KEGG   ENZYME: 2.7.11.11Help
Entry
EC 2.7.11.11                Enzyme                                 

Name
cAMP-dependent protein kinase;
PKA;
PKA C;
protein kinase A;
STK22
Class
Transferases;
Transferring phosphorus-containing groups;
Protein-serine/threonine kinases
BRITE hierarchy
Sysname
ATP:protein phosphotransferase (cAMP-dependent)
Reaction(IUBMB)
ATP + a protein = ADP + a phosphoprotein [RN:R00162]
Reaction(KEGG)
Substrate
ATP [CPD:C00002];
protein [CPD:C00017]
Product
ADP [CPD:C00008];
phosphoprotein [CPD:C00562]
Comment
cAMP is required to activate this enzyme. The inactive holoenzyme of cAMP-dependent protein kinase is a tetramer composed of two regulatory (R) and two catalytic (C) subunits. cAMP causes the dissociation of the inactive holoenzyme into a dimer of regulatory subunits bound to four cAMP molecules and two free monomeric catalytic subunits [i.e. R2C2 + 4 cAMP = R2(cAMP)4 + 2 C].
Orthology
K04345  
protein kinase A
K07198  
5'-AMP-activated protein kinase, catalytic alpha subunit
Genes
HSA: 
5562(PRKAA1) 5563(PRKAA2) 5566(PRKACA) 5567(PRKACB) 5568(PRKACG) 5613(PRKX)
PTR: 
449495(PRKX) 455776(PRKACA) 469367(PRKACB) 471564(PRKAA1) 472944(PRKACG) 741802(PRKAA2) 751063
PPS: 
100968237(PRKACA) 100970917(PRKACB) 100975618(PRKAA1) 100982589(PRKACG) 100991417(PRKAA2) 100993844
GGO: 
101133255 101133536(PRKACA) 101134260(PRKACB) 101137882(PRKAA2) 101151469(PRKACG) 101152987(PRKAA1)
PON: 
100172060(PRKAA2) 100174304(PRKAA1) 100174748(PRKACB) 100431906(PRKACG) 100434648
MCC: 
100270699(PRKX) 695558(PRKAA1) 709728(PRKACB) 717703(PRKAA2) 718632(PRKACA)
MMU: 
105787(Prkaa1) 108079(Prkaa2) 18747(Prkaca) 18749(Prkacb) 19108(Prkx)
RNO: 
25636(Prkaca) 293508(Prkacb) 501563(Prkx) 65248(Prkaa1) 78975(Prkaa2)
CFA: 
403556(PRKACA) 479351(PRKAA1) 479975(PRKACB) 489571(PRKAA2) 610031(PRKX)
AML: 
FCA: 
101081957(PRKX) 101090494(PRKACA) 101095353(PRKACB) 101095885(PRKAA1) 101096000(PRKAA2)
BTA: 
282322(PRKACA) 282323(PRKACB) 505773(PRKX) 538954(PRKAA2) 540404(PRKAA1)
SSC: 
100145903(PRKAA1) 100520353 397504(PRKAA2) 397652(PRKACA)
ECB: 
MDO: 
SHR: 
100915481(PRKACA) 100926139(PRKAA2) 100928944(PRKAA1) 100928966(PRKX) 100934183(PRKACB)
OAA: 
GGA: 
418656(PRKX) 424542(PRKACB) 427185(PRKAA1) 429110(PRKAA2)
MGP: 
TGU: 
100217569(PRKAA1) 100224153(PRKAA2) 100226105(PRKACB) 100227397 100227619(PRKX)
ACS: 
XLA: 
100101276(prkaca) 380388(prkacb) 399172(prkaa2) 446502(prkacbb) 495290(prkaa1)
XTR: 
100038053(prkacb) 100145520(prkaa1) 100216099(prkaa2) 100494406 549157(prkaca)
DRE: 
100001198(prkaa1) 100538234(prkacb) 393998(prkacba) 445076(prkacab) 561941 563147(prkacbb) 564064(prkacaa) 572074(prkaa2)
TRU: 
OLA: 
BFO: 
CIN: 
SPU: 
DME: 
Dmel_CG12066(Pka-C2) Dmel_CG3051(SNF1A) Dmel_CG4379(Pka-C1) Dmel_CG6117(Pka-C3)
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
409577(SNF1A) 409791(Pka-C1) 410228(Pka-C3)
NVI: 
100119822(NV15281) 100120450(NV13517) 100328539(Pka-C1)
TCA: 
656552(Pka-C1) 661839 663357(Snf1a)
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CELE_F47F2.1(F47F2.1) CELE_T01C8.1(aak-2) CELE_ZK909.2(kin-1)
CBR: 
CBG14305 CBG16249(Cbr-aak-2) CBG19814(Cbr-kin-1)
BMY: 
TSP: 
SMM: 
NVE: 
HMG: 
100198292(prkaca)
TAD: 
AQU: 
ATH: 
ALY: 
GMX: 
MTR: 
CSV: 
RCU: 
POP: 
VVI: 
OSA: 
DOSA: 
Os03t0289100-02(Os03g0289100) Os05t0530500-02(Os05g0530500) Os08t0484600-01(Os08g0484600)
BDI: 
SBI: 
SORBI_03g033530(SORBIDRAFT_03g033530) SORBI_09g026450(SORBIDRAFT_09g026450)
ZMA: 
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
OLU: 
OTA: 
CME: 
SCE: 
YJL164C(TPK1) YKL166C(TPK3) YPL203W(TPK2)
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
PPA: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0A01100(NCAS0A01100) NCAS_0I02840(NCAS0I02840)
NDI: 
NDAI_0A00960(NDAI0A00960) NDAI_0B00210(NDAI0B00210) NDAI_0F01650(NDAI0F01650)
TPF: 
TPHA_0E02840(TPHA0E02840) TPHA_0E03300(TPHA0E03300)
TBL: 
TBLA_0A02030(TBLA0A02030) TBLA_0C05830(TBLA0C05830)
TDL: 
TDEL_0C03710(TDEL0C03710) TDEL_0E05220(TDEL0E05220)
KAF: 
KAFR_0F01800(KAFR0F01800) KAFR_0G00480(KAFR0G00480) KAFR_0K00330(KAFR0K00330)
DHA: 
PIC: 
PGU: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
CDU: 
COT: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
MGR: 
FGR: 
NHE: 
VAL: 
SSL: 
BFU: 
ANI: 
NFI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_360094(AO090120000207) AOR_1_786014(AO090026000426)
AFV: 
ACT: 
PCS: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
ZTR: 
TML: 
SPO: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
PPL: 
LBC: 
CCI: 
SCM: 
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MGL: 
PGR: 
ECU: 
EIN: 
EHE: 
NCE: 
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NGR: 
DDI: 
DPP: 
EHI: 
EHI_053040(4.t00093)
PFA: 
PFI1685w(PfPKAc)
PFD: 
PFH: 
PYO: 
PCB: 
PBE: 
PKN: 
PVX: 
PCY: 
TAN: 
TPV: 
BBO: 
BBOV_I004190(19.m02221) BBOV_III005740(17.m07511) BBOV_III009120(17.m07797)
CPV: 
CHO: 
TGO: 
TET: 
PTM: 
TBR: 
TCR: 
LMA: 
LIF: 
LDO: 
LMI: 
LBZ: 
GLA: 
PTI: 
TPS: 
PIF: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:11705384]
  Authors
Technikova-Dobrova Z, Sardanelli AM, Speranza F, Scacco S, Signorile A, Lorusso V, Papa S.
  Title
Cyclic adenosine monophosphate-dependent phosphorylation of mammalian mitochondrial proteins: enzyme and substrate characterization and functional role.
  Journal
Biochemistry. 40 (2001) 13941-7.
  Organism
Bos taurus [GN:bta]
Reference
2  [PMID:11278927]
  Authors
Andersen MD, Shaffer J, Jennings PA, Adams JA.
  Title
Structural characterization of protein kinase A as a function of nucleotide binding. Hydrogen-deuterium exchange studies using matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry detection.
  Journal
J. Biol. Chem. 276 (2001) 14204-11.
  Organism
Homo sapiens [GN:hsa]
Reference
3  [PMID:3036817]
  Authors
Johnson KE, Cameron S, Toda T, Wigler M, Zoller MJ.
  Title
Expression in Escherichia coli of BCY1, the regulatory subunit of cyclic AMP-dependent protein kinase from Saccharomyces cerevisiae. Purification and characterization.
  Journal
J. Biol. Chem. 262 (1987) 8636-42.
  Organism
Saccharomyces cerevisiae [GN:sce]
Reference
4  [PMID:10699496]
  Authors
Haq E, Sharma S, Khuller GK.
  Title
Purification and characterization of cAMP dependent protein kinase from Microsporum gypseum.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 1474 (2000) 100-6.
  Organism
Microsporum gypseum
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
142008-29-5

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