KEGG   ENZYME: 3.5.1.87Help
Entry
EC 3.5.1.87                 Enzyme                                 

Name
N-carbamoyl-L-amino-acid hydrolase;
N-carbamyl L-amino acid amidohydrolase;
N-carbamoyl-L-amino acid amidohydrolase;
L-N-carbamoylase;
N-carbamoylase (ambiguous)
Class
Hydrolases;
Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds;
In linear amides
BRITE hierarchy
Sysname
N-carbamoyl-L-amino-acid amidohydrolase
Reaction(IUBMB)
an N-carbamoyl-L-2-amino acid (a 2-ureido carboxylate) + H2O = an L-2-amino acid + NH3 + CO2 [RN:R05782]
Reaction(KEGG)
R05782;
(other) R00254
Show
Substrate
N-carbamoyl-L-2-amino acid [CPD:C11529];
H2O [CPD:C00001]
Product
L-2-amino acid [CPD:C00151];
NH3 [CPD:C00014];
CO2 [CPD:C00011]
Comment
This enzyme, along with EC 3.5.1.77 (N-carbamoyl-D-amino-acid hydrolase), EC 5.1.99.5 (hydantoin racemase) and hydantoinase, forms part of the reaction cascade known as the "hydantoinase process", which allows the total conversion of D,L-5-monosubstituted hydantoins into optically pure D- or L-amino acids [3]. The enzyme from Alcaligenes xylosoxidans has broad specificity for carbamoyl-L-amino acids, although it is inactive on the carbamoyl derivatives of glutamate, aspartate, arginine, tyrosine or tryptophan. The enzyme from Sinorhizobium meliloti requires a divalent cation for activity and can hydrolyse N-carbamoyl-L-tryptophan as well as N-carbamoyl L-amino acids with aliphatic substituents [2]. The enzyme is inactive on derivatives of D-amino acids. In addition to N-carbamoyl L-amino acids, the enzyme can also hydrolyse formyl and acetyl derivatives to varying degrees [1,2].
History
EC 3.5.1.87 created 2001, modified 2008
Orthology
K06016  
N-carbamoyl-L-amino-acid hydrolase
Genes
YEN: 
YEL: 
ETA: 
ETA_27480(amaB)
SOD: 
EAS: 
EAU: 
KPN: 
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MS1555(argE)
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BMA2217(amaB-1)
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OV14_3665(amaB) OV14_4011(amaB) OV14_a0300(amaB) OV14_a1130(amaB) OV14_b0513(amaB)
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Saci_2132(amaB)
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SID: 
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SII: 
SIH: 
SIR: 
SIC: 
VMO: 
HAH: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:8590654]
  Authors
Ogawa J, Miyake H, Shimizu S.
  Title
Purification and characterization of N-carbamoyl-L-amino acid amidohydrolase with broad substrate specificity from Alcaligenes xylosoxidans.
  Journal
Appl. Microbiol. Biotechnol. 43 (1995) 1039-43.
Reference
2  [PMID:16254442]
  Authors
Martinez-Rodriguez S, Clemente-Jimenez JM, Rodriguez-Vico F, Las Heras-Vazquez FJ
  Title
Molecular cloning and biochemical characterization of L-N-carbamoylase from Sinorhizobium meliloti CECT4114.
  Journal
J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 9 (2005) 16-25.
  Sequence
[sme:SMc01820]
Reference
3  [PMID:11849938]
  Authors
Altenbuchner J, Siemann-Herzberg M, Syldatk C
  Title
Hydantoinases and related enzymes as biocatalysts for the synthesis of unnatural chiral amino acids.
  Journal
Curr. Opin. Biotechnol. 12 (2001) 559-63.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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