KEGG   ENZYME: 3.5.1.96Help
Entry
EC 3.5.1.96                 Enzyme                                 

Name
succinylglutamate desuccinylase;
N2-succinylglutamate desuccinylase;
SGDS;
AstE
Class
Hydrolases;
Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds;
In linear amides
BRITE hierarchy
Sysname
N-succinyl-L-glutamate amidohydrolase
Reaction(IUBMB)
N-succinyl-L-glutamate + H2O = succinate + L-glutamate [RN:R00411]
Reaction(KEGG)
Substrate
N-succinyl-L-glutamate [CPD:C05931];
H2O [CPD:C00001]
Product
succinate [CPD:C00042];
L-glutamate [CPD:C00025]
Comment
Requires Co2+ for maximal activity [1]. N2-Acetylglutamate is not a substrate. This is the final enzyme in the arginine succinyltransferase (AST) pathway for the catabolism of arginine [1]. This pathway converts the carbon skeleton of arginine into glutamate, with the concomitant production of ammonia and conversion of succinyl-CoA into succinate and CoA. The five enzymes involved in this pathway are EC 2.3.1.109 (arginine N-succinyltransferase), EC 3.5.3.23 (N-succinylarginine dihydrolase), EC 2.6.1.11 (acetylornithine transaminase), EC 1.2.1.71 (succinylglutamate-semialdehyde dehydrogenase) and EC 3.5.1.96 (succinylglutamate desuccinylase).
History
EC 3.5.1.96 created 2006
Pathway
Arginine and proline metabolism
Orthology
K05526  
succinylglutamate desuccinylase
Genes
ECO: 
b1744(astE)
ECJ: 
Y75_p1719(astE)
ECD: 
EBW: 
BWG_1557(astE)
ECOK: 
ECE: 
Z2776(ydjS)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ECSP_2312(astE)
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
ECG: 
EOK: 
ELR: 
ECC: 
c2144(ydjS)
ECP: 
ECI: 
ECV: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECR: 
ECQ: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
CE10_2023(astE)
EUM: 
ECZ: 
ELO: 
ELN: 
ELH: 
ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
ECB_01713(astE)
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EAB: 
EDH: 
EDJ: 
EIH: 
ENA: 
ELU: 
EUN: 
ELW: 
ECW_m1913(astE)
ELL: 
WFL_09380(astE)
ELC: 
i14_1963(ydjS)
ELD: 
i02_1963(ydjS)
ELP: 
EBL: 
ECD_01713(astE)
EBE: 
B21_01701(astE)
ELF: 
LF82_0184(astE)
ECOA: 
ECOL: 
ECOI: 
ECOJ: 
ECOO: 
EFE: 
EFER_1321(astE)
STY: 
STY1807(astE)
STT: 
t1186(astE)
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM1307(astE)
SEO: 
SEV: 
SEY: 
SEM: 
SEJ: 
SEB: 
SEF: 
SETU: 
SETC: 
SEEN: 
SENR: 
SEND: 
SPT: 
SPA1537(astE)
SEK: 
SPQ: 
SEI: 
SPC_2424(astE)
SEC: 
SC1328(astE)
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEE: 
SENN: 
SEW: 
SEA: 
SENS: 
SED: 
SeD_A2039(astE)
SEG: 
SG1809(astE)
SEL: 
SPUL_1122(astE)
SEGA: 
SET: 
SEN1736(astE)
SENJ: 
SEEC: 
SEEB: 
SEEP: 
SENB: 
BN855_13420(SBOV13011)
SENE: 
SES: 
SBG: 
SBG_1160(astE)
SBZ: 
YPE: 
YPO1966(astE)
YPK: 
YPA: 
YPM: 
YPP: 
YPG: 
YPD: 
YPD4_1731(astE)
YPX: 
YPD8_1817(astE)
YPS: 
YPTB1963(astE)
YPI: 
YPY: 
YPB: 
YEN: 
YE2465(astE)
YEP: 
YEY: 
SFL: 
SF1482(ydjS)
SFX: 
S1599(ydjS)
SFV: 
SFV_1476(ydjS)
SFE: 
SFxv_1672(astE-2)
SSN: 
SSON_1413(ydjS)
SSJ: 
SBO: 
SBO_1346(ydjS)
SBC: 
SDZ: 
ETA: 
ETA_18550(astE)
EPY: 
EpC_19430(astE)
EPR: 
EAM: 
EAMY_1632(astE)
EAY: 
EAM_1610(astE)
EBI: 
EbC_18620(astE)
ERJ: 
PLU: 
plu3106(astE)
PAY: 
PAU_01501(astE)
ENT: 
ENC: 
ENO: 
ECLO: 
ESC: 
EEC: 
ENL: 
EAS: 
EAE: 
EAR: 
ENR: 
ESA: 
CSK: 
ES15_2303(astE)
CSZ: 
CSI: 
CTU: 
CTU_18200(astE)
KPN: 
KPU: 
KPM: 
KPP: 
KPE: 
KPO: 
KPR: 
KPJ: 
KPI: 
KVA: 
KOX: 
KOE: 
CKO: 
CRO: 
ROD_13131(astE)
SPE: 
SRR: 
SRL: 
SRY: 
SRS: 
SRA: 
SMAF: 
SMW: 
SLQ: 
SERR: 
SFO: 
DDA: 
XBO: 
XBJ1_2938(astE)
PAM: 
PANA_1678(astE)
PLF: 
PAJ: 
PAJ_1028(astE)
PAQ: 
PVA: 
Pvag_1118(astE)
PAO: 
RAH: 
RAQ: 
RAA: 
ROR: 
EBF: 
VCH: 
VCE: 
VCJ: 
VCO: 
VCR: 
VCM: 
VCI: 
VCL: 
VVU: 
VVY: 
VVM: 
VPA: 
VPB: 
VPK: 
VPF: 
VHA: 
VCA: 
VAG: 
VSP: 
VEX: 
VEJ: 
VFU: 
VNI: 
VFI: 
VF_1238(astE)
VFM: 
VSA: 
PPR: 
VAN: 
LAG: 
PAE: 
PA0901(aruE)
PAU: 
PAP: 
PAG: 
PAF: 
PNC: 
PDK: 
PSG: 
PRP: 
PAEP: 
PAER: 
PAEM: 
PAEL: 
PAES: 
PPU: 
PP_4475(astE)
PPF: 
PPG: 
PPW: 
PPT: 
PPB: 
PPI: 
PPX: 
PPUH: 
PPUT: 
PPUN: 
PP4_13450(astE)
PPUU: 
PST: 
PSB: 
PSP: 
PCI: 
PFL: 
PFL_4509(astE)
PPRC: 
PFO: 
PFS: 
PFE: 
PFC: 
PPZ: 
PMY: 
PMK: 
PSA: 
PST_1651(astE)
PSZ: 
PSR: 
PSC: 
PSH: 
PBA: 
PFV: 
PDR: 
PRE: 
PSV: 
PSK: 
PMON: 
PMOT: 
ACI: 
ACIAD1289(astE)
ACD: 
ACB: 
ABM: 
ABSDF0359(astE)
ABY: 
ABAYE0356(astE)
ABC: 
ABN: 
AB57_3583(astE)
ABB: 
ABX: 
ABZ: 
ABR: 
ABD: 
ABH: 
ABAD: 
ABJ: 
ABAB: 
ABAJ: 
ABAZ: 
ACC: 
SON: 
SO_2338(astE)
SDN: 
SFR: 
SAZ: 
SBL: 
SBM: 
SBN: 
SBP: 
SBT: 
SBS: 
SBB: 
SLO: 
SPC: 
SHP: 
SSE: 
SPL: 
SHE: 
SHM: 
SHN: 
SHW: 
SHL: 
SWD: 
SWP: 
SVO: 
SVI_2041(astE)
ILO: 
ILI: 
CPS: 
CPS_0633(astE)
PHA: 
PAT: 
PSM: 
MAQ: 
MHC: 
MARHY3156(astE)
MAD: 
MBS: 
AMC: 
AMAC: 
AMB: 
AMG: 
AMK: 
AMAA: 
AMAL: 
AMAE: 
AMAO: 
AMAD: 
AMAI: 
AMAG: 
ALT: 
GAG: 
GNI: 
GNIT_1631(astE)
GPS: 
FBL: 
FRT: 
HCH: 
HCH_05217(astE)
CSA: 
HEL: 
HELO_1552(astE)
KKO: 
MMW: 
MME: 
MPC: 
AHA: 
AHY: 
ASA: 
ASA_1466(astE)
AVR: 
OCE: 
CVI: 
CV_2877(astE)
PSE: 
BMA: 
BMA0596(astE)
BMV: 
BML: 
BMN: 
BPS: 
BPSL2385(astE)
BPM: 
BPL: 
BPD: 
BPR: 
BPSE: 
BDL_3105(astE)
BPZ: 
BPQ: 
BPK: 
BBK_2571(astE)
BTE: 
BTD: 
BTI_1249(astE)
BVI: 
BUR: 
BCN: 
BCH: 
BCM: 
BCJ: 
BCAL1064(astE)
BAM: 
BAC: 
BMU: 
BMJ: 
BCT: 
BXE: 
BPH: 
BPY: 
BGL: 
BUG: 
BGE: 
BGF: 
BGD: 
BYI: 
BUK: 
BPX: 
BUO: 
PPK: 
PRB: 
BMX: 
BMS_1589(astE)
FLI: 
GFO: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:2865249]
  Authors
Vander Wauven C, Stalon V.
  Title
Occurrence of succinyl derivatives in the catabolism of arginine in Pseudomonas cepacia.
  Journal
J. Bacteriol. 164 (1985) 882-6.
  Organism
Pseudomonas cepacia
Reference
2  [PMID:3534538]
  Authors
Cunin R, Glansdorff N, Pierard A, Stalon V.
  Title
Biosynthesis and metabolism of arginine in bacteria.
  Journal
Microbiol. Rev. 50 (1986) 314-52.
Reference
3
  Authors
Cunin, R., Glansdorff, N., Pierard, A. and Stalon, V.
  Title
Erratum report: Biosynthesis and metabolism of arginine in bacteria.
  Journal
Microbiol. Rev. 51 (1987) 178.
Reference
4  [PMID:9393691]
  Authors
Itoh Y.
  Title
Cloning and characterization of the aru genes encoding enzymes of the catabolic arginine succinyltransferase pathway in Pseudomonas aeruginosa.
  Journal
J. Bacteriol. 179 (1997) 7280-90.
  Organism
Pseudomonas aeruginosa
  Sequence
[pae:PA0901]
Reference
5  [PMID:9696779]
  Authors
Schneider BL, Kiupakis AK, Reitzer LJ.
  Title
Arginine catabolism and the arginine succinyltransferase pathway in Escherichia coli.
  Journal
J. Bacteriol. 180 (1998) 4278-86.
  Organism
Escherichia coli
  Sequence
[eco:b1744]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
99676-40-1

DBGET integrated database retrieval system