KEGG   ENZYME: 1.7.3.3Help
Entry
EC 1.7.3.3                  Enzyme                                 

Name
factor-independent urate hydroxylase;
uric acid oxidase;
uricase;
uricase II;
urate oxidase
Class
Oxidoreductases;
Acting on other nitrogenous compounds as donors;
With oxygen as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
urate:oxygen oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
urate + O2 + H2O = 5-hydroxyisourate + H2O2 [RN:R02106]
Reaction(KEGG)
R02106;
(other) R07981
Show
Substrate
urate [CPD:C00366];
O2 [CPD:C00007];
H2O [CPD:C00001]
Product
5-hydroxyisourate [CPD:C11821];
H2O2 [CPD:C00027]
Comment
This enzyme was previously thought to be a copper protein, but it is now known that the enzymes from soy bean (Glycine max), the mould Aspergillus flavus and Bacillus subtilis contains no copper nor any other transition-metal ion. The 5-hydroxyisourate formed decomposes spontaneously to form allantoin and CO2, although there is an enzyme-catalysed pathway in which EC 3.5.2.17, hydroxyisourate hydrolase, catalyses the first step. The enzyme is different from EC 1.14.13.113 (FAD-dependent urate hydroxylase).
History
EC 1.7.3.3 created 1961, modified 2002, modified 2005, modified 2010
Pathway
Purine metabolism
Caffeine metabolism
Metabolic pathways
Microbial metabolism in diverse environments
Orthology
K00365  
urate oxidase
K16838  
urate oxidase / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase
Genes
PTR: 
PPS: 
GGO: 
NLE: 
MCC: 
MCF: 
CJC: 
MMU: 
22262(Uox)
RNO: 
114768(Uox)
CGE: 
HGL: 
TUP: 
102500418(Uricase)
CFA: 
490189(UOX)
AML: 
UMR: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
514113(UOX)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
OAS: 
SSC: 
397510(UOX)
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
PALE: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
MGP: 
APLA: 
TGU: 
FAB: 
PHI: 
FPG: 
FCH: 
CLV: 
ASN: 
AMJ: 
PSS: 
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XLA: 
399031(MGC68684)
XTR: 
496896(uox)
DRE: 
436604(uox)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
BFO: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
Dpse_GA20153(Dpse_Uro)
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
Dvir_GJ10793(Dvir_Uro)
AGA: 
AAG: 
CQU: 
NVI: 
BMOR: 
NVE: 
ATH: 
ALY: 
CRB: 
EUS: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
100037445(UOX) 547453(N-35)
PVU: 
CAM: 
101500535(nodulin-35)
FVE: 
PPER: 
PMUM: 
MDM: 
CSV: 
CMO: 
RCU: 
POP: 
POPTR_0010s24880g(POPTRDRAFT_822690)
VVI: 
SLY: 
SOT: 
OSA: 
DOSA: 
Os01t0865100-01(Os01g0865100)
OBR: 
BDI: 
ZMA: 
SITA: 
PDA: 
ATR: 
s00030p00202080(AMTR_s00030p00202080)
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
BPG: 
MIS: 
CSL: 
CVR: 
GSL: 
CCP: 
KLA: 
LTH: 
ZRO: 
TDL: 
TDEL_0F02670(TDEL0F02670)
PPA: 
DHA: 
PIC: 
PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CaO19.2114(URO99) CaO19.9662(URO99)
CTP: 
COT: 
CDU: 
CTEN: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
NHE: 
TRE: 
MAW: 
MAJ: 
CMT: 
VAL: 
ELA: 
SSL: 
BFU: 
MBE: 
ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_994054(AO090011000588)
ANG: 
ANI_1_1150034(An03g02330) ANI_1_826024(An02g06030)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
BZE: 
BSC: 
BOR: 
ZTR: 
PFJ: 
BCOM: 
NPA: 
TML: 
SPO: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
TMS: 
DSQ: 
SHS: 
PCO: 
PSQ: 
ADL: 
FME: 
GTR: 
LBC: 
MPR: 
MRR: 
CCI: 
ABP: 
AGABI1DRAFT42333(AGABI1DRAFT_42333)
ABV: 
AGABI2DRAFT65743(AGABI2DRAFT_65743)
CPUT: 
SLA: 
UMA: 
PFP: 
PGR: 
MLR: 
WSE: 
DDI: 
DPP: 
DFA: 
ACAN: 
PTI: 
PIF: 
GTT: 
NGR: 
SCL: 
SCU: 
SME: 
SNO: 
MRD: 
MET: 
MNO: 
MOR: 
MOC_0208(pucL)
BSU: 
BSU32450(pucL)
BSR: 
I33_3345(pucL)
BSL: 
BSH: 
BSY: 
BSS: 
BST: 
GYO_3538(pucL)
BSO: 
BSN: 
BSQ: 
BSUB: 
BSX: 
C663_3103(pucL)
BSP: 
BHA: 
BCL: 
BJS: 
BACI: 
GGH: 
BSE: 
PJD: 
BTS: 
MSM: 
MSG: 
MAB: 
MABB: 
MMV: 
MAK: 
MAZ: 
ASD: 
NFA: 
NBR: 
RHA: 
RER: 
REY: 
ROP: 
ROA: 
RPY: 
SCO: 
SCO6211(SC2G5.32)
SMA: 
SAV_2018(pucL)
SGR: 
SCB: 
SSX: 
SVL: 
SCT: 
SCY: 
SFA: 
SBH: 
SHY: 
SHO: 
SVE: 
SDV: 
SALB: 
STRP: 
SFI: 
SCI: 
SRC: 
SALU: 
SLV: 
SGU: 
KSK: 
CMC: 
ART: 
AAU: 
ACH: 
AAI: 
APN: 
ARR: 
KRH: 
BFA: 
CFL: 
MPH: 
NCA: 
NDA: 
NAL: 
B005_3625(pucL)
SRO: 
FRA: 
FRE: 
FRI: 
FAL: 
FSY: 
NML: 
GOB: 
MMAR: 
KRA: 
SEN: 
TBI: 
AMD: 
AMN: 
AMM: 
AMZ: 
AOI: 
AJA: 
AMQ: 
PDX: 
AMI: 
SESP: 
KAL: 
AMS: 
ACTN: 
AFS: 
CAI: 
SNA: 
RXY: 
RRD: 
ACM: 
GMA: 
TSA: 
TRS: 
SUS: 
SACI: 
PHM: 
CPI: 
NKO: 
DRA: 
DGE: 
DGO: 
DPD: 
TRA: 
HVO: 
HJE: 
NOU: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:13363909]
  Authors
HUDSON PB, LONDON M.
  Title
Purification and properties of solubilized uricase.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 21 (1956) 290-8.
Reference
2  [PMID:13271340]
  Authors
MAHLER HR, HUBSCHER G, BAUM R.
  Title
Studies on uricase.  I.  Preparation, purification, and properties of a cuproprotein.
  Journal
J. Biol. Chem. 216 (1955) 625-41.
Reference
3  [PMID:13252004]
  Authors
ROBBINS KC, BARNETT EL, GRANT NH.
  Title
Partial pruficiation of procine liver uricase.
  Journal
J. Biol. Chem. 216 (1955) 27-35.
Reference
4  [PMID:9709003]
  Authors
Kahn K, Tipton PA.
  Title
Spectroscopic characterization of intermediates in the urate oxidase reaction.
  Journal
Biochemistry. 37 (1998) 11651-9.
Reference
5  [PMID:9360612]
  Authors
Colloc'h N, el Hajji M, Bachet B, L'Hermite G, Schiltz M, Prange T, Castro B, Mornon JP.
  Title
Crystal structure of the protein drug urate oxidase-inhibitor complex at 2.05 A resolution.
  Journal
Nat. Struct. Biol. 4 (1997) 947-52.
  Sequence
Reference
6  [PMID:12680763]
  Authors
Imhoff RD, Power NP, Borrok MJ, Tipton PA.
  Title
General base catalysis in the urate oxidase reaction: evidence for a novel Thr-Lys catalytic diad.
  Journal
Biochemistry. 42 (2003) 4094-100.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
UM-BBD (Biocatalysis/Biodegradation Database): 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9002-12-4

DBGET integrated database retrieval system