KEGG   ENZYME: 1.14.13.9Help
Entry
EC 1.14.13.9                Enzyme                                 

Name
kynurenine 3-monooxygenase;
kynurenine 3-hydroxylase;
kynurenine hydroxylase;
L-kynurenine-3-hydroxylase
Class
Oxidoreductases;
Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen;
With NADH or NADPH as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into the other donor
BRITE hierarchy
Sysname
L-kynurenine,NADPH:oxygen oxidoreductase (3-hydroxylating)
Reaction(IUBMB)
L-kynurenine + NADPH + H+ + O2 = 3-hydroxy-L-kynurenine + NADP+ + H2O [RN:R01960]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-kynurenine [CPD:C00328];
NADPH [CPD:C00005];
H+ [CPD:C00080];
O2 [CPD:C00007]
Product
3-hydroxy-L-kynurenine [CPD:C03227];
NADP+ [CPD:C00006];
H2O [CPD:C00001]
Comment
A flavoprotein (FAD).
History
EC 1.14.13.9 created 1961 as EC 1.99.1.5, transferred 1965 to EC 1.14.1.2, transferred 1972 to EC 1.14.13.9
Pathway
Tryptophan metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K00486  
kynurenine 3-monooxygenase
Genes
HSA: 
8564(KMO)
PTR: 
469730(KMO)
PPS: 
GGO: 
PON: 
MCC: 
707314(KMO)
MCF: 
MMU: 
98256(Kmo)
RNO: 
59113(Kmo)
CGE: 
HGL: 
TUP: 
CFA: 
480093(KMO)
AML: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
515996(KMO)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
SSC: 
397148(KMO)
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
PALE: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
424041(KMO)
MGP: 
TGU: 
FAB: 
PHI: 
APLA: 
FPG: 
FCH: 
CLV: 
ASN: 
AMJ: 
PSS: 
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XLA: 
734866(kmo)
XTR: 
448312(kmo)
DRE: 
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
BFO: 
CIN: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AgaP_AGAP005948(KMO_ANOGA)
AAG: 
CQU: 
AME: 
551858(cn)
NVI: 
TCA: 
641538(Cn)
BMOR: 
692509(Kmo)
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CBR: 
NVE: 
HMG: 
TAD: 
AQU: 
SMO: 
PPP: 
VCN: 
MPP: 
CSL: 
CVR: 
CME: 
GSL: 
CCP: 
SCE: 
YBL098W(BNA4)
AGO: 
ERC: 
LTH: 
PPA: 
VPO: 
ZRO: 
TPF: 
TPHA_0K00610(TPHA0K00610)
TDL: 
TDEL_0C02920(TDEL0C02920)
DHA: 
PIC: 
PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
COT: 
CDU: 
CTEN: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
NHE: 
TRE: 
MAW: 
MAJ: 
CMT: 
VAL: 
SSL: 
BFU: 
MBE: 
ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_2732174(AO090005001567)
ANG: 
ANI_1_2108064(An07g09110)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
BZE: 
ZTR: 
PFJ: 
BCOM: 
TML: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
PPL: 
CCI: 
SCM: 
UMA: 
PGR: 
MBR: 
DDI: 
DPP: 
DFA: 
ACAN: 
PTI: 
TPS: 
EHX: 
GTT: 
NGR: 
XCC: 
XCB: 
XCA: 
XCP: 
XCV: 
XAC: 
XCI: 
XAX: 
XAO: 
XOO: 
XOM: 
XOP: 
XOR: 
XAL: 
XFU: 
SML: 
Smlt3161(qbsG)
SMT: 
BUJ: 
SMZ: 
SMD_2738(qbsG)
PSU: 
PSD: 
FAU: 
RHD: 
DJI: 
SWD: 
CPS: 
LPN: 
LPH: 
LPO: 
LPU: 
LPM: 
LPF: 
LPP: 
LPC: 
LPA: 
LPE: 
LLO: 
KKO: 
MXA: 
MFU: 
MSD: 
CCX: 
SUR: 
NBR: 
SGR: 
PPC: 
KFL: 
SRO: 
FRI: 
SESP: 
STP: 
SAQ: 
MAU: 
MIL: 
VMA: 
ABA: 
CTM: 
CYP: 
CYH: 
CYJ: 
AMR: 
AM1_0975(kmo) AM1_2357(kmo)
OAC: 
NOS: 
ACY: 
RIV: 
CMR: 
BBD: 
EVI: 
CHU: 
FLI: 
HSW: 
MTT: 
GFO: 
FJO: 
FPS: 
FP2212(kmo)
FBR: 
FCO: 
FIN: 
RBI: 
ZPR: 
CAT: 
FBC: 
CAO: 
CLY: 
KDI: 
LAN: 
ZGA: 
MRS: 
ASL: 
PTQ: 
NDO: 
POM: 
FTE: 
OHO: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
de Castro, F.T., Price, J.M. and Brown, R.R.
  Title
Reduced triphosphopyridinenucleotide requirement for the enzymatic formation of 3-hydroxykynurenine from L-kynurenine.
  Journal
J. Am. Chem. Soc. 78 (1956) 2904-2905.
Reference
2  [PMID:6076241]
  Authors
Okamoto H, Hayaishi O.
  Title
Flavin adenine dinucleotide requirement for kynurenine hydroxylase of rat liver mitochondria.
  Journal
Biochem. Biophys. Res. Commun. 29 (1967) 394-9.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
3  [PMID:13502353]
  Authors
SAITO Y, HAYAISHI O, ROTHBERG S.
  Title
Studies on oxygenases; enzymatic formation of 3-hydroxy-L-kynurenine from L-kynurenine.
  Journal
J. Biol. Chem. 229 (1957) 921-34.
  Organism
Rattus norvegicus
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9029-61-2

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