KEGG   ENZYME: 1.4.3.21Help
Entry
EC 1.4.3.21                 Enzyme                                 

Name
primary-amine oxidase;
amine oxidase (ambiguous);
amine oxidase (copper-containing);
amine oxidase (pyridoxal containing) (incorrect);
benzylamine oxidase (incorrect);
CAO (ambiguous);
copper amine oxidase (ambiguous);
Cu-amine oxidase (ambiguous);
Cu-containing amine oxidase (ambiguous);
diamine oxidase (incorrect);
diamino oxhydrase (incorrect);
histamine deaminase (ambiguous);
histamine oxidase (ambiguous);
monoamine oxidase (ambiguous);
plasma monoamine oxidase (ambiguous);
polyamine oxidase (ambiguous);
semicarbazide-sensitive amine oxidase (ambiguous);
SSAO (ambiguous)
Class
Oxidoreductases;
Acting on the CH-NH2 group of donors;
With oxygen as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
primary-amine:oxygen oxidoreductase (deaminating)
Reaction(IUBMB)
RCH2NH2 + H2O + O2 = RCHO + NH3 + H2O2 [RN:R01853]
Reaction(KEGG)
Substrate
RCH2NH2 [CPD:C00375];
H2O [CPD:C00001];
O2 [CPD:C00007]
Product
RCHO [CPD:C00071];
NH3 [CPD:C00014];
H2O2 [CPD:C00027]
Comment
A group of enzymes that oxidize primary monoamines but have little or no activity towards diamines, such as histamine, or towards secondary and tertiary amines. They are copper quinoproteins (2,4,5-trihydroxyphenylalanine quinone) and, unlike EC 1.4.3.4, monoamine oxidase, are sensitive to inhibition by carbonyl-group reagents, such as semicarbazide. In some mammalian tissues the enzyme also functions as a vascular-adhesion protein (VAP-1).
History
EC 1.4.3.21 created 2007 (EC 1.4.3.6 created 1961, part-incorporated 2008)
Pathway
Glycine, serine and threonine metabolism
Tyrosine metabolism
Phenylalanine metabolism
beta-Alanine metabolism
Isoquinoline alkaloid biosynthesis
Tropane, piperidine and pyridine alkaloid biosynthesis
Metabolic pathways
Biosynthesis of secondary metabolites
Orthology
K00276  
primary-amine oxidase
Genes
HSA: 
314(AOC2) 8639(AOC3)
PTR: 
100610374(AOC2) 454702(AOC3) 455044(AOC3)
PPS: 
100972002(AOC2) 100973737(AOC3)
GGO: 
PON: 
NLE: 
MCC: 
100431015(AOC2) 708053(AOC3) 711820(AOC3)
MCF: 
CJC: 
MMU: 
11754(Aoc3) 237940(Aoc2)
RNO: 
29473(Aoc3)
CGE: 
NGI: 
103735920(Aoc2) 103735921(Aoc3)
HGL: 
OCU: 
TUP: 
CFA: 
480511(AOC3) 490957(AOC2)
AML: 
UMR: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
100138645 100336082(AOC2) 281002(AOC3) 789307(SAO)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
OAS: 
SSC: 
100520329(AOC3) 100520513(AOC2)
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
102758778(AOC2)
PALE: 
MDO: 
100011232(AOC2)
SHR: 
100916389(AOC3) 100931056(AOC2)
OAA: 
GGA: 
420015(AOC3)
MGP: 
APLA: 
TGU: 
FAB: 
101821363(AOC3)
PHI: 
FPG: 
101915227(AOC3) 101917993(AOC2)
FCH: 
CLV: 
102095916(AOC3)
ASN: 
AMJ: 
PSS: 
102464074(AOC3)
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XLA: 
446874(aoc3)
XTR: 
594972(aoc3)
DRE: 
541429(aoc2)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
ATH: 
ALY: 
CRB: 
EUS: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
PVU: 
MTR: 
CAM: 
FVE: 
PPER: 
PMUM: 
MDM: 
CSV: 
CMO: 
RCU: 
POP: 
POPTR_0001s07870g POPTR_0001s07880g POPTR_0008s15130g(POPTRDRAFT_766346) POPTR_0010s05570g(POPTRDRAFT_726235) POPTR_0010s09900g(POPTRDRAFT_882734) POPTR_0010s09910g(POPTRDRAFT_880464) POPTR_0010s09920g(POPTRDRAFT_231236) POPTR_0010s09930g POPTR_0012s08630g(POPTRDRAFT_570122) POPTR_0015s09450g(POPTRDRAFT_824697) POPTR_0569s00200g
VVI: 
SLY: 
SOT: 
OSA: 
DOSA: 
Os02t0593100-00(Os02g0593100) Os04t0136200-00(Os04g0136200) Os04t0269600-01(Os04g0269600) Os04t0476100-01(Os04g0476100) Os06t0338200-01(Os06g0338200) Os06t0338700-00(Os06g0338700) Os07t0572050-00(Os07g0572050) Os07t0572100-01(Os07g0572100)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_02g007930(SORBIDRAFT_02g007930) SORBI_02g031550(SORBIDRAFT_02g031550) SORBI_02g036990(SORBIDRAFT_02g036990) SORBI_04g028410(SORBIDRAFT_04g028410) SORBI_06g004290(SORBIDRAFT_06g004290) SORBI_06g020020(SORBIDRAFT_06g020020)
ZMA: 
100279491 100383438(pco118120)
SITA: 
PDA: 
ATR: 
s00005p00262140(AMTR_s00005p00262140) s00012p00215250(AMTR_s00012p00215250) s00012p00215330(AMTR_s00012p00215330) s00069p00020400(AMTR_s00069p00020400)
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
MIS: 
CSL: 
CME: 
GSL: 
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
ZRO: 
PPA: 
DHA: 
PIC: 
PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
COT: 
CDU: 
CTEN: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
NHE: 
TRE: 
MAW: 
MAJ: 
CMT: 
VAL: 
ELA: 
SSL: 
BFU: 
MBE: 
ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_132064(AO090138000079) AOR_1_192174(AO090005000103) AOR_1_378054(AO090011000229) AOR_1_560114(AO090701000307) AOR_1_610154(AO090003000356) AOR_1_656034(AO090103000401) AOR_1_896114(AO090701000490)
ANG: 
ANI_1_154(An17g00010) ANI_1_156084(An09g01550) ANI_1_1910064(An07g06400) ANI_1_3000024(An02g10920) ANI_1_550114(An13g00710) ANI_1_80034(An03g00730)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
BZE: 
BSC: 
BOR: 
ZTR: 
PFJ: 
BCOM: 
NPA: 
TML: 
SPO: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
TMS: 
DSQ: 
PCO: 
SHS: 
PSQ: 
ADL: 
FME: 
GTR: 
MPR: 
MRR: 
CCI: 
SCM: 
ABP: 
AGABI1DRAFT110804(AGABI1DRAFT_110804) AGABI1DRAFT31353(AGABI1DRAFT_31353)
ABV: 
AGABI2DRAFT113718(AGABI2DRAFT_113718) AGABI2DRAFT196562(AGABI2DRAFT_196562) AGABI2DRAFT213491(AGABI2DRAFT_213491)
CPUT: 
SLA: 
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PFP: 
PGR: 
MLR: 
WSE: 
EHX: 
ECO: 
b1386(tynA)
ECJ: 
Y75_p1363(tynA)
ECD: 
EBW: 
BWG_1215(tynA)
EOJ: 
EOI: 
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ECX: 
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ECY: 
ECSE_1471(tynA)
ECR: 
ECK: 
ELH: 
ESO: 
O3O_12090(tynA)
ESM: 
O3M_13515(tynA)
ESL: 
O3K_13540(tynA)
ECL: 
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ECB_01358(tynA)
EKO: 
EKF: 
EDH: 
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ELW: 
ECW_m1520(tynA)
ELL: 
WFL_07425(tynA)
ELP: 
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EFE: 
EFER_1611(tynA)
ENC: 
ENO: 
EEC: 
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ESC: 
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EAE_20530(tynA)
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KPN_01467(tynA)
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KPK_3002(tynA)
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KPR_2876(maoA)
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KOX_19410(tynA)
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CEM: 
CEN: 
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lpp2979(tynA)
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nfa27860(tynA)
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Saci_2182(tynA)
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SACR: 
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SIS: 
SII: 
SIH: 
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Taxonomy
Reference
1  [PMID:7337701]
  Authors
Haywood GW, Large PJ.
  Title
Microbial oxidation of amines. Distribution, purification and properties of two primary-amine oxidases from the yeast Candida boidinii grown on amines as sole nitrogen source.
  Journal
Biochem. J. 199 (1981) 187-201.
Reference
2  [PMID:7622512]
  Authors
Tipping AJ, McPherson MJ.
  Title
Cloning and molecular analysis of the pea seedling copper amine oxidase.
  Journal
J. Biol. Chem. 270 (1995) 16939-46.
  Sequence
[up:P49252]
Reference
3  [PMID:8920635]
  Authors
Lyles GA.
  Title
Mammalian plasma and tissue-bound semicarbazide-sensitive amine oxidases: biochemical, pharmacological and toxicological aspects.
  Journal
Int. J. Biochem. Cell. Biol. 28 (1996) 259-74.
Reference
4  [PMID:9405045]
  Authors
Wilce MC, Dooley DM, Freeman HC, Guss JM, Matsunami H, McIntire WS, Ruggiero CE, Tanizawa K, Yamaguchi H.
  Title
Crystal structures of the copper-containing amine oxidase from Arthrobacter globiformis in the holo and apo forms: implications for the biogenesis of topaquinone.
  Journal
Biochemistry. 36 (1997) 16116-33.
  Sequence
[up:P46881]
Reference
5  [PMID:9677370]
  Authors
Lee Y, Sayre LM.
  Title
Reaffirmation that metabolism of polyamines by bovine plasma amine oxidase occurs strictly at the primary amino termini.
  Journal
J. Biol. Chem. 273 (1998) 19490-4.
Reference
6  [PMID:10668504]
  Authors
Houen G.
  Title
Mammalian Cu-containing amine oxidases (CAOs): new methods of analysis, structural relationships, and possible functions.
  Journal
APMIS. Suppl. 96 (1999) 1-46.
Reference
7  [PMID:11156689]
  Authors
Andres N, Lizcano JM, Rodriguez MJ, Romera M, Unzeta M, Mahy N.
  Title
Tissue activity and cellular localization of human semicarbazide-sensitive amine oxidase.
  Journal
J. Histochem. Cytochem. 49 (2001) 209-17.
Reference
8  [PMID:11985492]
  Authors
Saysell CG, Tambyrajah WS, Murray JM, Wilmot CM, Phillips SE, McPherson MJ, Knowles PF.
  Title
Probing the catalytic mechanism of Escherichia coli amine oxidase using mutational variants and a reversible inhibitor as a substrate analogue.
  Journal
Biochem. J. 365 (2002) 809-16.
Reference
9  [PMID:14697905]
  Authors
O'Sullivan J, Unzeta M, Healy J, O'Sullivan MI, Davey G, Tipton KF.
  Title
Semicarbazide-sensitive amine oxidases: enzymes with quite a lot to do.
  Journal
Neurotoxicology. 25 (2004) 303-15.
Reference
10 [PMID:16046623]
  Authors
Airenne TT, Nymalm Y, Kidron H, Smith DJ, Pihlavisto M, Salmi M, Jalkanen S, Johnson MS, Salminen TA.
  Title
Crystal structure of the human vascular adhesion protein-1: unique structural features with functional implications.
  Journal
Protein. Sci. 14 (2005) 1964-74.
  Sequence
[hsa:8639]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
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