KEGG   ENZYME: 3.5.4.6Help
Entry
EC 3.5.4.6                  Enzyme                                 

Name
AMP deaminase;
adenylic acid deaminase;
AMP aminase;
adenylic deaminase;
adenylate deaminase;
5-AMP deaminase;
adenosine 5-monophosphate deaminase;
5-adenylate deaminase;
adenyl deaminase;
5-adenylic acid deaminase;
adenosine monophosphate deaminase;
adenylate aminohydrolase;
adenylate desaminase;
adenosine 5-phosphate aminohydrolase;
5-adenylate deaminase
Class
Hydrolases;
Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds;
In cyclic amidines
BRITE hierarchy
Sysname
AMP aminohydrolase
Reaction(IUBMB)
AMP + H2O = IMP + NH3 [RN:R00181]
Reaction(KEGG)
Substrate
AMP [CPD:C00020];
H2O [CPD:C00001]
Product
IMP [CPD:C00130];
NH3 [CPD:C00014]
Comment
cf. EC 3.5.4.17 adenosine-phosphate deaminase.
History
EC 3.5.4.6 created 1961
Pathway
Purine metabolism
Metabolic pathways
Biosynthesis of secondary metabolites
Orthology
K01490  
AMP deaminase
Genes
HSA: 
270(AMPD1) 271(AMPD2) 272(AMPD3)
PTR: 
451685(AMPD3) 457144(AMPD1) 469403(AMPD2)
PPS: 
100967803(AMPD2) 100970920(AMPD1) 100985784(AMPD3)
GGO: 
101125985(AMPD2) 101126353(AMPD3) 101144884(AMPD1)
PON: 
100172675(AMPD2) 100445019(AMPD1) 100449661(AMPD3)
MCC: 
699561(AMPD2) 703186(AMPD3) 708801(AMPD1)
MCF: 
MMU: 
109674(Ampd2) 11717(Ampd3) 229665(Ampd1)
RNO: 
25028(Ampd1) 25095(Ampd3) 362015(Ampd2)
CGE: 
100757901(Ampd1) 100758386(Ampd3)
HGL: 
101704709(Ampd2) 101706263(Ampd3) 101718930(Ampd1)
TUP: 
102468470(AMPD3) 102477554(AMPD2) 102496095(AMPD1)
CFA: 
476851(AMPD3) 479913(AMPD2) 606901(AMPD1)
AML: 
FCA: 
101087346(AMPD3) 101090958(AMPD2) 101096963(AMPD1)
PTG: 
102949961(AMPD2) 102953479(AMPD1) 102957680(AMPD3)
BTA: 
512748(AMPD1) 514185(AMPD2) 519803(AMPD3)
BOM: 
102268750(AMPD1) 102277495(AMPD3) 102284116(AMPD2)
PHD: 
102317519(AMPD1) 102325504(AMPD2) 102344797(AMPD3)
CHX: 
102176807(AMPD3) 102188819(AMPD1) 102190922(AMPD2)
SSC: 
100101472(AMPD1) 100620914(AMPD3)
CFR: 
102504557(AMPD3) 102505000(AMPD2) 102508979(AMPD1)
BACU: 
103004634(AMPD1) 103005329(AMPD3) 103007609(AMPD2)
LVE: 
103078898(AMPD2) 103088000(AMPD3) 103090507(AMPD1)
ECB: 
100055812(AMPD3) 100061723(AMPD2) 100065374(AMPD1)
MYB: 
102244687(AMPD2) 102244745(AMPD3) 102247897(AMPD1)
MYD: 
102760540(AMPD1) 102761028(AMPD2) 102773528(AMPD3)
PALE: 
102885114(AMPD1) 102886544(AMPD3) 102893444(AMPD2)
MDO: 
100009726(AMPD1) 100029814(AMPD3) 100033068(AMPD2)
SHR: 
100917973(AMPD3) 100926149(AMPD1) 100928069 100929243(AMPD2)
OAA: 
100074630(AMPD1) 100078866(AMPD3)
GGA: 
100858316(AMPD2) 423041(AMPD3) 772125(AMPD1)
MGP: 
TGU: 
100226906(AMPD1) 100230537(AMPD3)
FAB: 
101813859(AMPD1) 101814909(AMPD2) 101820483(AMPD3)
PHI: 
102099965(AMPD2) 102110098(AMPD1) 102114251(AMPD3)
APLA: 
101794720(AMPD1) 101803104(AMPD3) 101804503(AMPD2)
FPG: 
101918699(AMPD2) 101919011(AMPD3) 101921823(AMPD1)
FCH: 
102046952(AMPD3) 102054655(AMPD1) 102056466(AMPD2)
CLV: 
102083441(AMPD1) 102085131(AMPD3) 102096385(AMPD2)
ASN: 
AMJ: 
102558539(AMPD2) 102569764(AMPD1) 102569951(AMPD3)
PSS: 
102447743(AMPD1) 102449256(AMPD3) 102455827(AMPD2)
CMY: 
102931557(AMPD2) 102938472(AMPD1) 102942590(AMPD3)
ACS: 
100552392(ampd1) 100559571(ampd3) 100563338(ampd2)
PBI: 
103054576(AMPD3) 103066047(AMPD1) 103067156(AMPD2)
XTR: 
100488507(ampd1) 100490248(ampd2) 595079(ampd3)
DRE: 
100330772 333997(ampd3b) 393867(ampd1) 556578 571355(ampd2)
TRU: 
MZE: 
OLA: 
XMA: 
LCM: 
102345187(AMPD3) 102360788(AMPD1) 102363257(AMPD2)
CMK: 
103182462(ampd2) 103189077(ampd3) 103189725(ampd1)
BFO: 
CIN: 
100181582(ampd2)
SPU: 
DME: 
DPO: 
DAN: 
DER: 
DPE: 
DSE: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
DMO: 
DVI: 
AGA: 
AAG: 
CQU: 
AME: 
409444(GB17288)
NVI: 
BMOR: 
API: 
PHU: 
ISC: 
CEL: 
CELE_C34F11.3(C34F11.3)
CBR: 
BMY: 
LOA: 
TSP: 
SMM: 
NVE: 
HMG: 
TAD: 
AQU: 
ATH: 
AT2G38280(FAC1)
ALY: 
CRB: 
EUS: 
CIT: 
CIC: 
TCC: 
GMX: 
PVU: 
MTR: 
CAM: 
FVE: 
PPER: 
CSV: 
RCU: 
POP: 
POPTR_0006s10290g(POPTRDRAFT_560928) POPTR_0010s04380g POPTR_0016s12680g(POPTRDRAFT_808714)
VVI: 
SLY: 
SOT: 
OSA: 
DOSA: 
Os05t0349200-01(Os05g0349200) Os07t0693500-01(Os07g0693500)
OBR: 
BDI: 
SBI: 
SORBI_02g043940(SORBIDRAFT_02g043940) SORBI_09g016850(SORBIDRAFT_09g016850)
ZMA: 
100384797(pco130446)
SITA: 
ATR: 
s00002p00259560(AMTR_s00002p00259560) s00007p00152220(AMTR_s00007p00152220)
SMO: 
PPP: 
CRE: 
VCN: 
OLU: 
OTA: 
MIS: 
MPP: 
BPG: 
CSL: 
CVR: 
CME: 
GSL: 
CCP: 
SCE: 
YML035C(AMD1)
AGO: 
ERC: 
KLA: 
LTH: 
PPA: 
VPO: 
ZRO: 
CGR: 
NCS: 
NCAS_0B07570(NCAS0B07570) NCAS_0H02850(NCAS0H02850)
NDI: 
NDAI_0B04910(NDAI0B04910) NDAI_0C00780(NDAI0C00780)
TPF: 
TPHA_0K00260(TPHA0K00260)
TBL: 
TBLA_0C01920(TBLA0C01920) TBLA_0E02840(TBLA0E02840)
TDL: 
TDEL_0A04430(TDEL0A04430)
KAF: 
KAFR_0C05670(KAFR0C05670)
DHA: 
PIC: 
PGU: 
LEL: 
SPAA: 
CAL: 
CaO19.8510(AMD1) CaO19.891(AMD1)
CTP: 
CDU: 
COT: 
CTEN: 
YLI: 
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
CTHR: 
MGR: 
TMN: 
FGR: 
NHE: 
TRE: 
MAW: 
MAJ: 
CMT: 
VAL: 
ELA: 
SSL: 
BFU: 
MBE: 
ANI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_1324024(AO090010000778)
ANG: 
ANI_1_900034(An03g06970)
AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
CIM: 
CPW: 
PBL: 
URE: 
ABE: 
TVE: 
AJE: 
PNO: 
PTE: 
BZE: 
ZTR: 
PFJ: 
BCOM: 
TML: 
SPO: 
CNE: 
CNB: 
CGI: 
LBC: 
MPR: 
CCI: 
SCM: 
UMA: 
MGL: 
PGR: 
MBR: 
DDI: 
DPP: 
DFA: 
DFA_01328(amdA)
EHI: 
EHI_029100(110.t00025)
EDI: 
ACAN: 
PFA: 
PFD: 
PFH: 
PYO: 
PCB: 
PBE: 
PKN: 
PVX: 
PCY: 
TAN: 
CPV: 
CHO: 
TGO: 
TET: 
PTM: 
PTI: 
TPS: 
PIF: 
EHX: 
GTT: 
TBR: 
TCR: 
LMA: 
LIF: 
LDO: 
LMI: 
LBZ: 
NGR: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:20285041]
  Authors
KALCKAR HM
  Title
Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes;  studies of the enzymes of purine metabolism.
  Journal
J. Biol. Chem. 167 (1947) 461-75.
Reference
2  [PMID:13463019]
  Authors
LEE YP.
  Title
5'-Adenylic acid deaminase. I. Isolation of the crystalline enzyme from rabbit skeletal muscle.
  Journal
J. Biol. Chem. 227 (1957) 987-92.
  Organism
Oryctolagus cuniculus
Reference
3  [PMID:13463020]
  Authors
LEE YP.
  Title
5'-Adenylic acid deaminase. II. Homogeneity and physicochemical properties.
  Journal
J. Biol. Chem. 227 (1957) 993-8.
  Organism
Sus scofa
Reference
4  [PMID:13463021]
  Authors
LEE YP.
  Title
5'-Adenylic acid deaminase. III. Properties and kinetic studies.
  Journal
J. Biol. Chem. 227 (1957) 999-1007.
  Organism
Oryctolagus cuniculus
Reference
5  [PMID:13563464]
  Authors
MENDICINO J, MUNTZ JA.
  Title
The activating effect of adenosine triphosphate on brain adenylic deaminase.
  Journal
J. Biol. Chem. 233 (1958) 178-83.
  Organism
Canis familiaris
Reference
6  [PMID:13778717]
  Authors
TURNER DH, TURNER JF.
  Title
Adenylic deaminase of pea seeds.
  Journal
Biochem. J. 79 (1961) 143-7.
  Organism
Pisum sativum
Reference
7  [PMID:13260201]
  Authors
WEIL-MALHERBE H, GREEN RH.
  Title
Ammonia formation in brain.  II.  Brain adenylic deaminase.
  Journal
Biochem. J. 61 (1955) 218-24.
  Organism
Bos taurus
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9025-10-9

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