KEGG   ENZYME: 5.3.1.27Help
Entry
EC 5.3.1.27                 Enzyme                                 

Name
6-phospho-3-hexuloisomerase;
3-hexulose-6-phosphate isomerase;
phospho-3-hexuloisomerase;
PHI;
6-phospho-3-hexulose isomerase;
YckF
Class
Isomerases;
Intramolecular oxidoreductases;
Interconverting aldoses and ketoses, and related compounds
BRITE hierarchy
Sysname
D-arabino-hex-3-ulose-6-phosphate isomerase
Reaction(IUBMB)
D-arabino-hex-3-ulose 6-phosphate = D-fructose 6-phosphate [RN:R05339]
Reaction(KEGG)
Substrate
D-arabino-hex-3-ulose 6-phosphate [CPD:C06019]
Product
D-fructose 6-phosphate [CPD:C00085]
Comment
This enzyme, along with EC 4.1.2.43, 3-hexulose-6-phosphate synthase, plays a key role in the ribulose-monophosphate cycle of formaldehyde fixation, which is present in many microorganisms that are capable of utilizing C1-compounds [1]. The hyperthermophilic and anaerobic archaeon Pyrococcus horikoshii OT3 constitutively produces a bifunctional enzyme that sequentially catalyses the reactions of EC 4.1.2.43 (3-hexulose-6-phosphate synthase) and this enzyme [4].
History
EC 5.3.1.27 created 2008
Pathway
Pentose phosphate pathway
Methane metabolism
Metabolic pathways
Microbial metabolism in diverse environments
Orthology
K08094  
6-phospho-3-hexuloisomerase
K13831  
3-hexulose-6-phosphate synthase / 6-phospho-3-hexuloisomerase
Genes
ECG: 
ECC: 
ECP: 
ECI: 
ECV: 
ECQ: 
EUM: 
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ELN: 
ESE: 
ECL: 
EAB: 
EIH: 
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ELD: 
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ECOJ: 
STM: 
SEO: 
SEV: 
SEY: 
SEM: 
SEJ: 
SEB: 
SEF: 
SETU: 
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SEND: 
SENI: 
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEA: 
SENS: 
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SOD: 
EEC: 
ECLZ: 
ESC: 
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PSTS: 
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MMT: 
MDN: 
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MEALZ_1912(hpsi2) MEALZ_3952(hpi1)
MEJ: 
MEC: 
GAP: 
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MFA: 
MMB: 
MEH: 
MEI: 
MEP: 
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NSA: 
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DAO: 
MLO: 
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MAM: 
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DSH: 
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RRU: 
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BSU: 
BSU03450(hxlB)
BSR: 
I33_0396(hxlB)
BSL: 
BSH: 
BSY: 
BSUT: 
BSUL: 
BSUS: 
BSS: 
BST: 
GYO_0558(hxlB)
BSO: 
BSN: 
BSQ: 
BSX: 
C663_0336(hxlB1) C663_0337(hxlB2)
BSP: 
BLI: 
BL02046(hxlB)
BLD: 
BLi02804(hxlB)
BLH: 
BAY: 
BAQ: 
BYA: 
BAMP: 
BAML: 
BAMA: 
RBAU_0336(hxlB)
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BASU_0320(hxlB)
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BMP: 
BAO: 
BAMF_0309(hxlB)
BAZ: 
BQL: 
LL3_00317(hxlB)
BXH: 
BQY: 
MUS_0324(hxlB)
BAMI: 
BAMC: 
BAMF: 
BAE: 
BATR: 
BCL: 
ABC3354(hxlB)
BPU: 
BPUM_2332(hxlB)
BPUM: 
BMQ: 
BMD: 
BMH: 
BMEG: 
BG04_3185(hxlB) BG04_5471(hxlB) BG04_5931(hxlB)
BCK: 
BAG: 
BCOA: 
BJS: 
BIF: 
BMET: 
GST: 
BACW: 
BACP: 
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BACY: 
BACL: 
BALM: 
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BSM: 
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GTH: 
GMC: 
GGH: 
GJF: 
GEA: 
GARCT_00703(hxlB_1) GARCT_02003(hxlB_2)
GEL: 
SAU: 
SAV: 
SAW: 
SAH: 
SAJ: 
SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
ECTR2_525(hxlB)
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
MS7_0561(hxlB)
SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
SAPIG0646(hxlB)
SUF: 
SAUA: 
SAUE: 
SAUN: 
SAUS: 
SAUU: 
SAUG: 
SAUZ: 
SAUT: 
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SAUQ: 
SAUV: 
SAUW: 
SAUX: 
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SAB: 
SUY: 
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SAUM: 
SAUC: 
CA347_587(hxlB)
SAUR: 
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SAUD: 
SAUF: 
X998_0613(hxlB)
SUH: 
SEP: 
SER: 
SEPP: 
SEPS: 
DP17_1648(hxlB)
SHA: 
SHH: 
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SLN: 
SSD: 
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SPSE_2212(hxlB)
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SXY: 
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SHU: 
SCAP: 
SSCH: 
SAGQ: 
SEQO: 
SSIF: 
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ESI: 
EAN: 
EXM: 
PJD: 
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PPM: 
PPO: 
PPM_4827(hxlB)
PPOL: 
PPQ: 
PPOY: 
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PTA: 
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POW: 
PRT: 
JEO: 
SUB: 
SGA: 
SGG: 
SGT: 
SGGB_1961(hxlB)
LBR: 
LBK: 
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LCS: 
LCE: 
LCW: 
BN194_04280(hxlB) BN194_04570(hxlB_2)
LCL: 
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LRO: 
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CAE: 
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CSR: 
ROB: 
DRU: 
TTM: 
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PUF: 
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CDX: 
RHA: 
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SAMB: 
CMI: 
CMS: 
CMS1444(rmpB)
CMC: 
CMH: 
MIM: 
CUM: 
ART: 
ARR: 
ARE: 
ARH: 
AAU: 
APN: 
PSUL: 
AAI: 
GAR: 
KPL: 
SATK: 
AMQ: 
PSEE: 
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PECQ: 
BDE: 
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BANG: 
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GVH: 
CGO: 
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MSV: 
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SSM: 
SBU: 
TRS: 
STR: 
CPI: 
PEP: 
PSN: 
CMR: 
CAMU: 
EVI: 
PKO: 
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CAO: 
CBAL: 
CBAT: 
ZGA: 
MPG: 
MJA: 
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MMP: 
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MBA: 
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MBW: 
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MMA: 
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MVC: 
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MPD: 
MEZ: 
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MTH: 
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MST: 
MSI: 
MRU: 
mru_0250(phi1)
MEB: 
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sm9_2187(hxlB)
MEYE: 
MEL: 
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MFC: 
BRM9_0164(hxlB1) BRM9_0593(hxlB2)
MFI: 
MFV: 
MKA: 
AFU: 
AFG: 
APO: 
AVE: 
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TAR: 
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PH1938(PH1938)
PAB: 
PFU: 
PFI: 
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TKO: 
TON: 
TGA: 
TSI: 
TBA: 
THE: 
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TLT: 
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THV: 
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ACAM_1213(hxlB)
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DFD: 
TAG: 
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SSO0151(hpS-1)
SOL: 
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STK_01980(hxlB)
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SIA: 
SIM: 
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TTN: 
VDI: 
VMO: 
TPE: 
THB: 
TCB: 
THF: 
ASC: 
CLG: 
FFO: 
CSU: 
KCR: 
BARC: 
BARB: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4219834]
  Authors
Ferenci T, Strom T, Quayle JR
  Title
Purification and properties of 3-hexulose phosphate synthase and phospho-3-hexuloisomerase from Methylococcus capsulatus.
  Journal
Biochem. J. 144 (1974) 477-86.
Reference
2  [PMID:16278835]
  Authors
Yurimoto H, Kato N, Sakai Y
  Title
Assimilation, dissimilation, and detoxification of formaldehyde, a central metabolic intermediate of methylotrophic metabolism.
  Journal
Chem. Rec. 5 (2005) 367-75.
Reference
3  [PMID:16428816]
  Authors
Kato N, Yurimoto H, Thauer RK
  Title
The physiological role of the ribulose monophosphate pathway in bacteria and archaea.
  Journal
Biosci. Biotechnol. Biochem. 70 (2006) 10-21.
Reference
4  [PMID:15901685]
  Authors
Orita I, Yurimoto H, Hirai R, Kawarabayasi Y, Sakai Y, Kato N
  Title
The archaeon Pyrococcus horikoshii possesses a bifunctional enzyme for formaldehyde fixation via the ribulose monophosphate pathway.
  Journal
J. Bacteriol. 187 (2005) 3636-42.
Reference
5  [PMID:11839305]
  Authors
Martinez-Cruz LA, Dreyer MK, Boisvert DC, Yokota H, Martinez-Chantar ML, Kim R, Kim SH
  Title
Crystal structure of MJ1247 protein from M. jannaschii at 2.0 A resolution infers a molecular function of 3-hexulose-6-phosphate isomerase.
  Journal
Structure. 10 (2002) 195-204.
  Sequence
[mja:MJ_1247]
Reference
6  [PMID:11468398]
  Authors
Taylor EJ, Charnock SJ, Colby J, Davies GJ, Black GW
  Title
Cloning, purification and characterization of the 6-phospho-3-hexulose isomerase YckF from Bacillus subtilis.
  Journal
Acta. Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 57 (2001) 1138-40.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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