KEGG   ENZYME: 2.5.1.58Help
Entry
EC 2.5.1.58                 Enzyme                                 

Name
protein farnesyltransferase;
FTase
Class
Transferases;
Transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups;
Transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups (only sub-subclass identified to date)
BRITE hierarchy
Sysname
farnesyl-diphosphate:protein-cysteine farnesyltransferase
Reaction(IUBMB)
farnesyl diphosphate + protein-cysteine = S-farnesyl protein + diphosphate [RN:R09844]
Reaction(KEGG)
Substrate
farnesyl diphosphate [CPD:C00448];
protein-cysteine [CPD:C20119]
Product
S-farnesyl protein [CPD:C20120];
diphosphate [CPD:C00013]
Comment
This enzyme, along with protein geranylgeranyltransferase types I (EC 2.5.1.59) and II (EC 2.5.1.60), constitutes the protein prenyltransferase family of enzymes. Catalyses the formation of a thioether linkage between the C-1 of an isoprenyl group and a cysteine residue fourth from the C-terminus of the protein. These protein acceptors have the C-terminal sequence CA1A2X, where the terminal residue, X, is preferably serine, methionine, alanine or glutamine; leucine makes the protein a substrate for EC 2.5.1.59. The enzymes are relaxed in specificity for A1, but cannot act if A2 is aromatic. Substrates of the prenyltransferases include Ras, Rho, Rab, other Ras-related small GTP-binding proteins, gamma-subunits of heterotrimeric G-proteins, nuclear lamins, centromeric proteins and many proteins involved in visual signal transduction. A zinc metalloenzyme that requires Mg2+ for activity.
History
EC 2.5.1.58 created 2003
Pathway
Terpenoid backbone biosynthesis
Orthology
K05954  
protein farnesyltransferase subunit beta
K05955  
protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
Genes
HSA: 
2339(FNTA) 2342(FNTB)
PTR: 
452971(FNTB) 472929(FNTA)
PPS: 
100991890(FNTB) 103786897(FNTA)
GGO: 
101147861(FNTA) 101150420(FNTB)
PON: 
NLE: 
100603548(FNTB) 100605797(FNTA)
MCC: 
708129(FNTB) 712681(FNTA)
MCF: 
CJC: 
100392598(FNTB) 100401677(FNTA)
MMU: 
110606(Fntb) 14272(Fnta)
RNO: 
25318(Fnta) 64511(Fntb)
CGE: 
100752221(Fntb) 100752295(Fnta)
NGI: 
103749278(Fntb)
HGL: 
101703640(Fnta) 101703774(Fntb)
OCU: 
100341143(FNTB) 100343931(FNTB) 100347188(FNTA)
TUP: 
102479775(FNTB) 102494685(FNTA)
CFA: 
475566(FNTA) 490735(FNTB)
AML: 
UMR: 
FCA: 
101088759(FNTB) 101097062(FNTA)
PTG: 
102957564(FNTA) 102966415(FNTB)
BTA: 
281169(FNTA) 327686(FNTB)
BOM: 
102272299(FNTA) 102287965(FNTB)
PHD: 
102330315(FNTB) 102332237(FNTA)
CHX: 
102189488(FNTB) 102191016(FNTA)
OAS: 
100302086(FNTA) 101110335(FNTB)
SSC: 
CFR: 
102511020(FNTA) 102522965(FNTB)
BACU: 
102999003(FNTB) 103014092(FNTA)
LVE: 
103074104(FNTB) 103085981(FNTA)
ECB: 
100052486(FNTB) 100053704(FNTA)
MYB: 
102255519(FNTA) 102261986(FNTB)
MYD: 
102751880(FNTB) 102770189(FNTA)
PALE: 
102881721(FNTB) 102890666(FNTA)
MDO: 
100027938(FNTB) 100617990(FNTA)
SHR: 
100916157(FNTB) 100924354(FNTA)
OAA: 
GGA: 
100857683(FNTB) 427299(FNTA)
MGP: 
APLA: 
101793836(FNTA)
TGU: 
FAB: 
101810421(FNTB)
PHI: 
FPG: 
101913248(FNTA) 101920206(FNTB)
FCH: 
CLV: 
102095984(FNTB) 102098098(FNTA)
ASN: 
102382443(FNTA) 102385137(FNTB)
AMJ: 
PSS: 
102452430(FNTA) 102459340(FNTB)
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XLA: 
100137632(fnta) 447605(fntb)
XTR: 
100144648(fnta) 550012(fntb)
DRE: 
323500(fntb) 555882(fnta)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
102349666(FNTA) 102350945(FNTB)
CMK: 
BFO: 
CIN: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
MDE: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
551732(GB10315)
NVI: 
TCA: 
BMOR: 
692501(Fnta) 692537(Fntb)
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CELE_F23B12.6(fntb-1) CELE_R02D3.5(fnta-1)
CBR: 
CBG01666 CBG04611(Cbr-tag-114)
BMY: 
LOA: 
TSP: 
HRO: 
LGI: 
SMM: 
NVE: 
HMG: 
TAD: 
AQU: 
ATH: 
AT3G59380(FTA) AT5G40280(ERA1)
ALY: 
CRB: 
EUS: 
BRP: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
PVU: 
MTR: 
CAM: 
FVE: 
PPER: 
PMUM: 
MDM: 
PXB: 
CSV: 
CMO: 
RCU: 
POP: 
VVI: 
SLY: 
544036(FTA) 544037(FTB)
SOT: 
OSA: 
DOSA: 
Os09t0514400-01(Os09g0514400)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_02g029780(SORBIDRAFT_02g029780) SORBI_03g034000(SORBIDRAFT_03g034000)
ZMA: 
100272584(pco074498b) 100273635
SITA: 
PDA: 
MUS: 
ATR: 
s00058p00175640(AMTR_s00058p00175640) s00066p00082970(AMTR_s00066p00082970)
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
OLU: 
OTA: 
BPG: 
MIS: 
MPP: 
CSL: 
CVR: 
CME: 
GSL: 
CCP: 
SCE: 
YDL090C(RAM1) YKL019W(RAM2)
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0B05820(NCAS0B05820) NCAS_0H03470(NCAS0H03470)
NDI: 
NDAI_0B03130(NDAI0B03130) NDAI_0C00210(NDAI0C00210)
TPF: 
TPHA_0C03780(TPHA0C03780) TPHA_0N01840(TPHA0N01840)
TBL: 
TBLA_0A00700(TBLA0A00700) TBLA_0B09490(TBLA0B09490)
TDL: 
TDEL_0B07560(TDEL0B07560) TDEL_0G02960(TDEL0G02960)
KAF: 
KAFR_0A06950(KAFR0A06950) KAFR_0C03850(KAFR0C03850)
PPA: 
DHA: 
PIC: 
PGU: 
SPAA: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
COT: 
CDU: 
CTEN: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
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MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
NHE: 
TRE: 
MAW: 
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CMT: 
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SSL: 
BFU: 
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ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_1370144(AO090023000791) AOR_1_2112154(AO090003001188)
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ANI_1_1988184(An04g06620) ANI_1_462184(An04g02210)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
BZE: 
BSC: 
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ZTR: 
PFJ: 
BCOM: 
NPA: 
TML: 
SPO: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
TMS: 
DSQ: 
PCO: 
SHS: 
PSQ: 
ADL: 
FME: 
GTR: 
LBC: 
MPR: 
MRR: 
CCI: 
SCM: 
ABP: 
AGABI1DRAFT115274(AGABI1DRAFT_115274) AGABI1DRAFT61805(AGABI1DRAFT_61805)
ABV: 
AGABI2DRAFT194236(AGABI2DRAFT_194236) AGABI2DRAFT210804(AGABI2DRAFT_210804)
CPUT: 
SLA: 
UMA: 
PFP: 
MGL: 
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WSE: 
MBR: 
DDI: 
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DFA: 
DFA_05584(fntA) DFA_10414(fntB)
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EHI_006190(83.t00031) EHI_074760(288.t00007)
EDI: 
ACAN: 
PFA: 
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PFH: 
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PCB: 
PBE: 
PKN: 
PVX: 
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TPV: 
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BBOV_III002550(17.m07246) BBOV_III004550(17.m07408)
BEQ: 
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PTM: 
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Tb927.3.4490(Tb03.26J7.830) Tb927.7.460(Tb07.8P12.660)
TCR: 
LMA: 
LIF: 
LDO: 
LMI: 
LBZ: 
NGR: 
TVA: 
GLA: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:7756316]
  Authors
Furfine ES, Leban JJ, Landavazo A, Moomaw JF, Casey PJ.
  Title
Protein farnesyltransferase: kinetics of farnesyl pyrophosphate binding and product release.
  Journal
Biochemistry. 34 (1995) 6857-62.
Reference
2  [PMID:8621375]
  Authors
Casey PJ, Seabra MC.
  Title
Protein prenyltransferases.
  Journal
J. Biol. Chem. 271 (1996) 5289-92.
Reference
3  [PMID:9657673]
  Authors
Long SB, Casey PJ, Beese LS.
  Title
Cocrystal structure of protein farnesyltransferase complexed with a farnesyl diphosphate substrate.
  Journal
Biochemistry. 37 (1998) 9612-8.
  Sequence
[rno:25318 64511]
Reference
4  [PMID:11591144]
  Authors
Micali E, Chehade KA, Isaacs RJ, Andres DA, Spielmann HP.
  Title
Protein farnesyltransferase isoprenoid substrate discrimination is dependent on isoprene double bonds and branched methyl groups.
  Journal
Biochemistry. 40 (2001) 12254-65.
Reference
5  [PMID:12374986]
  Authors
Long SB, Casey PJ, Beese LS.
  Title
Reaction path of protein farnesyltransferase at atomic resolution.
  Journal
Nature. 419 (2002) 645-50.
Reference
6
  Authors
Gibbs, R.A.
  Title
Prenyl transfer and the enzymes of terpenoid and steroid biosynthesis.
  Journal
In: Sinnott, M. (Ed.), Comprehensive Biological Catalysis. A Mechanistic Reference, vol. 1, Academic Press, San Diego, CA, 1998, p. 31-118.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
131384-38-8

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