KEGG   ENZYME: 4.1.1.81Help
Entry
EC 4.1.1.81                 Enzyme                                 

Name
threonine-phosphate decarboxylase;
L-threonine-O-3-phosphate decarboxylase;
CobD;
L-threonine-O-3-phosphate carboxy-lyase
Class
Lyases;
Carbon-carbon lyases;
Carboxy-lyases
BRITE hierarchy
Sysname
L-threonine-O-3-phosphate carboxy-lyase [(R)-1-aminopropan-2-yl-phosphate-forming]
Reaction(IUBMB)
L-threonine O-3-phosphate = (R)-1-aminopropan-2-yl phosphate + CO2 [RN:R06530]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-threonine O-3-phosphate [CPD:C12147]
Product
(R)-1-aminopropan-2-yl phosphate [CPD:C04122];
CO2 [CPD:C00011]
Comment
A pyridoxal-phosphate protein. This enzyme is unable to decarboxylate the D-isomer of threonine O-3-phosphate. The product of this reaction, (R)-1-aminopropan-2-yl phosphate, is the substrate of EC 6.3.1.10, adenosylcobinamide-phosphate synthase, which converts adenosylcobyric acid into adenosylcobinamide phosphate in the anaerobic cobalamin biosynthesis pathway.
History
EC 4.1.1.81 created 2004
Pathway
Porphyrin and chlorophyll metabolism
Orthology
K04720  
threonine-phosphate decarboxylase
Genes
STY: 
STY0695(cobD)
STT: 
t2223(cobD)
SEX: 
SENT: 
STM: 
STM0644(cobD)
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SEM: 
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SEND: 
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SPA2090(cobD)
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SPQ: 
SEI: 
SEC: 
SC0674(cobD)
SEH: 
SHB: 
SENH: 
SEEH: 
SEE: 
SENN: 
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SEA: 
SENS: 
SED: 
SeD_A0747(cobD)
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SPUL_2316(cobD)
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SET: 
SEN0613(cobD)
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BN855_6380(SBOV05961)
SENE: 
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YE2749(cobD)
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plu2967(cobD)
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PAU_01635(cobD)
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KPN_03224(cobD)
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KP1_4493(cobD)
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ETAE_1849(cobD)
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HELO_1817(cobD)
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Gmet_0487(cobD)
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BMQ_1996(cobD)
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BMD_1952(cobD)
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Aflv_1045(cobD)
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lmo1169(cobD)
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LMON_1162(cobD)
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lwe1127(cobD)
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PECL_1404(cobD)
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CA_C1369(hisC)
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CPE1373(hisC)
CPF: 
CPR: 
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CTC00722(cobD)
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BN906_00759(cobD_3)
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CKL_0714(cobD1)
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DRM: 
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DCA: 
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PTH_1314(HisC)
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HM1_2404(cobD)
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TPY_2787(cobD)
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TTE0380(HisC)
TEX: 
THX: 
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TIT: 
TMT: 
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Tph_c05160(cobD2)
TOC: 
TTM: 
TTO: 
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HHL: 
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VMO: 
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CLG: 
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NIR: 
NKR: 
CSY: 
NGA: 
HAH: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:11939774]
  Authors
Cheong CG, Bauer CB, Brushaber KR, Escalante-Semerena JC, Rayment I.
  Title
Three-dimensional structure of the L-threonine-O-3-phosphate decarboxylase (CobD) enzyme from Salmonella enterica.
  Journal
Biochemistry. 41 (2002) 4798-808.
  Organism
Salmonella enterica
Reference
2  [PMID:9446573]
  Authors
Brushaber KR, O'Toole GA, Escalante-Semerena JC
  Title
CobD, a novel enzyme with L-threonine-O-3-phosphate decarboxylase activity, is responsible for the synthesis of (R)-1-amino-2-propanol O-2-phosphate, a proposed new intermediate in cobalamin biosynthesis in Salmonella typhimurium LT2.
  Journal
J. Biol. Chem. 273 (1998) 2684-91.
  Organism
Salmonella Typhimurium
  Sequence
[stm:STM0644]
Reference
3  [PMID:12195810]
  Authors
Warren MJ, Raux E, Schubert HL, Escalante-Semerena JC.
  Title
The biosynthesis of adenosylcobalamin (vitamin B12).
  Journal
Nat. Prod. Rep. 19 (2002) 390-412.
  Organism
Salmonella enterica, Pseudomonas denitrificans
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 

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