KEGG   ENZYME: 2.7.1.60Help
Entry
EC 2.7.1.60                 Enzyme                                 

Name
N-acylmannosamine kinase;
acylmannosamine kinase (phosphorylating);
acetylamidodeoxymannokinase;
acetylmannosamine kinase;
acylaminodeoxymannokinase;
acylmannosamine kinase;
N-acyl-D-mannosamine kinase;
N-acetylmannosamine kinase;
ATP:N-acetylmannosamine 6-phosphotransferase
Class
Transferases;
Transferring phosphorus-containing groups;
Phosphotransferases with an alcohol group as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
ATP:N-acyl-D-mannosamine 6-phosphotransferase
Reaction(IUBMB)
ATP + N-acyl-D-mannosamine = ADP + N-acyl-D-mannosamine 6-phosphate [RN:R02650]
Reaction(KEGG)
Substrate
ATP [CPD:C00002];
N-acyl-D-mannosamine [CPD:C00625]
Product
ADP [CPD:C00008];
N-acyl-D-mannosamine 6-phosphate [CPD:C00686]
Comment
Acts on the acetyl and glycolyl derivatives.
History
EC 2.7.1.60 created 1972
Pathway
Amino sugar and nucleotide sugar metabolism
Metabolic pathways
Biosynthesis of secondary metabolites
Orthology
K00885  
N-acylmannosamine kinase
K12409  
bifunctional UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase / N-acetylmannosamine kinase
K13967  
N-acetylmannosamine-6-phosphate 2-epimerase / N-acetylmannosamine kinase
Genes
HSA: 
10020(GNE)
PTR: 
465094(GNE)
PPS: 
GGO: 
PON: 
NLE: 
MCC: 
693525(GNE)
MCF: 
CJC: 
MMU: 
50798(Gne)
RNO: 
114711(Gne)
CGE: 
HGL: 
TUP: 
CFA: 
481607(GNE)
AML: 
UMR: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
782201(GNE)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
OAS: 
SSC: 
641344(GNE)
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
PALE: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
427285(GNE)
MGP: 
APLA: 
TGU: 
FAB: 
PHI: 
FPG: 
FCH: 
CLV: 
ASN: 
AMJ: 
PSS: 
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XTR: 
780185(gne)
DRE: 
393857(gne)
TRU: 
778010(glcne)
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
BFO: 
SPU: 
590539(gne)
MIS: 
ECO: 
b3222(nanK)
ECJ: 
Y75_p3142(nanK)
ECD: 
EBW: 
BWG_2923(nanK)
ECOK: 
ECE: 
Z4580(yhcI)
ECS: 
ECF: 
ETW: 
ECSP_4191(nanK)
ELX: 
EOJ: 
EOI: 
EOH: 
ECG: 
EOK: 
ELR: 
ECC: 
ECP: 
ECI: 
ECV: 
ECX: 
ECW: 
ECM: 
ECY: 
ECR: 
ECQ: 
ECK: 
ECT: 
EOC: 
CE10_3747(nanK)
EUM: 
ECZ: 
ELO: 
ELN: 
ELH: 
ESE: 
ESO: 
ESM: 
ESL: 
ECL: 
EBR: 
ECB_03082(nanK)
EBD: 
EKO: 
EKF: 
EAB: 
EDH: 
EDJ: 
EIH: 
ENA: 
ELU: 
EUN: 
ELW: 
ECW_m3489(nanK)
ELL: 
WFL_17065(nanK)
ELC: 
ELD: 
ELP: 
EBL: 
ECD_03082(nanK)
EBE: 
B21_03033(nanK)
ELF: 
LF82_1449(nanK)
ECOA: 
ECOL: 
ECOI: 
ECOJ: 
ECOO: 
ECOH: 
EFE: 
EFER_3193(nanK)
STY: 
STT: 
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM3336(nanK)
SEO: 
SEV: 
SEY: 
SEM: 
SEJ: 
SEB: 
SEF: 
SETU: 
SETC: 
SEEN: 
SENR: 
SEND: 
SPT: 
SPA3204(nanK)
SEK: 
SPQ: 
SEI: 
SPC_3406(nanK)
SEC: 
SC3274(nanK)
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEE: 
SENN: 
SEW: 
SEA: 
SENS: 
SED: 
SEG: 
SG3226(nanK)
SEL: 
SPUL_3346(nanK)
SEGA: 
SET: 
SEN3169(nanK)
SENJ: 
SEEC: 
SEEB: 
SEEP: 
SENB: 
BN855_34140(SBOV34031)
SENE: 
SES: 
SBG: 
SBZ: 
SBV: 
YPE: 
YPK: 
YPA: 
YPN: 
YPM: 
YP_2644(nagC7)
YPP: 
YPG: 
YPZ: 
YPT: 
YPD: 
YPX: 
YPH: 
YPS: 
YPI: 
YPY: 
YPB: 
YPQ: 
DJ40_3797(nanK)
YEN: 
YEP: 
YEY: 
YEL: 
YSI: 
SFL: 
SF3258(yhcI)
SFX: 
S3475(yhcI)
SFV: 
SFV_3247(yhcI)
SFE: 
SFxv_3570(nanK)
SFN: 
SFS: 
SSN: 
SSON_3363(yhcI)
SSJ: 
SBO: 
SBO_3167(yhcI)
SBC: 
SDY: 
SDY_3397(yhcI)
SDZ: 
ENT: 
ECLO: 
EAS: 
EAE: 
EAR: 
ESA: 
CSK: 
ES15_3559(nanK)
CSZ: 
KOX: 
KOE: 
KOY: 
KOK: 
CKO: 
CRO: 
ROD_46001(nanK)
CFD: 
SMAF: 
PMR: 
PMI2977(nanK)
PMIB: 
EIC: 
ETR: 
ETD: 
ETE: 
ETEE_2280(nanK) ETEE_3372(nanK)
ETC: 
EBT: 
MMK: 
ROR: 
EBF: 
HIN: 
HIT: 
NTHI0230(nanK)
HIP: 
HIQ: 
HIF: 
HIL: 
HIU: 
HIE: 
HIZ: 
HIK: 
HAP: 
HAPS_1215(nanK)
HPAZ: 
HPAS: 
HPAK: 
HPR: 
HSO: 
HS_0698(nanK)
HSM: 
PMU: 
PMV: 
PUL: 
PMP: 
Pmu_20650(nanK)
MHT: 
MHQ: 
MHX: 
MHAE: 
MHAM: 
MHAO: 
MHAL: 
MVR: 
MVI: 
MVG: 
MVE: 
APL: 
APL_1753(nanK)
APJ: 
APA: 
ASI: 
ASS: 
AAP: 
AAT: 
AAO: 
AAN: 
AAH: 
GAN: 
BTO: 
BTRE: 
BTRH: 
BTRA: 
VCH: 
VCE: 
VCJ: 
VCO: 
VCR: 
VCM: 
VCI: 
VCL: 
VVU: 
VVY: 
VVM: 
VVL: 
VNI: 
VFI: 
VF_0667(nanK)
VFM: 
PPR: 
SPL: 
PHA: 
PSHAb0149(nagK)
PSY: 
AHY: 
AHR: 
AHP: 
MCI: 
MOP: 
BME: 
BMI: 
BMF: 
BMB: 
BMC: 
BAA: 
BMS: 
BMT: 
BSV: 
BOV: 
BCS: 
BSK: 
BMR: 
PHL: 
DGE: 
DDR: 
DGO: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4889177]
  Authors
Banerjee S, Ghosh S.
  Title
Purification and properties of N-acetylmannosamine kinase from Salmonella typhimurium.
  Journal
Eur. J. Biochem. 8 (1969) 200-6.
Reference
2  [PMID:13704957]
  Authors
GHOSH S, ROSEMAN S.
  Title
Enzymatic phosphorylation of N-acetyl-D-mannosamine.
  Journal
Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 47 (1961) 955-8.
Reference
3  [PMID:5928201]
  Authors
Kundig W, Ghosh S, Roseman S.
  Title
The sialic acids. VII. N-acyl-D-mannosamine kinase from rat liver.
  Journal
J. Biol. Chem. 241 (1966) 5619-26.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9027-53-6

KEGG   ENZYME: 3.2.1.183Help
Entry
EC 3.2.1.183                Enzyme                                 

Name
UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase (hydrolysing);
UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase (ambiguous);
GNE (gene name);
siaA (gene name);
neuC (gene name)
Class
Hydrolases;
Glycosylases;
Glycosidases, i.e. enzymes that hydrolyse O- and S-glycosyl compounds
BRITE hierarchy
Sysname
UDP-N-acetyl-alpha-D-glucosamine hydrolase (2-epimerising)
Reaction(IUBMB)
UDP-N-acetyl-alpha-D-glucosamine + H2O = N-acetyl-D-mannosamine + UDP [RN:R00414]
Reaction(KEGG)
Substrate
UDP-N-acetyl-alpha-D-glucosamine [CPD:C00043];
H2O [CPD:C00001]
Product
N-acetyl-D-mannosamine [CPD:C00645];
UDP [CPD:C00015]
Comment
The enzyme is found in mammalian liver, as well as in some pathogenic bacteria including Neisseria meningitidis and Staphylococcus aureus. It catalyses the first step of sialic acid (N-acetylneuraminic acid) biosynthesis. The initial product formed is the alpha anomer, which rapidly mutarotates to a mixture of anomers [2]. The mammalian enzyme is bifunctional and also catalyses EC 2.7.1.60, N-acetylmannosamine kinase.
cf. EC 5.1.3.14, UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase (non-hydrolysing).
History
EC 3.2.1.183 created 2012
Pathway
Amino sugar and nucleotide sugar metabolism
Orthology
K08068  
UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase (hydrolysing)
K12409  
bifunctional UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase / N-acetylmannosamine kinase
Genes
HSA: 
10020(GNE)
PTR: 
465094(GNE)
PPS: 
GGO: 
PON: 
NLE: 
MCC: 
693525(GNE)
MCF: 
CJC: 
MMU: 
50798(Gne)
RNO: 
114711(Gne)
CGE: 
HGL: 
TUP: 
CFA: 
481607(GNE)
AML: 
UMR: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
782201(GNE)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
OAS: 
SSC: 
641344(GNE)
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
PALE: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
427285(GNE)
MGP: 
APLA: 
TGU: 
FAB: 
PHI: 
FPG: 
FCH: 
CLV: 
ASN: 
AMJ: 
PSS: 
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XTR: 
780185(gne)
DRE: 
393857(gne)
TRU: 
778010(glcne)
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
BFO: 
SPU: 
590539(gne)
MIS: 
ILO: 
IL0520(siaA)
ILI: 
NMA: 
NME: 
NMB0070(synX)
NMP: 
NMH: 
NMC: 
NMC0054(sacA)
NMN: 
NMCC_0078(synX)
NMT: 
NMV_0071(siaA)
NMD: 
NMM: 
NMS: 
NMQ: 
NMW: 
NMAA_1899(sacA)
NMZ: 
RSO: 
RSp0510(epsC2)
RSL: 
RSN: 
RSM: 
RSE: 
RPI: 
RPF: 
RPJ: 
CNC: 
BPS: 
BPSS2016(wecB)
BPM: 
BPL: 
BPD: 
BPSE: 
BPSM: 
BPSU: 
BPSD: 
BPZ: 
BPQ: 
BPK: 
BTE: 
BTQ: 
BTJ: 
BTZ: 
BTD: 
BOK: 
BVI: 
BUR: 
BCN: 
BCH: 
BCM: 
BCJ: 
BCAL1328(wecB)
BAM: 
BAC: 
BCT: 
BCED: 
BUK: 
BPSI: 
HHQ: 
HHR: 
HPT: 
HEP: 
HEU: 
HPYK: 
HAC: 
Hac_1270(neuC)
HMS: 
HFE: 
HBI: 
HCE: 
HCM: 
HHM: 
CJE: 
Cj1142(neuC1)
CJB: 
BN148_1142(neuC1)
CJJ: 
CJU: 
CJI: 
CJSA_1084(neuC1)
CJP: 
CJEJ: 
N564_01108(neuC1)
CJEU: 
N565_01151(neuC1)
CJEN: 
N755_01146(neuC1)
CJEI: 
N135_01179(neuC_1)
CJZ: 
CCOL: 
CCY: 
ABL: 
SBA: 
DVM: 
DDE: 
DHY: 
DSF: 
RCP: 
PTP: 
SIV: 
COB: 
GOB: 
AYM: 
PME: 
FJO: 
FPS: 
FP1255(neuC)
FPC: 
FPY: 
FPO: 
LAN: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:9305888]
  Authors
Stasche R, Hinderlich S, Weise C, Effertz K, Lucka L, Moormann P, Reutter W
  Title
A bifunctional enzyme catalyzes the first two steps in N-acetylneuraminic acid biosynthesis of rat liver. Molecular cloning and functional expression of UDP-N-acetyl-glucosamine 2-epimerase/N-acetylmannosamine kinase.
  Journal
J. Biol. Chem. 272 (1997) 24319-24.
  Sequence
[up:O35826]
Reference
2  [PMID:12603133]
  Authors
Chou WK, Hinderlich S, Reutter W, Tanner ME
  Title
Sialic acid biosynthesis: stereochemistry and mechanism of the reaction catalyzed by the mammalian UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase.
  Journal
J. Am. Chem. Soc. 125 (2003) 2455-61.
Reference
3  [PMID:15135418]
  Authors
Blume A, Ghaderi D, Liebich V, Hinderlich S, Donner P, Reutter W, Lucka L
  Title
UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase/N-acetylmannosamine kinase, functionally expressed in and purified from Escherichia coli, yeast, and insect cells.
  Journal
Protein. Expr. Purif. 35 (2004) 387-96.
Reference
4  [PMID:15518580]
  Authors
Murkin AS, Chou WK, Wakarchuk WW, Tanner ME
  Title
Identification and mechanism of a bacterial hydrolyzing UDP-N-acetylglucosamine 2-epimerase.
  Journal
Biochemistry. 43 (2004) 14290-8.
  Sequence
[nme:NMB0070]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

DBGET integrated database retrieval system