KEGG   ENZYME: 6.3.4.6Help
Entry
EC 6.3.4.6                  Enzyme                                 

Name
urea carboxylase;
urease (ATP-hydrolysing);
urea carboxylase (hydrolysing);
ATP---urea amidolyase;
urea amidolyase;
UALase;
UCA
Class
Ligases;
Forming carbon-nitrogen bonds;
Other carbon-nitrogen ligases
BRITE hierarchy
Sysname
urea:carbon-dioxide ligase (ADP-forming)
Reaction(IUBMB)
ATP + urea + HCO3- = ADP + phosphate + urea-1-carboxylate [RN:R00774]
Reaction(KEGG)
Substrate
ATP [CPD:C00002];
urea [CPD:C00086];
HCO3- [CPD:C00288]
Product
ADP [CPD:C00008];
phosphate [CPD:C00009];
urea-1-carboxylate [CPD:C01010]
Comment
A biotinyl-protein. The yeast enzyme (but not that from green algae) also catalyses the reaction of EC 3.5.1.54 allophanate hydrolase, thus bringing about the hydrolysis of urea to CO2 and NH3. Previously also listed as EC 3.5.1.45. The enzyme from the prokaryotic bacterium Oleomonas sagaranensis can also use acetamide and formamide as substrates [4].
History
EC 6.3.4.6 created 1972, modified 1986 (EC 3.5.1.45 created 1978, incorporated 1986)
Pathway
Arginine and proline metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K01941  
urea carboxylase
K14541  
urea carboxylase / allophanate hydrolase
Genes
SCE: 
YBR208C(DUR1)
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
PPA: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0B02280(NCAS0B02280)
NDI: 
NDAI_0C05400(NDAI0C05400)
TPF: 
TPHA_0L01560(TPHA0L01560)
TDL: 
TDEL_0B03290(TDEL0B03290)
DHA: 
PIC: 
PGU: 
LEL: 
CAL: 
CaO19.780(DUR1) CaO19.8402(DUR1)
CTP: 
CDU: 
COT: 
YLI: 
CLU: 
FGR: 
NHE: 
VAL: 
SEX: 
ECA: 
PCT: 
PCC: 
PWA: 
PEC: 
ETA: 
ETA_06880(uahA)
EBI: 
ENC: 
EEC: 
ENL: 
EAS: 
ESA: 
CSK: 
CSZ: 
CSI: 
CTU: 
CTU_21860(DUR1)
KPE: 
KVA: 
KOX: 
KOE: 
SPE: 
SRR: 
SRL: 
SOD_c13050(accA1)
SRY: 
SRS: 
SRA: 
SMAF: 
SMW: 
SLQ: 
SERR: 
DDC: 
DDD: 
DZE: 
PAM: 
PLF: 
PAJ: 
PAQ: 
PVA: 
PAO: 
RAH: 
RAQ: 
RAA: 
ROR: 
EBF: 
PSTS: 
XAC: 
XAC4326(uahA)
XCI: 
XAO: 
PSD: 
PPUU: 
PST: 
PSB: 
PSYR: 
PSP: 
PCI: 
PFO: 
PFE: 
PMY: 
PMK: 
PSZ: 
PSR: 
PSC: 
PSH: 
PBA: 
PFV: 
PRE: 
PSK: 
PKC: 
PKB_4201(DUR1)
CJA: 
ACD: 
ACB: 
ABY: 
ABC: 
ABN: 
ABB: 
ABX: 
ABZ: 
ABR: 
ABD: 
ABH: 
ABAD: 
ABJ: 
ABAB: 
ABAJ: 
ABAZ: 
ACC: 
SAZ: 
SLO: 
SDE: 
MAD: 
MBS: 
TTU: 
TCX: 
HHA: 
TGR: 
HNA: 
ABO: 
ABO_1892(uahA)
ADI: 
MPC: 
TOL: 
TOR: 
TAU: 
REU: 
BMA: 
BMV: 
BML: 
BMN: 
BPS: 
BPM: 
BPL: 
BPD: 
BPSE: 
BPSU: 
BPZ: 
BPQ: 
BPK: 
BVI: 
BCN: 
BCH: 
BCM: 
BCJ: 
BMU: 
BMJ: 
BXE: 
BPH: 
BPY: 
BGL: 
BUG: 
BGE: 
BGD: 
BYI: 
BUK: 
BPX: 
BUO: 
BPT: 
AXY: 
AXO: 
AXN: 
PNA: 
VEI: 
HSE: 
THI: 
NEU: 
NET: 
NIT: 
NII: 
NMU: 
DAR: 
MEH: 
MEI: 
MEP: 
SLT: 
GCA: 
WSU: 
WS1115(UAHA)
SKU: 
ABL: 
ARC: 
SMUL: 
SCL: 
SCU: 
PLA: 
ARA: 
AVI: 
Avi_2502(pccA)
RET: 
REC: 
REL: 
RLE: 
RLT: 
RLG: 
RLB: 
RLU: 
RTR: 
RHL: 
BBT: 
RPA: 
RPC: 
RPD: 
RPE: 
RPT: 
RPX: 
XAU: 
AZC: 
MEX: 
MEA: 
MDI: 
MCH: 
MPO: 
MSL: 
HMC: 
CCR: 
CCS: 
CAK: 
AEX: 
SIT: 
NAR: 
NPP: 
SJP: 
GOH: 
GBE: 
GBH: 
ACR: 
AMV: 
APT: 
APF: 
APU: 
APG: 
APQ: 
APX: 
APZ: 
APK: 
MGY: 
AZL: 
BMD: 
BMH: 
BAG: 
BACI: 
PJD: 
PMS: 
PMQ: 
PMW: 
AAC: 
AAD: 
EHA: 
CLE: 
RIX: 
RIM: 
SGY: 
SAY: 
SAP: 
MSM: 
MSG: 
MSA: 
MABB: 
MMV: 
MMC: 
MKM: 
MJL: 
MJD: 
MNE: 
ASD: 
CEF: 
CGY: 
NFA: 
NCY: 
NBR: 
NNO: 
RHA: 
RER: 
REY: 
ROP: 
ROA: 
REQ: 
RPY: 
GBR: 
GPO: 
GOR: 
TPR: 
SMA: 
SAV_6698(uahA)
SCB: 
SBH: 
SBI_01438(uahA)
SHY: 
SHO: 
SCI: 
KSK: 
CMI: 
CMM_0120(uahA)
CMS: 
CMC: 
ART: 
AAU: 
APN: 
ARR: 
CFL: 
FRI: 
KRA: 
AMD: 
AMN: 
AMM: 
AMZ: 
AOI: 
ASE: 
ACPL_6108(lamA)
CAI: 
RRD: 
CAA: 
ACM: 
GMA: 
SUS: 
SYNP: 
CYN: 
GLP: 
CMP: 
ONI: 
GVI: 
GLJ: 
CALO: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
Roon, R.J. and Levenberg, B.
  Title
ATP-Urea amidolyase (ADP) (Candida utilis).
  Journal
Methods Enzymol. 17A (1970) 317-324.
Reference
2  [PMID:4556303]
  Authors
Roon RJ, Levenberg B.
  Title
Urea amidolyase. I. Properties of the enzyme from Candida utilis.
  Journal
J. Biol. Chem. 247 (1972) 4107-13.
  Organism
Candida utilis
Reference
3  [PMID:6124544]
  Authors
Sumrada RA, Cooper TG.
  Title
Urea carboxylase and allophanate hydrolase are components of a multifunctional protein in yeast.
  Journal
J. Biol. Chem. 257 (1982) 9119-27.
  Organism
Candida utilis, Saccharomyces cerevisiae
Reference
4  [PMID:15090492]
  Authors
Kanamori T, Kanou N, Atomi H, Imanaka T.
  Title
Enzymatic characterization of a prokaryotic urea carboxylase.
  Journal
J. Bacteriol. 186 (2004) 2532-9.
  Organism
Oleomonas sagaranensis
  Sequence
[up:Q75RY4]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9058-98-4

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