KEGG   ENZYME: 1.1.1.103Help
Entry
EC 1.1.1.103                Enzyme                                 

Name
L-threonine 3-dehydrogenase;
L-threonine dehydrogenase;
threonine 3-dehydrogenase;
threonine dehydrogenase;
TDH
Class
Oxidoreductases;
Acting on the CH-OH group of donors;
With NAD+ or NADP+ as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
L-threonine:NAD+ oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
L-threonine + NAD+ = L-2-amino-3-oxobutanoate + NADH + H+ [RN:R01465]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-threonine [CPD:C00188];
NAD+ [CPD:C00003]
Product
L-2-amino-3-oxobutanoate [CPD:C03508];
NADH [CPD:C00004];
H+ [CPD:C00080]
Comment
This enzyme acts in concert with EC 2.3.1.29, glycine C-acetyltransferase, in the degradation of threonine to glycine. This threonine-degradation pathway is common to prokaryotic and eukaryotic cells and the two enzymes involved form a complex [2]. In aqueous solution, the product L-2-amino-3-oxobutanoate can spontaneously decarboxylate to form aminoacetone.
History
EC 1.1.1.103 created 1972
Pathway
Glycine, serine and threonine metabolism
Orthology
K00060  
threonine 3-dehydrogenase
K15789  
threonine 3-dehydrogenase
Genes
PTR: 
PPS: 
GGO: 
PON: 
NLE: 
MCC: 
MCF: 
CJC: 
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58865(Tdh)
RNO: 
290315(Tdh)
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511957(TDH)
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397065(TDH)
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b3616(tdh)
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Z5043(tdh)
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STM3708(tdh)
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SEE: 
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pc0810(tdh)
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THE: 
THA: 
THM: 
TLT: 
THS: 
TNU: 
PPAC: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4284408]
  Authors
Green ML, Elliott WH.
  Title
The enzymic formation of aminoacetone from threonine and its further metabolism.
  Journal
Biochem. J. 92 (1964) 537-49.
Reference
2  [PMID:14165492]
  Authors
HARTSHORNE D, GREENBERG DM.
  Title
STUDIES ON LIVER THREONINE DEHYDROGENASE.
  Journal
Arch. Biochem. Biophys. 105 (1964) 173-8.
Reference
3  [PMID:7548]
  Authors
Newman EB, Kapoor V, Potter R.
  Title
Role of L-threonine dehydrogenase in the catabolism of threonine and synthesis of glycine by Escherichia coli.
  Journal
J. Bacteriol. 126 (1976) 1245-9.
Reference
4  [PMID:2007567]
  Authors
Epperly BR, Dekker EE.
  Title
L-threonine dehydrogenase from Escherichia coli. Identification of an active site cysteine residue and metal ion studies.
  Journal
J. Biol. Chem. 266 (1991) 6086-92.
  Sequence
[eco:b3616]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9067-99-6

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