KEGG   ENZYME: 3.5.1.26Help
Entry
EC 3.5.1.26                 Enzyme                                 

Name
N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase;
aspartylglucosylamine deaspartylase;
aspartylglucosylaminase;
aspartylglucosaminidase;
aspartylglycosylamine amidohydrolase;
N-aspartyl-beta-glucosaminidase;
glucosylamidase;
beta-aspartylglucosylamine amidohydrolase;
4-N-(beta-N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-asparagine amidohydrolase
Class
Hydrolases;
Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds;
In linear amides
BRITE hierarchy
Sysname
N4-(beta-N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-asparagine amidohydrolase
Reaction(IUBMB)
N4-(beta-N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-asparagine + H2O = N-acetyl-beta-D-glucosaminylamine + L-aspartate [RN:R03421]
Reaction(KEGG)
Substrate
N4-(beta-N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-asparagine [CPD:C04540];
H2O [CPD:C00001]
Product
N-acetyl-beta-D-glucosaminylamine [CPD:C01239];
L-aspartate [CPD:C00049]
Comment
Acts only on asparagine-oligosaccharides containing one amino acid, i.e., the asparagine has free alpha-amino and alpha-carboxyl groups [cf. EC 3.5.1.52, peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase]
History
EC 3.5.1.26 created 1972 (EC 3.5.1.37 created 1972, incorporated 1976)
Pathway
Other glycan degradation
Orthology
K01444  
N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
Genes
HSA: 
175(AGA)
PTR: 
461616(AGA)
PPS: 
GGO: 
PON: 
MCC: 
699740(AGA)
MCF: 
MMU: 
11593(Aga)
RNO: 
290923(Aga)
CGE: 
HGL: 
TUP: 
CFA: 
475638(AGA)
AML: 
FCA: 
PTG: 
BTA: 
511345(AGA)
BOM: 
PHD: 
CHX: 
SSC: 
CFR: 
BACU: 
LVE: 
ECB: 
MYB: 
MYD: 
PALE: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
422558(AGA)
MGP: 
TGU: 
FAB: 
PHI: 
APLA: 
FPG: 
FCH: 
CLV: 
ASN: 
AMJ: 
PSS: 
CMY: 
ACS: 
PBI: 
XLA: 
496249(aga)
XTR: 
DRE: 
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
CMK: 
BFO: 
CIN: 
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
411392(GB20000)
NVI: 
TCA: 
BMOR: 
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CELE_R04B3.2(R04B3.2)
CBR: 
BMY: 
LOA: 
TSP: 
SMM: 
NVE: 
HMG: 
TAD: 
AQU: 
ATH: 
ALY: 
CRB: 
EUS: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
PVU: 
MTR: 
CAM: 
FVE: 
PPER: 
CSV: 
RCU: 
POP: 
POPTR_0014s18850g(POPTRDRAFT_730562)
VVI: 
SLY: 
SOT: 
OSA: 
DOSA: 
Os04t0549300-01(Os04g0549300)
OBR: 
BDI: 
ZMA: 
SITA: 
ATR: 
s00033p00199740(AMTR_s00033p00199740) s00111p00071660(AMTR_s00111p00071660)
SMO: 
PPP: 
CSL: 
CCP: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
NHE: 
TRE: 
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MAJ: 
VAL: 
ELA: 
PIF: 
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XCC: 
XCC2914(aspG)
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XAC: 
XAC3092(aspG)
XCI: 
XAX: 
XAO: 
XOO: 
XOO1760(aspG)
XOM: 
XOP: 
XOR: 
XAL: 
XFU: 
SML: 
SMT: 
BUJ: 
SMZ: 
FAU: 
RHD: 
DJI: 
AMB: 
CCR: 
CCS: 
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CDF: 
GMA: 
TSA: 
GBA: 
IPA: 
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DOI: 
SRM: 
RMR: 
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CPI: 
NKO: 
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SCN: 
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CMR: 
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EVI: 
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LAN: 
ZGA: 
MRS: 
ASL: 
NDO: 
POM: 
FTE: 
CCZ: 
FGI: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:5010303]
  Authors
Kono M, Yamashina I.
  Title
Purification and properties of 4-L-aspartylglycosylamine amidohydrolase from hog kidney.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 258 (1972) 600-17.
  Organism
Sus scofa
Reference
2  [PMID:6061403]
  Authors
Mahadevan S, Tappel AL.
  Title
Beta-aspartylglucosylamine amido hydrolase of rat liver and kidney.
  Journal
J. Biol. Chem. 242 (1967) 4568-76.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
3  [PMID:5778645]
  Authors
Tarentino AL, Maley F.
  Title
The purification and properties of a beta-aspartyl N-acetylglucosylamine amidohydrolase from hen oviduct.
  Journal
Arch. Biochem. Biophys. 130 (1969) 295-303.
  Organism
Gallus gallus
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9075-24-5

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