KEGG   ENZYME: 2.3.1.168Help
Entry
EC 2.3.1.168                Enzyme                                 

Name
dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase;
dihydrolipoyl transacylase;
enzyme-dihydrolipoyllysine:2-methylpropanoyl-CoA S-(2-methylpropanoyl)transferase;
2-methylpropanoyl-CoA:enzyme-6-N-(dihydrolipoyl)lysine S-(2-methylpropanoyl)transferase
Class
Transferases;
Acyltransferases;
Transferring groups other than aminoacyl groups
BRITE hierarchy
Sysname
2-methylpropanoyl-CoA:enzyme-N6-(dihydrolipoyl)lysine S-(2-methylpropanoyl)transferase
Reaction(IUBMB)
2-methylpropanoyl-CoA + enzyme N6-(dihydrolipoyl)lysine = CoA + enzyme N6-(S-[2-methylpropanoyl]dihydrolipoyl)lysine [RN:R02662]
Reaction(KEGG)
R02662;
(other) R03174 R04097
Show
Substrate
2-methylpropanoyl-CoA [CPD:C00630];
enzyme N6-(dihydrolipoyl)lysine [CPD:C15973]
Product
CoA [CPD:C00010];
enzyme N6-(S-[2-methylpropanoyl]dihydrolipoyl)lysine [CPD:C15977]
Comment
A multimer (24-mer) of this enzyme forms the core of the multienzyme 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase complex, and binds tightly both EC 1.2.4.4, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) and EC 1.8.1.4, dihydrolipoyl dehydrogenase. The lipoyl group of this enzyme is reductively 2-methylpropanoylated by EC 1.2.4.4, and the only observed direction catalysed by EC 2.3.1.168 is that where this 2-methylpropanoyl is passed to coenzyme A. In addition to the 2-methylpropanoyl group, formed when EC 1.2.4.4 acts on the oxoacid that corresponds with valine, this enzyme also transfers the 3-methylbutanoyl and S-2-methylbutanoyl groups, donated to it when EC 1.2.4.4 acts on the oxo acids corresponding with leucine and isoleucine.
Pathway
Valine, leucine and isoleucine degradation
Metabolic pathways
Biosynthesis of secondary metabolites
Orthology
K09699  
2-oxoisovalerate dehydrogenase E2 component (dihydrolipoyl transacylase)
Genes
HSA: 
1629(DBT)
PTR: 
457056(DBT)
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wcw_0466(pdhC1)
IPA: 
STI: 
TTR: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:773366]
  Authors
Massey LK, Sokatch JR, Conrad RS.
  Title
Branched-chain amino acid catabolism in bacteria.
  Journal
Bacteriol. Rev. 40 (1976) 42-54.
Reference
2  [PMID:6746648]
  Authors
Chuang DT, Hu CC, Ku LS, Niu WL, Myers DE, Cox RP.
  Title
Catalytic and structural properties of the dihydrolipoyl transacylase component of bovine branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase.
  Journal
J. Biol. Chem. 259 (1984) 9277-84.
  Organism
Bos taurus [GN:bta]
Reference
3  [PMID:7913832]
  Authors
Wynn RM, Davie JR, Zhi W, Cox RP, Chuang DT.
  Title
In vitro reconstitution of the 24-meric E2 inner core of bovine mitochondrial branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex: requirement for chaperonins GroEL and GroES.
  Journal
Biochemistry. 33 (1994) 8962-8.
  Organism
Bos taurus [GN:bta]
Reference
4  [PMID:10966480]
  Authors
Perham RN.
  Title
Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions.
  Journal
Annu. Rev. Biochem. 69 (2000) 961-1004.
  Organism
Escherichia coli [GN:eco], Bacillus subtilis [GN:bsu]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
102784-26-9

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