP: 
SSUS: 
SSUT: 
SSUI: 
T15_0179(pepXP)
SSUY: 
SGO: 
SEZ: 
Sez_0319(pepX)
SEQ: 
SEZO: 
SEQU: 
SEU: 
SUB: 
SUB1574(pepXP)
SDS: 
SDEG_1909(pepX)
SDG: 
SDA: 
GGS_1726(pepX)
SDC: 
SDSE_1994(pepX)
SDQ: 
SGA: 
SGG: 
SGT: 
SGGB_1942(pepXP)
SMB: 
smi_1001(pepX)
SOR: 
SOR_1151(pepX)
STK: 
STB: 
SGPB_1791(pepXP)
SCP: 
SCF: 
SSR: 
STF: 
Ssal_00364(pepXP)
STJ: 
STRS: 
STD: 
SMN: 
SMA_1862(pepX)
SIF: 
Sinf_1676(pepX)
SIE: 
SCIM_0175(pepXP)
SIB: 
SIR_0234(pepX)
SIU: 
SII_0220(pepX)
SANG: 
SAIN_0159(pepX)
SANC: 
SANR_0181(pepX)
SANS: 
SCG: 
SCI_0237(pepX)
SCON: 
SCRE_0217(pepX)
SCOS: 
SCR2_0217(pepX)
SOI: 
SIK: 
SIQ: 
SIO: 
SIZ: 
SLU: 
SIG: 
SIP: 
STV: 
LPL: 
lp_0857(pepX)
LPJ: 
JDM1_0714(pepX)
LPT: 
LPS: 
LPR: 
LPZ: 
LPB: 
LJO: 
LJF: 
LJH: 
LJN: 
LAC: 
LBA1373(pepX)
LAI: 
LAD: 
LAF: 
SD55_1357(pepX)
LSA: 
LCA_0643(pepX)
LSL: 
LSI: 
HN6_01285(pepX)
LSJ: 
LDB: 
Ldb1455(pepX)
LBU: 
LDE: 
LDL: 
LBR: 
LBK: 
LCA: 
LPI: 
LPQ: 
LCB: 
LCZ: 
LCS: 
LCE: 
LCW: 
LCL: 
LCX: 
LGA: 
LRE: 
LRF: 
LRU: 
LRT: 
LRR: 
LHE: 
LHL: 
LHR: 
LHV: 
lhe_1355(pepX)
LHH: 
LHD: 
LFE: 
LFR: 
LFF: 
LRH: 
LGG_01695(pepX)
LRG: 
LRL: 
LRA: 
LRHK_1667(pepX)
LRO: 
LRC: 
LCR: 
LAM: 
LAY: 
LBH: 
LBN: 
LKE: 
LRM: 
LRC_01770(pepX)
LSN: 
LSA_11480(pepX)
LAW: 
LHO: 
LMU: 
LAE: 
LGN: 
LKO: 
LHI: 
LKU: 
LGL: 
LPX: 
LOR: 
PPE: 
PPEN: 
PCE: 
PECL_1458(pepX)
PDM: 
PACI: 
OOE: 
LME: 
LMM: 
LMK: 
LKI: 
LEC: 
LCN: 
LGS: 
LGE: 
WCB: 
IBU: 
FPLA: 
NBR: 
SMA: 
SCB: 
SVL: 
SCT: 
SCY: 
SBH: 
SHY: 
SHO: 
SVE: 
SDV: 
SCI: 
SRC: 
SALU: 
SALL: 
SGU: 
SVT: 
STRE: 
SCW: 
SLD: 
SAMB: 
SCX: 
SRW: 
STRF: 
SLE: 
sle_10830(sle_10830)
RSA: 
KFL: 
SRO: 
SEN: 
SVI: 
AMD: 
AMED_2407(pepX) AMED_6004(pepX) AMED_6355(pepX)
AMN: 
AMM: 
AMES_2380(pepX) AMES_5919(pepX) AMES_6264(pepX)
AMZ: 
B737_2381(pepX) B737_5919(pepX) B737_6264(pepX)
AOI: 
AORI_2204(pepX) AORI_2376(pepX) AORI_5025(pepX)
AJA: 
ALU: 
AMI: 
SESP: 
KAL: 
KPHY: 
LED: 
AHM: 
ALL: 
VMA: 
AMS: 
ACTN: 
AFS: 
BSCA: 
RBA: 
RB9674(pepX)
PIR: 
GAU: 
DOI: 
CMR: 
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RBI: 
ZPR: 
CAT: 
FBC: 
CLY: 
CLH: 
KDI: 
MRS: 
ASL: 
WIN: 
SZE: 
NMG: 
NOU: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
Zevaco, C., Monnet, V. and Gripon, J.-C.
  Title
Intracellular X-prolyl dipeptidyl peptidase from Lactococcus lactis spp. lactis: purification and properties.
  Journal
J. Appl. Bacteriol. 68 (1990) 357-366.
Reference
2  [PMID:7765315]
  Authors
Meyer-Barton EC, Klein JR, Imam M, Plapp R.
  Title
Cloning and sequence analysis of the X-prolyl-dipeptidyl-aminopeptidase gene (pepX) from Lactobacillus delbruckii ssp. lactis DSM7290.
  Journal
Appl. Microbiol. Biotechnol. 40 (1993) 82-9.
  Sequence
Reference
3  [PMID:7765768]
  Authors
Habibi-Najafi MB, Lee BH.
  Title
Purification and characterization of X-prolyl dipeptidyl peptidase from Lactobacillus casei subsp. casei LLG.
  Journal
Appl. Microbiol. Biotechnol. 42 (1994) 280-6.
Reference
4  [PMID:7710078]
  Authors
Chich JF, Gripon JC, Ribadeau-Dumas B.
  Title
Preparation of bacterial X-prolyl dipeptidyl aminopeptidase and its stabilization by organic cosolvents.
  Journal
Anal. Biochem. 224 (1995) 245-9.
Reference
5
  Authors
Chich, J.-F., Chapot-Chartier, M.P., Ribadeau-Dumas, B. and Gripon, J.-C.
  Title
Identification of the active site serine of the X-prolyl aminopeptidase from Lactococcus lactis.
  Journal
FEBS Lett. 314 (1995) 139-142.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
54249-88-6

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