KEGG   ENZYME: 4.1.3.44Help
Entry
EC 4.1.3.44                 Enzyme                                 

Name
tRNA 4-demethylwyosine synthase (AdoMet-dependent);
TYW1
Class
Lyases;
Carbon-carbon lyases;
Oxo-acid-lyases
BRITE hierarchy
Sysname
tRNAPhe N1-methylguanine,pyruvate acetaldehyde-lyase (tRNAPhe 4-demethylwyosine-forming, decarboxylating, dehydrating)
Reaction(IUBMB)
N1-methylguanine37 in tRNAPhe + pyruvate + S-adenosyl-L-methionine = 4-demethylwyosine37 in tRNAPhe + L-methionine + 5'-deoxyadenosine + CO2 + H2O [RN:R10552]
Reaction(KEGG)
Substrate
N1-methylguanine37 in tRNAPhe;
pyruvate [CPD:C00022];
S-adenosyl-L-methionine [CPD:C00019]
Product
4-demethylwyosine37 in tRNAPhe;
L-methionine [CPD:C00073];
5'-deoxyadenosine [CPD:C05198];
CO2 [CPD:C00011];
H2O [CPD:C00001]
Comment
This enzyme, which is a member of the superfamily of S-adenosyl-L-methionine-dependent radical (radical AdoMet) enzymes, binds two [4Fe-4S] clusters [3,4]. Carbons C2 and C3 from pyruvate are incorporated into 4-demethylwyosine [3]. The enzyme is found in eukaryotes where it is part of the pathway for wybutosine synthesis, and in archaea, where it is involved in the biosynthesis of archaeal wye bases, such as wyosine, isowyosine, and methylwyosine.
History
EC 4.1.3.44 created 2013
Orthology
K15449  
tRNA wybutosine-synthesizing protein 1
Genes
HSA: 
441250(TYW1B) 55253(TYW1)
PTR: 
463455(TYW1) 472401(TYW1B)
PPS: 
GGO: 
101126070(TYW1)
PON: 
100171721(TYW1)
NLE: 
100607540(TYW1)
MCC: 
703026(TYW1)
MCF: 
102133005(TYW1)
CSAB: 
RRO: 
104657346(TYW1)
CJC: 
100389730(TYW1)
SBQ: 
101051520(TYW1)
MMU: 
100929(Tyw1)
RNO: 
304423(Tyw1)
CGE: 
NGI: 
103738938(Tyw1)
HGL: 
101713541(Tyw1)
OCU: 
100354908(TYW1)
TUP: 
102485198(TYW1)
CFA: 
479708(TYW1)
AML: 
100474580(TYW1)
UMR: 
FCA: 
PTG: 
102960991(TYW1)
BTA: 
533109(TYW1)
BOM: 
102274921(TYW1)
PHD: 
102318214(TYW1)
CHX: 
102188999(TYW1)
OAS: 
101111335(TYW1)
SSC: 
100516854(TYW1)
CFR: 
102511835(TYW1)
BACU: 
103017871(TYW1)
LVE: 
103068508(TYW1B) 103087817(TYW1)
ECB: 
100062082(TYW1)
MYB: 
102260719(TYW1)
MYD: 
102774018(TYW1)
PALE: 
102896817(TYW1)
LAV: 
MDO: 
100010958(TYW1)
SHR: 
100918039(TYW1)
OAA: 
100076834(TYW1B)
GGA: 
417478(TYW1)
MGP: 
CJO: 
APLA: 
TGU: 
100228086(TYW1)
GFR: 
102036314(TYW1)
FAB: 
101816854(TYW1)
PHI: 
102104404(TYW1)
CCW: 
FPG: 
101914488(TYW1B) 101914662(TYW1)
FCH: 
102051986(TYW1)
CLV: 
102089530(TYW1)
AAM: 
ASN: 
102369756(TYW1)
AMJ: 
102576049(TYW1)
PSS: 
CMY: 
102929958(TYW1B)
PBI: 
GJA: 
107112490(TYW1)
XLA: 
735035(tyw1)
XTR: 
100124832(tyw1)
DRE: 
562076(tyw1)
TRU: 
TNG: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
SASA: 
LCM: 
102355797(TYW1)
CMK: 
103188458(tyw1)
BFO: 
CIN: 
SPU: 
SKO: 
PHU: 
DPX: 
ISC: 
TSP: 
HRO: 
LGI: 
CRG: 
OBI: 
NVE: 
ADF: 
HMG: 
TAD: 
AQU: 
ATH: 
ALY: 
CRB: 
EUS: 
BRP: 
BNA: 
THJ: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GRA: 
EGR: 
GMX: 
PVU: 
VRA: 
MTR: 
CAM: 
ADU: 
AIP: 
LJA: 
Lj5g3v0104720.1(Lj5g3v0104720.1)
FVE: 
PPER: 
PMUM: 
MDM: 
PXB: 
CSV: 
CMO: 
RCU: 
JCU: 
POP: 
POPTR_0002s26220g(POPTRDRAFT_816990)
VVI: 
SLY: 
SPEN: 
SOT: 
SIND: 
BVG: 
NNU: 
OSA: 
4334285(TYW1)
DOSA: 
Os03t0775300-01(Os03g0775300) Os10t0365900-00(Os10g0365900)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_01g006590(SORBIDRAFT_01g006590)
ZMA: 
100273754(pco129440b)
SITA: 
PDA: 
EGU: 
MUS: 
ATR: 
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
OLU: 
OTA: 
BPG: 
MIS: 
MPP: 
CSL: 
SCE: 
YPL207W(TYW1)
AGO: 
ERC: 
LTH: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0A01070(NCAS0A01070)
NDI: 
NDAI_0F01620(NDAI0F01620)
TPF: 
TPHA_0J02420(TPHA0J02420)
TBL: 
TBLA_0B05360(TBLA0B05360)
TDL: 
TDEL_0E05290(TDEL0E05290)
KAF: 
KAFR_0K00300(KAFR0K00300)
DHA: 
PIC: 
PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
COT: 
CDU: 
CTEN: 
YLI: 
CLU: 
NTE: 
NEUTE1DRAFT59896(NEUTE1DRAFT_59896)
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
FPU: 
NHE: 
TRE: 
MAW: 
MAJ: 
CMT: 
VAL: 
VDA: 
ELA: 
SSL: 
BFU: 
MBE: 
ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_726144(AO090023000426)
ANG: 
ANI_1_3106014(An01g11720)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
PBN: 
PADG_11875(PADG_05086)
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
BZE: 
BSC: 
BOR: 
ZTR: 
PFJ: 
BCOM: 
NPA: 
TML: 
SPO: 
PGR: 
MLR: 
MBR: 
SRE: 
PFA: 
PFD: 
PFH: 
PYO: 
PCB: 
PBE: 
PKN: 
PVX: 
PCY: 
TAN: 
TPV: 
TOT: 
BEQ: 
BBO: 
BBOV_IV001010(21.m02828)
TGO: 
SMIN: 
v1.2.002853.t1(symbB.v1.2.002853.t1)
PTI: 
TPS: 
AAF: 
PIF: 
PSOJ: 
SPAR: 
EHX: 
GTT: 
TBR: 
Tb09.160.3520 Tb927.7.7130(Tb07.21H15.230)
TCR: 
LMA: 
LIF: 
LDO: 
LMI: 
LBZ: 
MJA: 
MFE: 
MVU: 
MFS: 
MIF: 
MJH: 
MIG: 
MMP: 
MMQ: 
MMX: 
MMZ: 
MMD: 
MMAK: 
MMAO: 
MAE: 
MVN: 
MVO: 
MOK: 
MAC: 
MBA: 
MBY: 
MBW: 
MBAR: 
MMA: 
MMAZ: 
MVC: 
MEK: 
MLS: 
METM: 
MEF: 
MEQ: 
MSJ: 
MSZ: 
MSW: 
MTHE: 
MTHR: 
MHOR: 
MBU: 
MMET: 
MMH: 
MEV: 
MZH: 
MPY: 
MHZ: 
MTP: 
MCJ: 
MHI: 
MHU: 
MLA: 
MEM: 
MBG: 
MEMA: 
MPI: 
MBN: 
MFO: 
MPL: 
MPD: 
MEZ: 
RCI: 
MTH: 
MMG: 
METC: 
MST: 
MSI: 
MRU: 
MEB: 
MMIL: 
MEYE: 
MEL: 
MEW: 
METH: 
MFC: 
BRM9_2078(tyw1)
MFI: 
MFV: 
MKA: 
AFU: 
AFG: 
APO: 
AVE: 
AST: 
FPL: 
GAC: 
GAH: 
HAL: 
HSL: 
OE_3967R(taw1)
HDL: 
HHB: 
Hhub_3415(taw1)
HMA: 
HHI: 
HHN: 
HAB: 
NMO: 
Nmlp_1366(taw1)
HUT: 
HTI: 
HMU: 
HJE: 
HSU: 
HSF: 
HTU: 
NMG: 
HXA: 
NAT: 
NPE: 
NGE: 
HRU: 
NOU: 
SALI: 
HLR: 
TAC: 
TVO: 
TVG0493454(TVG0493454)
PTO: 
FAC: 
TAR: 
MAX: 
MER: 
MEAR: 
MARC: 
PHO: 
PH1705(PH1705)
PAB: 
PFU: 
PFI: 
PYN: 
PYA: 
PYS: 
TKO: 
TON: 
TGA: 
TSI: 
TBA: 
THE: 
THA: 
THM: 
TLT: 
THS: 
TNU: 
TEU: 
TGY: 
THV: 
PPAC: 
ABI: 
ACF: 
APE: 
ACJ: 
SMR: 
SHC: 
IHO: 
IIS: 
DKA: 
DMU: 
DFD: 
TAG: 
IAG: 
THG: 
HBU: 
PFM: 
PDL: 
SSO: 
SOL: 
SSOA: 
SSOL: 
SSOF: 
STO: 
SAI: 
SACN: 
SACR: 
SACS: 
SIS: 
SIA: 
SIM: 
SID: 
SIY: 
SIN: 
SII: 
SIH: 
SIR: 
SIC: 
MSE: 
MCN: 
AHO: 
PAI: 
PIS: 
PCL: 
PAS: 
PYR: 
POG: 
TNE: 
PYW: 
CMA: 
TUZ: 
TTN: 
VDI: 
VMO: 
TPE: 
THB: 
TCB: 
ASC: 
CLG: 
FFO: 
NMR: 
NIR: 
NID: 
NIN: 
NKR: 
NGA: 
NVN: 
NEV: 
TAA: 
NMY3_01903(moaA_2)
CSU: 
NBV: 
T478_0225(twy1)
TAH: 
NEQ: 
NAA: 
KCR: 
LOKI: 
AGW: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:17881823]
  Authors
Goto-Ito S, Ishii R, Ito T, Shibata R, Fusatomi E, Sekine SI, Bessho Y, Yokoyama S
  Title
Structure of an archaeal TYW1, the enzyme catalyzing the second step of wye-base  biosynthesis.
  Journal
Acta. Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 63 (2007) 1059-68.
  Sequence
[pho:PH1705]
Reference
2  [PMID:17727881]
  Authors
Suzuki Y, Noma A, Suzuki T, Senda M, Senda T, Ishitani R, Nureki O
  Title
Crystal structure of the radical SAM enzyme catalyzing tricyclic modified base formation in tRNA.
  Journal
J. Mol. Biol. 372 (2007) 1204-14.
  Sequence
[mja:MJ_0257]
Reference
3  [PMID:22026549]
  Authors
Young AP, Bandarian V
  Title
Pyruvate is the source of the two carbons that are required for formation of the  imidazoline ring of 4-demethylwyosine.
  Journal
Biochemistry. 50 (2011) 10573-5.
Reference
4  [PMID:23043105]
  Authors
Perche-Letuvee P, Kathirvelu V, Berggren G, Clemancey M, Latour JM, Maurel V, Douki T, Armengaud J, Mulliez E, Fontecave M, Garcia-Serres R, Gambarelli S, Atta M
  Title
4-Demethylwyosine synthase from Pyrococcus abyssi is a radical-S-adenosyl-L-methionine enzyme with an additional [4Fe-4S](+2) cluster that interacts with the pyruvate co-substrate.
  Journal
J. Biol. Chem. 287 (2012) 41174-85.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

DBGET integrated database retrieval system