KEGG   ENZYME: 3.2.2.1Help
Entry
EC 3.2.2.1                  Enzyme                                 

Name
purine nucleosidase;
nucleosidase (misleading);
purine beta-ribosidase;
purine nucleoside hydrolase;
purine ribonucleosidase;
ribonucleoside hydrolase (misleading);
nucleoside hydrolase (misleading);
N-ribosyl purine ribohydrolase;
nucleosidase g;
N-D-ribosylpurine ribohydrolase;
inosine-adenosine-guanosine preferring nucleoside hydrolase;
purine-specific nucleoside N-ribohydrolase;
IAG-nucleoside hydrolase;
IAG-NH
Class
Hydrolases;
Glycosylases;
Hydrolysing N-glycosyl compounds
BRITE hierarchy
Sysname
purine-nucleoside ribohydrolase
Reaction(IUBMB)
a purine nucleoside + H2O = D-ribose + a purine base [RN:R02341]
Reaction(KEGG)
Substrate
purine nucleoside [CPD:C15586];
H2O [CPD:C00001]
Product
D-ribose [CPD:C00121];
purine base [CPD:C15587]
Comment
The enzyme from the bacterium Ochrobactrum anthropi specifically catalyses the irreversible N-riboside hydrolysis of purine nucleosides. Pyrimidine nucleosides, purine and pyrimidine nucleotides, NAD+, NADP+ and nicotinaminde mononucleotide are not substrates [6].
History
EC 3.2.2.1 created 1961, modified 2006, modified 2011
Pathway
Purine metabolism
Nicotinate and nicotinamide metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K01239  
purine nucleosidase
Genes
OLU: 
SPO: 
EHI: 
EHI_199960(42.t00042)
EDI: 
TBR: 
Tb927.3.2960(Tb03.27C5.420) Tb927.7.4570(Tb07.26A24.720)
TCR: 
LMA: 
LIF: 
LBZ: 
TVA: 
EBT: 
ECA: 
PCT: 
PWA: 
PLU: 
PAY: 
PAU_00466(iunH) PAU_01770(rihB)
SPE: 
DDA: 
DDC: 
DZE: 
XBO: 
XBJ1_3558(rihB)
XNE: 
XNC1_3617(rihB)
RAH: 
PSI: 
PMU: 
PM1767(iunH)
XCC: 
XCB: 
XCA: 
XCV: 
XCV3507(iunH)
XAC: 
XOO: 
XOM: 
XOP: 
SML: 
SMT: 
PSU: 
FAU: 
PAE: 
PA0143(nuh)
PAU: 
PAP: 
PAG: 
PAF: 
PNC: 
PDK: 
PPU: 
PPF: 
PPG: 
PPW: 
PST: 
PSB: 
PSP: 
PFL: 
PFL_2107(rihA)
PFO: 
PFS: 
PEN: 
ACI: 
ACIAD2386(iunH)
PIN: 
PSE: 
RSO: 
RSL: 
BUR: 
BCN: 
BCH: 
BCM: 
BCJ: 
BAM: 
BAC: 
BGL: 
BGD: 
VAP: 
VPE: 
CFU: 
DDE: 
MLO: 
MCI: 
MOP: 
MAM: 
SME: 
SMK: 
SMQ: 
SMX: 
SMI: 
SMEG: 
SMEL: 
SMD: 
RHI: 
SFH: 
SFD: 
ATU: 
Atu0374(iunH)
ARA: 
Arad_0668(iunH1)
AVI: 
Avi_0448(iunH)
AGR: 
RET: 
RHE_CH00366(iunH1) RHE_CH02485(iunH2)
REC: 
REL: 
RLE: 
RLT: 
RLG: 
RTR: 
RIR: 
BME: 
BMI: 
BMZ: 
BMG: 
BMW: 
BMF: 
BMB: 
BMC: 
BAA: 
BMS: 
BRA0006(iunH)
BSI: 
BMT: 
BSV: 
BOV: 
BOV_A0003(iunH)
BCS: 
BSK: 
BMR: 
BMI_II6(iunH)
BPP: 
BPI_II6(iunH)
OAN: 
PHL: 
CCR: 
CCS: 
CAK: 
CSE: 
BSB: 
SIL: 
SPO2470(iunH)
SIT: 
RSP: 
RSH: 
RSQ: 
RSK: 
RCP: 
JAN: 
RDE: 
RLI: 
PDE: 
PAMI: 
DSH: 
KVU: 
KVL: 
PGA: 
PGL: 
OAT: 
OAR: 
GOX: 
GOH: 
GBE: 
GXY: 
RCE: 
RC1_2455(rihA)
BLI: 
BLD: 
BAN: 
BAR: 
BAT: 
BAH: 
BAI: 
BAL: 
BCE: 
BCA: 
BCZ: 
BCR: 
BCB: 
BCU: 
BCG: 
BCQ: 
BCX: 
BCY: 
BTK: 
BTL: 
BTB: 
BTHT: 
BWE: 
BCL: 
BPU: 
BPF: 
BMQ: 
BMD: 
LSP: 
SAU: 
SAV: 
SAW: 
SAH: 
SAJ: 
SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUH: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
SUQ: 
SUZ: 
SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
SAB: 
SUY: 
SAUB: 
SEP: 
SER: 
SHA: 
SSP: 
SCA: 
SLG: 
SLN: 
SSD: 
SDT: 
SWA: 
BBE: 
PJD: 
PPY: 
PPM: 
SAG: 
SAN: 
SAK: 
SDS: 
LPL: 
LPJ: 
LPS: 
LJO: 
LJF: 
LAC: 
LSA: 
LSA0252(iunH1) LSA0533(iunH2) LSA0830(iunH3)
LSL: 
LSL_0819(uRH) LSL_1528(uRH)
LDB: 
LBU: 
LDE: 
LBR: 
LGA: 
LRE: 
LRF: 
LRU: 
LHE: 
LFE: 
LCR: 
LBH: 
PPE: 
EFA: 
MPS: 
THL: 
OOE: 
LME: 
LCI: 
LKI: 
LGS: 
LEC: 
AUR: 
WKO: 
CPF: 
CPR: 
CBO: 
CBK: 
CBT: 
CDF: 
CDC: 
CDL: 
DSY: 
FMA: 
ELM: 
TMR: 
MTU: 
Rv3393(iunH)
MTV: 
MTC: 
MRA: 
MRA_3432(iunH)
MTF: 
MTB: 
MTK: 
MTZ: 
MTG: 
MTI: 
MTUR: 
CFBS_3596(iunH)
MTO: 
MTD: 
UDA_3393(iunH)
MTN: 
MTJ: 
MTUB: 
MTUE: 
MTX: 
MTUH: 
MTUL: 
MBO: 
Mb3425(iunH)
MBB: 
BCG_3462(iunH)
MBT: 
JTY_3462(iunH)
MBM: 
MBK: 
MAF: 
MAF_34060(iunH)
MCE: 
MCQ: 
MCV: 
MCX: 
MCZ: 
MAV: 
MMI: 
MMAR_1152(iunH)
MLI: 
CGL: 
NCgl1309(Cgl1364) NCgl2736(Cgl2835)
CGB: 
cg1543(iunH3) cg3137(iunH1)
CGT: 
CEF: 
CDI: 
DIP1753(iunH)
CDP: 
CDH: 
CDT: 
CDE: 
CDR: 
CDA: 
CDZ: 
CDB: 
CDS: 
CDD: 
CDW: 
CDV: 
CJK: 
jk0233(iunH1) jk2078(iunH2)
CUR: 
CKP: 
CPU: 
RHA: 
CMI: 
CMM_0982(iunH)
CMS: 
ART: 
AAU: 
ACH: 
AAI: 
ARR: 
RSA: 
ICA: 
PAC: 
NCA: 
TFU: 
NDA: 
KRA: 
SEN: 
BLN: 
BAD: 
BAD_1486(iunH2)
BLA: 
BLA_0639(iunH)
BLC: 
BLT: 
GVA: 
RXY: 
CCU: 
SUS: 
RBA: 
RB417(iunH)
CYA: 
CYB: 
CYT: 
ANA: 
NPU: 
AVA: 
TER: 
SLI: 
RRS: 
RCA: 
CAU: 
CAG: 
CHL: 
DRA: 
DGE: 
DDR: 
DGO: 
OPR: 
NDE: 
HMA: 
rrnAC0226(iunH2)
HWA: 
HQ2498A(iunH)
HJE: 
HBO: 
SSO: 
SSO0505(iunH-1) SSO2243(iunH-2)
STO: 
SAI: 
SIS: 
SIA: 
SIM: 
SID: 
SIY: 
SIN: 
SII: 
MSE: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:12999785]
  Authors
HEPPEL LA, HILMOE RJ.
  Title
[Phosphorolysis and hydrolysis of purine ribosides by enzymes from yeast.]
  Journal
J. Biol. Chem. 198 (1952) 683-94.
  Organism
Saccharomyces cerevisiae [GN:sce]
Reference
2
  Authors
Kalckar, H.M.
  Title
Biosynthetic aspects of nucleosides and nucleic acids.
  Journal
Pubbl. Staz. Zool. (Napoli) 23 (1951) 87-103.
Reference
3  [PMID:13416219]
  Authors
TAKAGI Y, HORECKER BL.
  Title
Purification and properties of a bacterial riboside hydrolase.
  Journal
J. Biol. Chem. 225 (1957) 77-86.
  Organism
Lactobacillus delbrueckii, Lactobacillus pentmus
Reference
4  [PMID:14363106]
  Authors
TARR HL.
  Title
Fish muscle riboside hydrolases.
  Journal
Biochem. J. 59 (1955) 386-91.
  Organism
Ophiodon elonatus, Sebastodes sp.
Reference
5  [PMID:8702965]
  Authors
Parkin DW.
  Title
Purine-specific nucleoside N-ribohydrolase from Trypanosoma brucei brucei. Purification, specificity, and kinetic mechanism.
  Journal
J. Biol. Chem. 271 (1996) 21713-9.
  Organism
Trypanosoma brucei [GN:tbr]
Reference
6  [PMID:11282633]
  Authors
Ogawa J, Takeda S, Xie SX, Hatanaka H, Ashikari T, Amachi T, Shimizu S.
  Title
Purification, characterization, and gene cloning of purine nucleosidase from Ochrobactrum anthropi.
  Journal
Appl. Environ. Microbiol. 67 (2001) 1783-7.
  Organism
Ochrobactrum anthropi [GN:oan]
Reference
7  [PMID:11854281]
  Authors
Versees W, Decanniere K, Van Holsbeke E, Devroede N, Steyaert J.
  Title
Enzyme-substrate interactions in the purine-specific nucleoside hydrolase from Trypanosoma vivax.
  Journal
J. Biol. Chem. 277 (2002) 15938-46.
  Organism
Trypanosoma vivax
Reference
8  [PMID:15909995]
  Authors
Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC.
  Title
Computational study of IAG-nucleoside hydrolase: determination of the preferred ground state conformation and the role of active site residues.
  Journal
Biochemistry. 44 (2005) 7805-17.
  Organism
Trypanosoma vivax
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9025-44-9

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