KEGG   ENZYME: 3.5.99.7Help
Entry
EC 3.5.99.7                 Enzyme                                 

Name
1-aminocyclopropane-1-carboxylate deaminase;
1-aminocyclopropane-1-carboxylate endolyase (deaminating)
Class
Hydrolases;
Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds;
In other compounds
BRITE hierarchy
Sysname
1-aminocyclopropane-1-carboxylate aminohydrolase (isomerizing)
Reaction(IUBMB)
1-aminocyclopropane-1-carboxylate + H2O = 2-oxobutanoate + NH3 [RN:R00997]
Reaction(KEGG)
Substrate
1-aminocyclopropane-1-carboxylate [CPD:C01234];
H2O [CPD:C00001]
Product
2-oxobutanoate [CPD:C00109];
NH3 [CPD:C00014]
Comment
A pyridoxal 5'-phosphate enzyme. Its introduction has been used to make fruit ripening dependent on externally added ethylene, as it removes the substrate for endogenous ethylene formation.
History
EC 3.5.99.7 created 1981 as EC 4.1.99.4, transferred 2002 to EC 3.5.99.7
Pathway
Propanoate metabolism
Orthology
K01505  
1-aminocyclopropane-1-carboxylate deaminase
Genes
CLU: 
NCR: 
SMP: 
PAN: 
TTT: 
MTM: 
MGR: 
FGR: 
NHE: 
ANI: 
AFM: 
AOR: 
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AFV: 
ACT: 
NFI: 
PCS: 
CIM: 
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SPO: 
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DZE: 
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PPG: 
PPW: 
PPUU: 
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PSHAa2700(dcyD)
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MSG: 
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PYN: 
PYS: 
THA: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
Honma, M. and Shimomura, T.
  Title
Metabolism of 1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid.
  Journal
Agric. Biol. Chem. 42 (1978) 1825-1831.
Reference
2  [PMID:10938279]
  Authors
Yao M, Ose T, Sugimoto H, Horiuchi A, Nakagawa A, Wakatsuki S, Yokoi D, Murakami T, Honma M, Tanaka I.
  Title
Crystal structure of 1-aminocyclopropane-1-carboxylate deaminase from Hansenula saturnus.
  Journal
J. Biol. Chem. 275 (2000) 34557-65.
  Organism
Hansenula saturnus
  Sequence
[up:Q7M523]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
UM-BBD (Biocatalysis/Biodegradation Database): 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
69553-48-6

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