KEGG   ENZYME: 3.4.14.4Help
Entry
EC 3.4.14.4                 Enzyme                                 

Name
dipeptidyl-peptidase III;
dipeptidyl aminopeptidase III;
dipeptidyl arylamidase III;
enkephalinase B;
red cell angiotensinase
Class
Hydrolases;
Acting on peptide bonds (peptidases);
Dipeptidyl-peptidases and tripeptidyl-peptidases
BRITE hierarchy
Reaction(IUBMB)
Release of an N-terminal dipeptide from a peptide comprising four or more residues, with broad specificity. Also acts on dipeptidyl 2-naphthylamides.
Comment
A cytosolic peptidase that is active at neutral pH. It has broad activity on peptides, although it is highly selective for Arg-Arg-2-naphthylamide, at pH 9.2. Active in the hydrolysis of enkephalins. A metallopeptidase, the type example of peptidase family M49.
History
EC 3.4.14.4 created 1981, modified 2001
Orthology
K01277  
dipeptidyl-peptidase III
Genes
HSA: 
10072(DPP3)
PTR: 
100613456(DPP3)
PPS: 
100971539(DPP3)
GGO: 
101128992(DPP3)
PON: 
100172221(DPP3)
NLE: 
100595091(DPP3)
MCC: 
721809(DPP3)
MCF: 
102131147(DPP3)
RRO: 
104664772(DPP3)
CJC: 
100393210(DPP3)
MMU: 
75221(Dpp3)
RNO: 
114591(Dpp3)
CGE: 
100760621(Dpp3)
NGI: 
103725034(Dpp3)
HGL: 
101721371(Dpp3)
OCU: 
100358846(DPP3)
TUP: 
102493027(DPP3)
CFA: 
476011(DPP3)
AML: 
100484390(DPP3)
UMR: 
103679495(DPP3)
FCA: 
101099587(DPP3)
PTG: 
102962861(DPP3)
BTA: 
510200(DPP3)
BOM: 
102280041(DPP3)
PHD: 
102327512(DPP3)
CHX: 
102177139(DPP3)
OAS: 
101115241(DPP3)
SSC: 
100519350(DPP3) 100626654(DPP3)
CFR: 
102506535(DPP3)
BACU: 
103009087(DPP3)
LVE: 
103074526(DPP3)
ECB: 
100058485(DPP3)
MYB: 
102240410(DPP3)
MYD: 
102753158(DPP3)
PALE: 
102898581(DPP3)
MDO: 
100619774(DPP3)
SHR: 
100928407(DPP3)
OAA: 
103167151(DPP3)
PSS: 
102460456(DPP3)
CMY: 
102939340(DPP3)
ACS: 
100562322(dpp3)
PBI: 
103049733(DPP3)
XLA: 
394413(dpp3-a) 446491(dpp3-b)
XTR: 
101732710(dpp3)
DRE: 
322527(dpp3)
TRU: 
101074134(dpp3)
MZE: 
101469827(dpp3)
OLA: 
101174283(dpp3)
XMA: 
102225547(dpp3)
LCM: 
102362934(DPP3)
CMK: 
103173566(dpp3)
BFO: 
SPU: 
SKO: 
DME: 
Dmel_CG7415(DppIII)
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
Dyak_GE25873(dyak_GLEANR_9466)
DGR: 
DMO: 
DVI: 
MDE: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
412232(GB19373)
SOC: 
AEC: 
HST: 
CFO: 
NVI: 
TCA: 
BMOR: 
PXY: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CBR: 
LGI: 
CRG: 
SMM: 
NVE: 
TAD: 
AQU: 
PPP: 
SCE: 
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0C03640(NCAS0C03640)
TPF: 
TPHA_0P00610(TPHA0P00610)
TDL: 
TDEL_0D04520(TDEL0D04520)
KAF: 
KAFR_0C00980(KAFR0C00980)
PPA: 
DHA: 
PIC: 
PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
COT: 
CDU: 
CTEN: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
NTE: 
NEUTE1DRAFT126368(NEUTE1DRAFT_126368)
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
FPU: 
NHE: 
TRE: 
MAW: 
MAJ: 
CMT: 
VAL: 
VDA: 
ELA: 
SSL: 
BFU: 
MBE: 
ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_1746144(AO090023000980)
ANG: 
ANI_1_170184(An04g00410)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
PBN: 
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
BZE: 
BSC: 
BOR: 
ZTR: 
PFJ: 
BCOM: 
NPA: 
TML: 
DSQ: 
PCO: 
SHS: 
HIR: 
PSQ: 
ADL: 
FME: 
GTR: 
LBC: 
MPR: 
MRR: 
CCI: 
SCM: 
ABP: 
AGABI1DRAFT118131(AGABI1DRAFT_118131)
ABV: 
AGABI2DRAFT64000(AGABI2DRAFT_64000)
CPUT: 
SLA: 
PGR: 
MLR: 
MBR: 
DDI: 
DDB_G0273471(dpp3-1) DDB_G0273563(dpp3-2)
DPP: 
DFA: 
EHI: 
EHI_110750(58.t00023)
EDI: 
EIV: 
TET: 
PTM: 
GTT: 
LMA: 
LIF: 
LDO: 
LMI: 
LBZ: 
NGR: 
TVA: 
GLA: 
CCX: 
SUR: 
AGE: 
SCU: 
OTE: 
SUS: 
SACI: 
BTH: 
BFR: 
BFS: 
BFG: 
BFB: 
BVU: 
BHL: 
BSA: 
BXY: 
BDO: 
BDH: 
BOA: 
BCEL: 
BACC: 
PGI: 
PGN: 
PGT: 
PDI: 
PPN: 
TFO: 
BVS: 
PBT: 
OSP: 
APS: 
PRU: 
PMZ: 
PDN: 
PIT: 
PDT: 
PRO: 
PFUS: 
PEO: 
AFD: 
ASH: 
RBC: 
PSN: 
SHG: 
FLI: 
HSW: 
HYM: 
HYD: 
HYE: 
RUF: 
RTI: 
GFO: 
CAT: 
FBC: 
KDI: 
DOK: 
ASL: 
NDO: 
MYR: 
MPW: 
MOD: 
WIN: 
TDI: 
FTE: 
OHO: 
MRO: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
McDonald, J.K.
  Title
Dipeptidyl-peptidase III.
  Journal
In: Barrett, A.J., Rawlings, N.D. and Woessner, J.F. (Eds.), Handbook of Proteolytic Enzymes, Handbook of Proteolytic Enzymes, London, 1998, p. 536-538.
Reference
2  [PMID:10387075]
  Authors
Fukasawa K, Fukasawa KM, Iwamoto H, Hirose J, Harada M.
  Title
The HELLGH motif of rat liver dipeptidyl peptidase III is involved in zinc coordination and the catalytic activity of the enzyme.
  Journal
Biochemistry. 38 (1999) 8299-303.
  Sequence
[rno:114591]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
77464-87-0

DBGET integrated database retrieval system