KEGG   ENZYME: 4.4.1.1Help
Entry
EC 4.4.1.1                  Enzyme                                 

Name
cystathionine gamma-lyase;
homoserine deaminase;
homoserine dehydratase;
cystine desulfhydrase;
cysteine desulfhydrase;
gamma-cystathionase;
cystathionase;
homoserine deaminase-cystathionase;
gamma-CTL;
cystalysin;
cysteine lyase;
L-cystathionine cysteine-lyase (deaminating)
Class
Lyases;
Carbon-sulfur lyases;
Carbon-sulfur lyases (only sub-subclass identified to date)
BRITE hierarchy
Sysname
L-cystathionine cysteine-lyase (deaminating; 2-oxobutanoate-forming)
Reaction(IUBMB)
L-cystathionine + H2O = L-cysteine + NH3 + 2-oxobutanoate (overall reaction) [RN:R01001];
(1a) L-cystathionine = L-cysteine + 2-ammoniobut-2-enoate [RN:R08632];
(1b) 2-ammoniobut-2-enoate + H2O = 2-oxobutanoate + NH3 (spontaneous) [RN:R08637]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-cystathionine [CPD:C02291];
H2O [CPD:C00001];
2-ammoniobut-2-enoate [CPD:C17234]
Product
L-cysteine [CPD:C00097];
NH3 [CPD:C00014];
2-oxobutanoate [CPD:C00109];
2-ammoniobut-2-enoate [CPD:C17234]
Comment
A multifunctional pyridoxal-phosphate protein. Also catalyses elimination reactions of L-homoserine to form H2O, NH3 and 2-oxobutanoate, of L-cystine, producing thiocysteine, pyruvate and NH3, and of L-cysteine producing pyruvate, NH3 and H2S.
Pathway
Glycine, serine and threonine metabolism
Cysteine and methionine metabolism
Selenocompound metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K01758  
cystathionine gamma-lyase
Genes
HSA: 
1491(CTH)
PTR: 
456939(CTH)
PPS: 
GGO: 
PON: 
MCC: 
MMU: 
107869(Cth)
RNO: 
24962(Cth)
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479991(CTH)
AML: 
FCA: 
BTA: 
539159(CTH)
SSC: 
733654(CTH)
ECB: 
MDO: 
SHR: 
OAA: 
GGA: 
424716(CTH)
MGP: 
TGU: 
ACS: 
XLA: 
494673(cth)
XTR: 
394634(cth)
DRE: 
322055(cth)
TRU: 
OLA: 
BFO: 
CIN: 
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DME: 
Dmel_CG5345(Eip55E)
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DSE: 
DSI: 
DWI: 
DYA: 
DGR: 
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DVI: 
AGA: 
AAG: 
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AME: 
NVI: 
100116486(NV13252)
TCA: 
API: 
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CEL: 
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TSP: 
SMM: 
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HMG: 
TAD: 
CME: 
SCE: 
YAL012W(CYS3)
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KLA: 
LTH: 
PPA: 
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PIC: 
PGU: 
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NCR: 
SMP: 
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MGR: 
FGR: 
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ANI: 
NFI: 
AFM: 
AOR: 
AOR_1_106034(AO090103000051)
ANG: 
ANI_1_1172144(An16g08720)
AFV: 
ACT: 
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SCM: 
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TET: 
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XCC0598(metB)
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XAC3602(metB)
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XOO0778(metB)
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PXO_03157(metB)
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Smlt0617(CYS1)
SMT: 
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PAU: 
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CFU_1538(metB)
DSU: 
BBA: 
Bd3795(metB)
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ACP: 
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MMC: 
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RHA: 
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SCO3920(cysA)
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SAV_4273(cysA1)
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RB6443(metB)
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OE2173F(metB2)
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TAC: 
TVO: 
PYN: 
PYA: 
TBA: 
APE: 
APE_1226(metC)
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
Braunstein, A.E. and Azarkh, R.M.
  Title
[Participation of vitamin B6 in enzymic formation of hydrogen sulfide from L-cysteine.].
  Journal
Dokl. Akad. Nauk. S.S.S.R. 71 (1950) 93-96.
Reference
2
  Authors
Braunstein, A.E. and Azarkh, R.M.
  Title
[Phosphopyridoxal in aerobic deamination of homoserine and serine.].
  Journal
Dokl. Akad. Nauk. S.S.S.R. 85 (1952) 385-388.
Reference
3  [PMID:14209951]
  Authors
FLAVIN M, SEGAL A.
  Title
PURIFICATION AND PROPERTIES OF THE CYSTATHIONINE GAMMA-CLEAVAGE ENZYME OF NEUROSPORA.
  Journal
J. Biol. Chem. 239 (1964) 2220-7.
  Organism
Neurospora sp.
Reference
4  [PMID:13641250]
  Authors
MATSUO Y, GREENBERG DM.
  Title
A crystalline enzyme that cleaves homoserine and cystathionine. III. Coenzyme resolution, activators, and inhibitors.
  Journal
J. Biol. Chem. 234 (1959) 507-15.
  Organism
Rattus norvegicus [GN:rno]
Reference
5  [PMID:13641251]
  Authors
MATSUO Y, GREENBERG DM.
  Title
A crystalline enzyme that cleaves homoserine and cystathionine. IV. Mechanism of action, reversibility, and substrate specificity.
  Journal
J. Biol. Chem. 234 (1959) 516-9.
  Organism
Rattus norvegicus [GN:rno]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9012-96-8

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