KEGG   ENZYME: 4.3.1.12Help
Entry
EC 4.3.1.12                 Enzyme                                 

Name
ornithine cyclodeaminase;
ornithine cyclase;
ornithine cyclase (deaminating);
L-ornithine ammonia-lyase (cyclizing)
Class
Lyases;
Carbon-nitrogen lyases;
Ammonia-lyases
BRITE hierarchy
Sysname
L-ornithine ammonia-lyase (cyclizing; L-proline-forming)
Reaction(IUBMB)
L-ornithine = L-proline + NH3 [RN:R00671]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-ornithine [CPD:C00077]
Product
L-proline [CPD:C00148];
NH3 [CPD:C00014]
Comment
Requires NAD+. The enzyme is a member of the mu-crystallin protein family [4]. The reaction is stimulated by the presence of ADP or ATP and is inhibited by O2 [2].
History
EC 4.3.1.12 created 1976
Pathway
Arginine and proline metabolism
Biosynthesis of secondary metabolites
Biosynthesis of antibiotics
Orthology
K01750  
ornithine cyclodeaminase
Genes
AFM: 
DDI: 
PTI: 
TPS: 
TVA: 
ESA: 
CTU: 
CKO: 
YPE: 
YPK: 
YPA: 
YPN: 
YPM: 
YPP: 
YPG: 
YPZ: 
YPS: 
YPI: 
YPY: 
YPB: 
YEN: 
YEP: 
SPE: 
RAH: 
ECA: 
PCT: 
PWA: 
DDA: 
DDC: 
ETA: 
EAM: 
EAMY_2207(Crym) EAMY_3527(ocd)
EAY: 
PAM: 
PANA_0886(ocd2)
PLU: 
GAN: 
VVY: 
VEX: 
PAE: 
PAU: 
PAP: 
PAG: 
PPU: 
PFL: 
PFL_3641(arcB)
PFS: 
PEN: 
PAR: 
PCR: 
PRW: 
SPL: 
SHL: 
CPS: 
PHA: 
GAG: 
FBL: 
CBU: 
CBU_1727(arcB)
CBS: 
CBD: 
CBG: 
CbuG_0108(arcB)
CBC: 
CbuK_0280(arcB)
LPN: 
LPF: 
LPP: 
LPC: 
LPA: 
LLO: 
MAH: 
FTW: 
FTL: 
FTA: 
FTN: 
FPH: 
CSA: 
HEL: 
MMW: 
CVI: 
CV_3249(ocd)
PSE: 
RSO: 
RPI: 
REU: 
REH: 
H16_A0689(h16_A0689) H16_A1394(arcB) H16_A3673(h16_A3673) H16_B1881(h16_B1881)
RME: 
CTI: 
BVI: 
BUR: 
BCN: 
BCH: 
BCM: 
BCJ: 
BAM: 
BAC: 
BMU: 
BMJ: 
BGL: 
BUG: 
BGE: 
BGF: 
BXE: 
BPH: 
BPY: 
BPE: 
BPA: 
BBR: 
BPT: 
BAV: 
AXY: 
TEQ: 
RFR: 
POL: 
PNA: 
AAV: 
AJS: 
DIA: 
AAA: 
VEI: 
DAC: 
DEL: 
VAP: 
VPE: 
CTT: 
ADN: 
ADK: 
RTA: 
HSE: 
LCH: 
EBA: 
ebA4164(ocd)
DAR: 
TMZ: 
APP: 
PCA: 
DMA: 
DBA: 
MXA: 
SUR: 
SCL: 
sce2388(ocd)
HOH: 
DAO: 
MLO: 
MAM: 
MES: 
SME: 
SMD: 
ATU: 
Atu3949(arcB) Atu4758(arcB) Atu6016(ocd)
ARA: 
AVI: 
RET: 
REC: 
RLE: 
RL0060 RL3003(arcB2) RL3095(arcB1) RL4459(ocd) pRL120053(arcB3) pRL120751
RLT: 
BME: 
BMI: 
BMF: 
BMB: 
BMC: 
BMS: 
BRA0899(arcB)
BMT: 
BOV: 
BOV_A0842(arcB)
BMR: 
BMI_II893(arcB)
OAN: 
RPC: 
XAU: 
AZC: 
AZC_2010(ocd2)
SNO: 
MEX: 
MEA: 
MDI: 
METDI3569(arcB)
MCH: 
MRD: 
MET: 
MPO: 
MNO: 
AEX: 
SIL: 
SIT: 
RSP: 
RSH: 
RSQ: 
RSK: 
RCP: 
JAN: 
RDE: 
PDE: 
DSH: 
HNE: 
HBA: 
SWI: 
RRU: 
AZL: 
BAN: 
BAR: 
BAT: 
BAH: 
BAI: 
BCE: 
BCA: 
BCZ: 
BCR: 
BCU: 
BCG: 
BCQ: 
BCQ_0989(arcB)
BCX: 
BCY: 
BTK: 
BTL: 
BWE: 
BCL: 
GTN: 
GYC: 
SEP: 
SER: 
SHA: 
SSP: 
SCA: 
SLG: 
SSD: 
MCL: 
BBE: 
PJD: 
LLM: 
LSL: 
LCA: 
LCB: 
LFE: 
EFA: 
THL: 
AUR: 
CBO: 
CBA: 
CBH: 
CBY: 
CBL: 
CBB: 
CBI: 
CBF: 
CLO: 
BPB: 
CDF: 
CDC: 
CDL: 
OVA: 
TMR: 
SAY: 
TEP: 
TOC: 
ERH: 
ERH_1301(arcB)
CGL: 
NCgl1520(Cgl1582)
CGB: 
cg1784(ocd)
CGT: 
CEF: 
CJK: 
jk1979(ocd)
CAR: 
NFA: 
RHA: 
SRT: 
SMA: 
SAV_1790(arcB1) SAV_3645(arcB2) SAV_5617(arcB3) SAV_7163(arcB4)
SGR: 
SCB: 
ART: 
KRH: 
MLU: 
RMU: 
BFA: 
KSE: 
XCE: 
IVA: 
ICA: 
PAC: 
MPH: 
NCA: 
KFL: 
TCU: 
SRO: 
FRI: 
NML: 
GOB: 
SEN: 
SACE_3017(arcB4) SACE_3879(arcB1) SACE_4281(arcB4)
AMD: 
PDX: 
AMI: 
STP: 
SAQ: 
MAU: 
MIL: 
VMA: 
CAI: 
SNA: 
RXY: 
AFO: 
SHI: 
DLY: 
RRS: 
RCA: 
CAU: 
CHL: 
HAU: 
TRO: 
STI: 
DDR: 
TRA: 
MRB: 
MHD: 
TTR: 
PUV: 
PLM: 
TDE: 
TDE2754(arcB)
SSM: 
TSA: 
SUS: 
IPO: 
TAI: 
ACO: 
GAU: 
PDI: 
OSP: 
HHY: 
LBY: 
RSI: 
FBC: 
CAO: 
DDF: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4399881]
  Authors
Costilow RN, Laycock L.
  Title
Ornithine cyclase (deaminating). Purification of a protein that converts ornithine to proline and definition of the optimal assay conditions.
  Journal
J. Biol. Chem. 246 (1971) 6655-60.
Reference
2  [PMID:4373469]
  Authors
Muth WL, Costilow RN.
  Title
Ornithine cyclase (deaminating). II. Properties of the homogeneous enzyme.
  Journal
J. Biol. Chem. 249 (1974) 7457-62.
Reference
3  [PMID:10468639]
  Authors
Espineda CE, Linford AS, Devine D, Brusslan JA.
  Title
The AtCAO gene, encoding chlorophyll a oxygenase, is required for chlorophyll b synthesis in Arabidopsis thaliana.
  Journal
Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 96 (1999) 10507-11.
Reference
4  [PMID:15518536]
  Authors
Goodman JL, Wang S, Alam S, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE.
  Title
Ornithine cyclodeaminase: structure, mechanism of action, and implications for the mu-crystallin family.
  Journal
Biochemistry. 43 (2004) 13883-91.
Reference
5  [PMID:15103146]
  Authors
Alam S, Wang SC, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE.
  Title
Crystallization and X-ray diffraction analysis of ornithine cyclodeaminase from Pseudomonas putida.
  Journal
Acta. Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 60 (2004) 941-4.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9054-76-6

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