KEGG   ENZYME: 3.1.3.77Help
Entry
EC 3.1.3.77                 Enzyme                                 

Name
acireductone synthase;
E1;
E-1 enolase-phosphatase
Class
Hydrolases;
Acting on ester bonds;
Phosphoric-monoester hydrolases
BRITE hierarchy
Sysname
5-(methylthio)-2,3-dioxopentyl-phosphate phosphohydrolase (isomerizing)
Reaction(IUBMB)
5-(methylthio)-2,3-dioxopentyl phosphate + H2O = 1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one + phosphate (overall reaction) [RN:R07395];
(1a) 5-(methylthio)-2,3-dioxopentyl phosphate = 2-hydroxy-5-(methylthio)-3-oxopent-1-enyl phosphate (probably spontaneous) [RN:R07393];
(1b) 2-hydroxy-5-(methylthio)-3-oxopent-1-enyl phosphate + H2O = 1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one + phosphate [RN:R07394]
Reaction(KEGG)
Substrate
5-(methylthio)-2,3-dioxopentyl phosphate [CPD:C15650];
H2O [CPD:C00001];
2-hydroxy-5-(methylthio)-3-oxopent-1-enyl phosphate [CPD:C15651]
Product
1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one [CPD:C15606];
phosphate [CPD:C00009];
2-hydroxy-5-(methylthio)-3-oxopent-1-enyl phosphate [CPD:C15651]
Comment
This bifunctional enzyme first enolizes the substrate to form the intermediate 2-hydroxy-5-(methylthio)-3-oxopent-1-enyl phosphate, which is then dephosphorylated to form the acireductone 1,2-dihydroxy-5-(methylthio)pent-1-en-3-one [2]. The acireductone represents a branch point in the methione-salvage pathway as it is used in the formation of formate, CO and 3-(methylthio)propanoate by EC 1.13.11.53 [acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring)] and of formate and 4-methylthio-2-oxobutanoate either by a spontaneous reaction under aerobic conditions or by EC 1.13.11.54 {acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring]} [1,2].
History
EC 3.1.3.77 created 2006
Pathway
Cysteine and methionine metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K09880  
enolase-phosphatase E1
K16054  
methylthioribulose 1-phosphate dehydratase / enolase-phosphatase E1
Genes
HSA: 
58478(ENOPH1)
PTR: 
461214(ENOPH1)
PPS: 
100974648(ENOPH1)
GGO: 
101142610(ENOPH1)
PON: 
100442505(ENOPH1)
MCC: 
699388(ENOPH1)
MCF: 
MMU: 
67870(Enoph1)
RNO: 
305177(Enoph1)
CGE: 
HGL: 
101721469(Enoph1)
TUP: 
102481555(ENOPH1)
CFA: 
478452(ENOPH1)
AML: 
FCA: 
101087835(ENOPH1)
PTG: 
102970083(ENOPH1)
BTA: 
525563(ENOPH1)
BOM: 
102279202(ENOPH1)
PHD: 
102326015(ENOPH1)
CHX: 
102174551(ENOPH1)
SSC: 
100511394(ENOPH1)
CFR: 
102517973(ENOPH1)
ECB: 
100060891(ENOPH1)
MYB: 
102255328(ENOPH1)
MYD: 
102774263(ENOPH1)
PALE: 
102892324(ENOPH1)
MDO: 
100010409(ENOPH1)
SHR: 
100928740(ENOPH1)
OAA: 
GGA: 
422600(ENOPH1)
MGP: 
TGU: 
100221564(ENOPH1)
FAB: 
101813026(ENOPH1)
PHI: 
102108958(ENOPH1)
APLA: 
101797287(ENOPH1)
FPG: 
101920749(ENOPH1)
FCH: 
102058814(ENOPH1)
CLV: 
102092992(ENOPH1)
ASN: 
102370991(ENOPH1)
PSS: 
102451220(ENOPH1)
CMY: 
102941800(ENOPH1)
ACS: 
XLA: 
734408(enoph1)
XTR: 
733933(enoph1)
DRE: 
431773(enoph1)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
102353763(ENOPH1)
BFO: 
CIN: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AgaP_AGAP003331(ENOPH_ANOGA)
AAG: 
CQU: 
AME: 
411809(GB10140)
NVI: 
TCA: 
API: 
PHU: 
CBR: 
HMG: 
AQU: 
ATH: 
ALY: 
CRB: 
EUS: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
CAM: 
FVE: 
CSV: 
RCU: 
POP: 
VVI: 
SLY: 
SOT: 
OSA: 
DOSA: 
Os01t0101200-01(Os01g0101200) Os11t0484000-01(Os11g0484000)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_0019s004510(SORBIDRAFT_0019s004510) SORBI_03g009140(SORBIDRAFT_03g009140)
ZMA: 
100194257(IDP664) 100282341(IDP388)
SITA: 
ATR: 
s00068p00163030(AMTR_s00068p00163030)
SMO: 
PPP: 
VCN: 
CSL: 
CVR: 
GSL: 
SCE: 
YEL038W(UTR4)
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
PPA: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0G04130(NCAS0G04130)
NDI: 
NDAI_0G00320(NDAI0G00320)
TPF: 
TPHA_0F03320(TPHA0F03320)
TBL: 
TBLA_0D03890(TBLA0D03890)
TDL: 
TDEL_0C02580(TDEL0C02580)
KAF: 
KAFR_0E00520(KAFR0E00520)
DHA: 
PIC: 
PGU: 
LEL: 
CAL: 
CTP: 
CDU: 
COT: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
MGR: 
FGR: 
NHE: 
TRE: 
VAL: 
SSL: 
BFU: 
PNO: 
PTE: 
ZTR: 
TML: 
SPO: 
MBR: 
DPP: 
DFA: 
ACAN: 
PTI: 
PIF: 
NGR: 
YPP: 
YPG: 
YPS: 
YPI: 
YPY: 
YPB: 
YEN: 
YE3232(mntC)
YEP: 
YEY: 
YSI: 
ECA: 
ECA3486(masA)
PCT: 
PCC: 
PWA: 
PEC: 
ETA: 
ETA_26080(masA)
EPY: 
EpC_27300(mtnC)
EPR: 
EAM: 
EAMY_0874(masA)
EAY: 
EAM_0886(MasA)
EBI: 
ERJ: 
SOD: 
Sant_3602(masA)
ENT: 
ENC: 
ENO: 
ECLO: 
EEC: 
ENL: 
ESC: 
EAS: 
EAU: 
EAE: 
EAR: 
ENR: 
ESA: 
CSK: 
ES15_2795(mtnC)
CSZ: 
CSI: 
CTU: 
CTU_12370(mtnC)
KPN: 
KPU: 
KP1_1595(mtnC)
KPM: 
KPP: 
KPE: 
KPK_3930(mtnC)
KPO: 
KPR: 
KPR_3932(mtnC)
KPJ: 
KPI: 
KVA: 
KOX: 
KOE: 
CKO: 
SPE: 
SRR: 
SRL: 
SRY: 
SRS: 
SRA: 
SMAF: 
SMW: 
SLQ: 
SFO: 
DDA: 
DDC: 
DDD: 
DZE: 
PAM: 
PAJ: 
PAQ: 
PVA: 
Pvag_0265(masA)
PAO: 
RAH: 
RAQ: 
RAA: 
ROR: 
XFA: 
XFT: 
PD1260(masA)
XFM: 
XFN: 
XFF: 
XCC: 
XCB: 
XCA: 
XCP: 
XCV: 
XAC: 
XCI: 
XAX: 
XAO: 
XOO: 
XOM: 
XOP: 
XOR: 
XAL: 
SML: 
Smlt2187(masA)
SMT: 
BUJ: 
SMZ: 
SMD_1970(masA)
PSU: 
PSD: 
FAU: 
RHD: 
DJI: 
PAE: 
PA1685(masA)
PAU: 
PAP: 
PAG: 
PAF: 
PNC: 
PDK: 
PSG: 
PAEP: 
PAER: 
PAEM: 
PAEL: 
PAES: 
PAEU: 
PAEG: 
PPUU: 
PST: 
PSB: 
PSYR: 
PSP: 
PCI: 
PFO: 
PSC: 
PDR: 
PRE: 
PKC: 
PKB_1890(mtnC)
AVN: 
AVL: 
AVD: 
SON: 
SO_0084(mtnC)
SDN: 
SFR: 
SAZ: 
SBL: 
SBM: 
SBN: 
SBP: 
SBT: 
SBS: 
SBB: 
SLO: 
SPC: 
SHP: 
SSE: 
SPL: 
SHE: 
SHM: 
SHN: 
SHW: 
SHL: 
SWD: 
SWP: 
SVO: 
PSM: 
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MAD: 
FBL: 
MCA: 
MMT: 
MAH: 
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TGR: 
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HCH: 
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TOL: 
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sce1551(masA)
SCU: 
PLA: 
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MSC: 
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GOH: 
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AMV: 
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APW: 
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TMO_a0145(mtnC)
NFA: 
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SMA: 
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SCAT_3259(mtnC)
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AMI: 
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LBL: 
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SYNW1964(masA)
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syc2102_c(masA)
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SYD: 
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SYX: 
SYP: 
CAN: 
CSN: 
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GKIL_3118(mtnC)
PMT: 
PMT0184(masA)
PMF: 
CTHE: 
HHY: 
SGN: 
SGRA_2507(mtnC)
FTE: 
AAE: 
aq_1977(masA)
HYA: 
HHO: 
HYS: 
HTH: 
HTE: 
SUL: 
SAF: 
PMX: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:8227039]
  Authors
Myers RW, Wray JW, Fish S, Abeles RH.
  Title
Purification and characterization of an enzyme involved in oxidative carbon-carbon bond cleavage reactions in the methionine salvage pathway of Klebsiella pneumoniae.
  Journal
J. Biol. Chem. 268 (1993) 24785-91.
  Organism
Klebsiella pneumoniae
Reference
2  [PMID:7852397]
  Authors
Wray JW, Abeles RH.
  Title
The methionine salvage pathway in Klebsiella pneumoniae and rat liver. Identification and characterization of two novel dioxygenases.
  Journal
J. Biol. Chem. 270 (1995) 3147-53.
  Organism
Rattus norvegicus, Klebsiella pneumoniae
Reference
3  [PMID:15843022]
  Authors
Wang H, Pang H, Bartlam M, Rao Z.
  Title
Crystal structure of human E1 enzyme and its complex with a substrate analog reveals the mechanism of its phosphatase/enolase activity.
  Journal
J. Mol. Biol. 348 (2005) 917-26.
  Organism
Homo sapiens
  Sequence
[hsa:58478]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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