KEGG   ENZYME: 3.6.3.35Help
Entry
EC 3.6.3.35                 Enzyme                                 

Name
manganese-transporting ATPase;
ABC-type manganese permease complex
Class
Hydrolases;
Acting on acid anhydrides;
Acting on acid anhydrides to catalyse transmembrane movement of substances
BRITE hierarchy
Sysname
ATP phosphohydrolase (manganese-importing)
Reaction(IUBMB)
ATP + H2O + Mn2+out = ADP + phosphate + Mn2+in [RN:R00086]
Reaction(KEGG)
Substrate
ATP [CPD:C00002];
H2O [CPD:C00001];
Mn2+ [CPD:C19610]
Product
ADP [CPD:C00008];
phosphate [CPD:C00009];
Mn2+ [CPD:C19610]
Comment
ABC-type (ATP-binding cassette-type) ATPase, characterized by the presence of two similar ATP-binding domains. Does not undergo phosphorylation during the transport process. A bacterial enzyme that imports Mn2+, Zn2+ and iron chelates.
History
EC 3.6.3.35 created 2000
Orthology
K10830  
manganese/zinc transport system ATP-binding protein
K19973  
manganese/zinc transport system ATP-binding protein
Genes
BLI: 
BL02679(mntB)
BLD: 
BLH: 
BHA: 
BAN: 
BAR: 
BAT: 
BAH: 
BAI: 
BAX: 
BANT: 
BANR: 
BANS: 
BANH: 
BANV: 
BAL: 
BCZ: 
BCG: 
BCX: 
BCF: 
BCY: 
BTL: 
BALH_2850(mntB)
BTI: 
BTN: 
BWW: 
bwei_1866(znuC2)
BTY: 
BPU: 
BPUM_3011(mntB)
BPUM: 
BPF: 
BCO: 
BACW: 
BACO: 
BON: 
VIR: 
FPN: 
BSE: 
SAU: 
SAV: 
SAW: 
SAH: 
SAJ: 
SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
SUF: 
SAUA: 
SAUE: 
SAUN: 
SAUS: 
SA40_0574(mntA)
SAUU: 
SAUG: 
SAUZ: 
SAUT: 
SAUJ: 
SAUK: 
SAUQ: 
SAUV: 
SAUW: 
SAUX: 
SAUY: 
SAB: 
SAB0583c(mntA)
SUY: 
SAUB: 
SAUM: 
SAUC: 
SAUR: 
SAUI: 
SAUD: 
SAUF: 
SUH: 
SEP: 
SER: 
SERP0292(sitA)
SEPP: 
SEPS: 
SHA: 
SHH: 
SSP: 
SCA: 
SLG: 
SLN: 
SSD: 
SDT: 
SWA: 
SPAS: 
SXY: 
SXL: 
SXO: 
SHU: 
SCAP: 
AYP1020_2387(adcC_2)
SSCH: 
SAGQ: 
SEQO: 
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MCL: 
LMO: 
LMF: 
LMH: 
LMC: 
LMN: 
LMY: 
LMT: 
LMG: 
LMS: 
LMJ: 
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LMM7_1943(sitB)
LML: 
LMP: 
LMW: 
LMX: 
LMZ: 
LMON: 
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LMOO: 
LMOY: 
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LMOZ: 
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LMOW: 
LMOX: 
LMOQ: 
LMR: 
LMOK: 
LMV: 
LMOM: 
LIN: 
LWE: 
lwe1868(mntB)
LSG: 
LIV: 
LII: 
LIW: 
LIA: 
LIO: 
ESI: 
EAN: 
EXM: 
GOT: 
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PBD: 
POD: 
PAEN: 
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PAEJ: 
PLN: 
PKU: 
KUR: 
SPSY: 
LLA: 
L150744(mtsB)
LLK: 
LLKF_1407(mtsB)
LLT: 
LLS: 
lilo_1289(mtsB)
LLD: 
LLX: 
LLC: 
LLM: 
llmg_1136(mtsB)
LLR: 
LLN: 
LLW: 
LLJ: 
LG36_1068(mtsB)
LGR: 
LGV: 
LPK: 
SPN: 
SP_1648(psaB)
SPD: 
SPD_1461(psaB)
SPR: 
spr1492(psaB)
SPW: 
SPX: 
SPG_1558(psaB)
SNE: 
SPV: 
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SJJ: 
SPP: 
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SNC: 
SNB: 
SNP: 
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SNV: 
SNX: 
SND: 
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SPNG: 
SPNE: 
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SPNM: 
SPNO: 
SPNN: 
SMU: 
SMU_182(sloA)
SMC: 
SMJ: 
SMUT: 
SMUA: 
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SSA_0262(ssaA)
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SGO_1800(troB)
SMB: 
SOR: 
SOR_1506(psaB)
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SCF: 
Spaf_0349(fimC)
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SIE: 
SIB: 
SIU: 
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SANC: 
SANS: 
SCG: 
SCON: 
SCOS: 
SOI: 
SIG: 
SIP: 
STV: 
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lp_1095(mtsC)
LPJ: 
JDM1_0904(mtsC)
LPT: 
LPS: 
LPR: 
LPZ: 
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LCA_0180(mtsC)
LCA: 
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LGG_02421(mtsB)
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LRO: 
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LHI: 
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EFA: 
EFL: 
EFI: 
EFD: 
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EFN: 
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EFC: 
EFAU: 
EFU: 
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EHR: 
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WS08_1050(adcC)
WCT: 
WS74_1118(adcC)
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WCB: 
CML: 
CARC: 
AMT: 
NTH: 
ERL: 
CUR: 
CUA: 
FTE: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:7569321]
  Authors
Kuan G, Dassa E, Saurin W, Hofnung M, Saier MH Jr.
  Title
Phylogenetic analyses of the ATP-binding constituents of bacterial extracytoplasmic receptor-dependent ABC-type nutrient uptake permeases.
  Journal
Res. Microbiol. 146 (1995) 271-8.
Reference
2  [PMID:9889977]
  Authors
Saier MH Jr.
  Title
Molecular phylogeny as a basis for the classification of transport proteins from bacteria, archaea and eukarya.
  Journal
Adv. Microb. Physiol. 40 (1998) 81-136.
Reference
3  [PMID:9767595]
  Authors
Novak R, Braun JS, Charpentier E, Tuomanen E.
  Title
Penicillin tolerance genes of Streptococcus pneumoniae: the ABC-type manganese permease complex Psa.
  Journal
Mol. Microbiol. 29 (1998) 1285-96.
Reference
4  [PMID:9440518]
  Authors
Kolenbrander PE, Andersen RN, Baker RA, Jenkinson HF.
  Title
The adhesion-associated sca operon in Streptococcus gordonii encodes an inducible high-affinity ABC transporter for Mn2+ uptake.
  Journal
J. Bacteriol. 180 (1998) 290-5.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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