KEGG   ENZYME: 6.5.1.4Help
Entry
EC 6.5.1.4                  Enzyme                                 

Name
RNA 3'-terminal-phosphate cyclase (ATP);
rtcA (gene name);
RNA cyclase (ambiguous);
RNA-3'-phosphate cyclase (ambiguous)
Class
Ligases;
Forming phosphoric-ester bonds;
Ligases that form phosphoric-ester bonds (only sub-subclass identified to date)
BRITE hierarchy
Sysname
RNA-3'-phosphate:RNA ligase (cyclizing, AMP-forming)
Reaction(IUBMB)
ATP + [RNA]-3'-(3'-phospho-ribonucleoside) = AMP + diphosphate + [RNA]-3'-(2',3'-cyclophospho)-ribonucleoside (overall reaction) [RN:R04274];
(1a) ATP + [RNA 3'-phosphate cyclase]-L-histidine = [RNA 3'-phosphate cyclase]-Ntau-(5'-adenylyl)-L-histidine + diphosphate;
(1b) [RNA 3'-phosphate cyclase]-Ntau-(5'-adenylyl)-L-histidine + [RNA]-3'-(3'-phospho-ribonucleoside) = [RNA 3'-phosphate cyclase]-L-histidine + [RNA]-3'-ribonucleoside-3'-(5'-diphosphoadenosine);
(1c) [RNA]-3'-ribonucleoside-3'-(5'-diphosphoadenosine) = [RNA]-3'-(2',3'-cyclophospho)-ribonucleoside + AMP
Reaction(KEGG)
Substrate
ATP [CPD:C00002];
[RNA]-3'-(3'-phospho-ribonucleoside);
[RNA 3'-phosphate cyclase]-L-histidine;
[RNA 3'-phosphate cyclase]-Ntau-(5'-adenylyl)-L-histidine;
[RNA]-3'-ribonucleoside-3'-(5'-diphosphoadenosine)
Product
AMP [CPD:C00020];
diphosphate [CPD:C00013];
[RNA]-3'-(2',3'-cyclophospho)-ribonucleoside;
[RNA 3'-phosphate cyclase]-Ntau-(5'-adenylyl)-L-histidine;
[RNA 3'-phosphate cyclase]-L-histidine;
[RNA]-3'-ribonucleoside-3'-(5'-diphosphoadenosine)
Comment
The enzyme converts the 3'-terminal phosphate of various RNA substrates into the 2',3'-cyclic phosphodiester in an ATP-dependent reaction. Catalysis occurs by a three-step mechanism, starting with the activation of the enzyme by ATP, forming a phosphoramide bond between adenylate and a histidine residue [5,6]. The adenylate group is then transferred to the 3'-phosphate terminus of the substrate, forming the capped structure [RNA]-3'-(5'-diphosphoadenosine). Finally, the enzyme catalyses an attack of the vicinal O-2' on the 3'-phosphorus, which results in formation of cyclic phosphate and release of the adenylate. The enzyme also has a polynucleotide 5' adenylylation activity [7]. cf. EC 6.5.1.5, RNA 3'-terminal-phosphate cyclase (GTP).
History
EC 6.5.1.4 created 1986, modified 1989, modified 2013, modified 2016
Orthology
K01974  RNA 3'-terminal phosphate cyclase (ATP)
Genes
HSA: 8634(RTCA)
PTR: 457057(RTCA)
PPS: 100974493(RTCA)
GGO: 101150498(RTCA)
PON: 100173273(RTCA)
NLE: 100582453(RTCA)
MCC: 711623(RTCA)
MCF: 101925644(RTCA)
CSAB: 103224372(RTCA)
RRO: 104673253(RTCA)
RBB: 108524174(RTCA)
CJC: 100414538(RTCA)
SBQ: 101046652(RTCA)
MMU: 66368(Rtca)
RNO: 295395(Rtcd1)
CGE: 100760159(Rtca) 107977535
NGI: 103741869(Rtca)
HGL: 101722773(Rtca)
CCAN: 109674575 109688166(Rtca)
OCU: 100346550(RTCA)
TUP: 102489783(RTCA)
CFA: 479928(RTCA)
AML: 100479171(RTCA)
UMR: 103669331(RTCA)
ORO: 101371582(RTCA)
FCA: 101088349(RTCA)
PTG: 102960304(RTCA)
AJU: 106976376(RTCA)
BTA: 510469(RTCA)
BOM: 102270625(RTCA)
BIU: 109556017(RTCA)
PHD: 102340528(RTCA)
CHX: 102176575(RTCA)
OAS: 101121230(RTCA)
SSC: 100154102(RTCA)
CFR: 102517326(RTCA)
CDK: 105084962(RTCA)
BACU: 103002876(RTCA)
LVE: 103087605(RTCA)
OOR: 101283702(RTCA)
ECB: 100055854(RTCA)
EAI: 106837780(RTCA)
MYB: 102251068(RTCA)
MYD: 102754246(RTCA)
HAI: 109374617(RTCA) 109392054
RSS: 109455465(RTCA)
PALE: 102882496(RTCA)
LAV: 100660191(RTCA)
TMU: 101344327
MDO: 100032963(RTCA)
SHR: 100914213(RTCA)
OAA: 100081829(RTCA)
GGA: 424468(RTCA)
MGP: 100550040(RTCA)
CJO: 107317456(RTCA)
APLA: 101791727(RTCA)
ACYG: 106039451(RTCA)
TGU: 100226387(RTCA)
GFR: 102042466(RTCA)
FAB: 101820228(RTCA)
PHI: 102099079(RTCA)
PMAJ: 107208443(RTCA)
CCW: 104695573(RTCA)
FPG: 101912157(RTCA)
FCH: 102055807(RTCA)
CLV: 102093114(RTCA)
EGZ: 104134031(RTCA)
AAM: 106499748(RTCA)
ASN: 102374105(RTCA)
AMJ: 102560205(RTCA)
PSS: 102463803(RTCA)
CMY: 102930355(RTCA)
CPIC: 101948413(RTCA)
ACS: 100558404(rtca)
PVT: 110076493(RTCA)
PBI: 103056112(RTCA)
GJA: 107112238(RTCA)
XLA: 444463(rtca.L)
XTR: 100145308(rtca)
NPR: 108791465(RTCA)
DRE: 321129(rtca)
SRX: 107715104 107757457(rtca)
SGH: 107588058(rtca) 107592745
IPU: 108271320(rtca)
AMEX: 103035915(rtca)
TRU: 101065174(rtca) 101074546
LCO: 104936351(rtca)
MZE: 101479866(rtca)
OLA: 101167358(rtca)
XMA: 102227450(rtca)
PRET: 103463164(rtca)
NFU: 107395690(rtca)
CSEM: 103398583(rtca)
LCF: 108874199(rtca)
HCQ: 109506829(rtca)
BPEC: 110166726(rtca)
SASA: 100195223(rtc1) 106573946(rtca)
ELS: 105011374(rtca)
SFM: 108919009(rtca)
LCM: 102358154(RTCA)
CMK: 103184742(rtca)
CIN: 100181920
SPU: 592378
APLC: 110982804
SKO: 100377576
DME: Dmel_CG4061(Rtca)
DSI: Dsimw501_GD16584(Dsim_GD16584)
MDE: 101892049
AAG: 5572189
AME: 552554(GB13718)
BIM: 100748932
BTER: 100650826
SOC: 105201586
AEC: 105143842
ACEP: 105620060
PBAR: 105432150
HST: 105181611
LHU: 105678419
PGC: 109855912
NVI: 103316568
TCA: 659795
DPA: 109537005
NVL: 108569189
BMOR: 101745321
PMAC: 106715790
PRAP: 110998822
PXY: 105388601
API: 100162591
DNX: 107173446
ZNE: 110829068
FCD: 110846520
TSP: Tsp_00325
CRG: 105326684
MYI: 110441339
OBI: 106880391
LAK: 106171736
SHX: MS3_07853
ADF: 107335528
HMG: 100207388
AQU: 100640113
PPP: 112290400
MNG: MNEG_0965
APRO: F751_5686
NCR: NCU00604
NTE: NEUTE1DRAFT126855(NEUTE1DRAFT_126855)
MAJ: MAA_01038
CMT: CCM_05232
MBE: MBM_07563
ANI: AN7762.2
CIM: CIMG_11683(CIMG06129)
PBL: PAAG_11957(PAAG_04932)
PBN: PADG_11469(PADG_02670)
ABE: ARB_03978
TVE: TRV_01812
PTE: PTT_10085
ABP: AGABI1DRAFT34403(AGABI1DRAFT_34403)
ABV: AGABI2DRAFT115327(AGABI2DRAFT_115327)
DDI: DDB_G0276159(rtc1)
DFA: DFA_09405(rtc1)
EHI: EHI_177570(20.t00037)
SMIN: v1.2.040713.t1(symbB.v1.2.040713.t1)
ECO: b4475(rtcA)
ECJ: JW5688(rtcA)
ECD: ECDH10B_3594(rtcA)
EBW: BWG_3113(rtcA)
ECOK: ECMDS42_2865(rtcA)
ECE: Z4778
ECS: ECs4263
ECF: ECH74115_4728(rtcA)
ETW: ECSP_4372(rtcA)
EOJ: ECO26_4507(rtcA)
EOI: ECO111_4228(rtcA)
EOH: ECO103_4137(rtcA)
ECG: E2348C_3664(rtcA)
EOK: G2583_4119(rtcA)
ECC: c4197
ECP: ECP_3505
ECI: UTI89_C3920(rtcA)
ECV: APECO1_3047(rtcA)
ECX: EcHS_A3617(rtcA)
ECW: EcE24377A_3895(rtcA)
ECM: EcSMS35_3700(rtcA)
ECY: ECSE_3686
ECR: ECIAI1_3563(rtcA)
ECQ: ECED1_4080(rtcA)
ECK: EC55989_3827(rtcA)
ECT: ECIAI39_3900(rtcA)
EOC: CE10_3940(rtcA)
EUM: ECUMN_3878(rtcA)
ECZ: ECS88_3808(rtcA)
ELO: EC042_3680(rtcA)
ELH: ETEC_3669
ESE: ECSF_3241
ESO: O3O_23685
ESM: O3M_02010
ESL: O3K_01965
EBR: ECB_03271(rtcA)
EBD: ECBD_0322
EKF: KO11_05685(rtcA)
EAB: ECABU_c38400(rtcA)
EDJ: ECDH1ME8569_3298(rtcA)
EIH: ECOK1_3835(rtcA)
ENA: ECNA114_3528(rtcA)
EUN: UMNK88_4187(rtcA)
ELW: ECW_m3677(rtcA)
ELL: WFL_17965(rtcA)
ELC: i14_3868
ELD: i02_3868
ELP: P12B_c3520(rtcA)
EBL: ECD_03271(rtcA)
EBE: B21_03223(rtcA)
ELF: LF82_2041(rtcA)
ECOI: ECOPMV1_03726(rtcA)
ECOJ: P423_19050
ECOS: EC958_3813(rtcA)
EFE: EFER_3388(rtcA)
EAL: EAKF1_ch2544(rtcA)
STM: STM3518(rtcA)
SEO: STM14_4237(rtcA)
SEY: SL1344_3485(rtcA)
SEJ: STMUK_3504(rtcA)
SEB: STM474_3686(rtcA)
SEF: UMN798_3821(rtcA)
SENR: STMDT2_34051(rtcA)
SEND: DT104_35021(rtcA)
SENI: CY43_18285
SEI: SPC_3587(rtcA)
SEC: SCH_3449(rtcA)
SEH: SeHA_C3826(rtcA)
SHB: SU5_03993
SEA: SeAg_B3719(rtcA)
SENS: Q786_17170
SEG: SG3920(rtcA)
SEL: SPUL_4061(rtcA)
SEGA: SPUCDC_4047(rtcA)
SET: SEN3344(rtcA)
SENA: AU38_17060
SENO: AU37_17250
SENV: AU39_17255
SENQ: AU40_19225
SENL: IY59_17685
SENE: IA1_17060
SFL: SF3442(yhgJ)
SFX: S4323(yhgJ)
SFV: SFV_3427(yhgKJ)
SFE: SFxv_3758(rtcA)
SFN: SFy_4897
SFS: SFyv_4970
SFT: NCTC1_03723(yhgKJ)
SSN: SSON_3551(yhgKJ)
SBO: SBO_3408(yhgKJ)
SBC: SbBS512_E3800(rtcA)
SDY: SDY_3655(yhgKJ)
LAB: LA76x_0970(rtcA)
LAQ: GLA29479_2185(rtcA)
LCP: LC55x_4476(rtcA)
LGU: LG3211_4286(rtcA)
LEZ: GLE_4347(rtcA)
LEM: LEN_0869
PAE: PA4585(rtcA)
PAEV: N297_4736(rtcA)
PAEI: N296_4736(rtcA)
PAU: PA14_60670(rtcA)
PAG: PLES_49681(rtcA)
PAF: PAM18_4678(rtcA)
PNC: NCGM2_1009(rtcA)
PAEB: NCGM1900_2425(rtcA)
PAEP: PA1S_24855
PAEM: U769_25115
PAEL: T223_25375
PAEU: BN889_05096(rtcA)
PAEG: AI22_09190
PAEC: M802_4734(rtcA)
PAEO: M801_4601(rtcA)
PMY: Pmen_1191
PFL: PFL_2308(rtcA)
PPRC: PFLCHA0_c23730(rtcA)
PPRO: PPC_2349(rtcA)
PFO: Pfl01_1948(rtcA)
PSES: PSCI_2980(rtcA)
PSEM: TO66_11510
PSOS: POS17_2295(rtcA)
PALI: A3K91_1761
PSYC: DABAL43B_0970(rtcA)
PSYA: AOT82_804
ACB: A1S_2273
ABAD: ABD1_22710(rtcA)
ABAZ: P795_5550
TTU: TERTU_2560(rtcA)
MICC: AUP74_01505(rtcA)
MCA: MCA1212
TIG: THII_2670
NHL: Nhal_2148
TGR: Tgr7_1692
TNI: TVNIR_1256(rtcA_[H])
HCH: HCH_00166
SVA: SVA_0225
RSO: RSc0226(rtcA)
RSC: RCFBP_21261(rtcA)
RSL: RPSI07_3184(rtcA)
RSN: RSPO_c03174(rtcA)
RSM: CMR15_30723(rtcA)
RSE: F504_243
RIN: ACS15_0114(rtcA)
POL: Bpro_1474
PNA: Pnap_0499
AAA: Acav_0017
DAC: Daci_0680
VPD: VAPA_1c45910(rtcA)
CTES: O987_17705
CPRA: CPter91_0055(rtcA)
RDP: RD2015_47
GUR: Gura_1665
GBM: Gbem_2819(rtcA)
GEO: Geob_0963(rtcA)
GEM: GM21_1393
GEB: GM18_2687
PCA: Pcar_2495(rtcA-2) Pcar_2836(rtcA-1)
DML: Dmul_26740(rtcA)
ADE: Adeh_1676
MXA: MXAN_3809(rtcA) MXAN_4981(rtcA)
CCX: COCOR_02474(rtcA) COCOR_04175(rtcA1)
SCL: sce7157(rtcA)
HOH: Hoch_0236
SAT: SYN_00093
SFU: Sfum_2542
DBR: Deba_1622
SSAN: NX02_17425
SSY: SLG_10950(rtcA)
ANH: A6F65_00509(rtcA)
DAU: Daud_1143
ANA: alr1901
AVA: Ava_3770
ABAT: CFX1CAM_0151(rtcA)
RBA: RB9359(rtcA)
PSL: Psta_0359
PIR: VN12_02935(rtcA)
PLS: VT03_20625(rtcA)
PLH: VT85_00960(rtcA)
GES: VT84_10820(rtcA)
IPA: Isop_1407
SACI: Sinac_0456
PBOR: BSF38_02936(rtcA)
ABAC: LuPra_00137(rtcA)
RMR: Rmar_0239
AAE: aq_642
CTHI: THC_0499
MOX: DAMO_1516(rtcA)
MJA: MJ_0025
MMP: MMP0648(rtcA)
MMD: GYY_03220
MAE: Maeo_1458
MAC: MA_4637(rtcA)
MBAR: MSBR2_0038
MBAK: MSBR3_0020
MMA: MM_1297
MMAC: MSMAC_0017
METM: MSMTP_0019
MTHE: MSTHC_1481
MTHR: MSTHT_1805
MHOR: MSHOH_0019
MBU: Mbur_1766
MMET: MCMEM_0024
MMH: Mmah_1076
MPY: Mpsy_1793(rtcA)
MTP: Mthe_0003
MCJ: MCON_3080(rtcA)
MHI: Mhar_1312
MEMA: MMAB1_0198(rtcA)
MPL: Mpal_2696
MPD: MCP_2445(rtcA)
MEZ: Mtc_2211(rtcA)
RCI: RCIX2147(rtcA)
MTH: MTH_1915
MMG: MTBMA_c04860(rtcA)
AFU: AF_1435
FPL: Ferp_1612
GAC: GACE_1722
GAH: GAH_00913
HAL: VNG_0732G(tpc)
HSL: OE_2081R(rtcA)
HHB: Hhub_1915(rtcA)
HALH: HTSR_1141(rtcA)
HHSR: HSR6_1176(rtcA)
NPH: NP_5244A(rtcA)
HUT: Huta_2572
HTI: HTIA_2334
HVO: HVO_0427(rtcA)
HME: HFX_0393(tpc)
HTU: Htur_3216
NMG: Nmag_1291
NAT: NJ7G_2216
SALI: L593_01115
MEAR: Mpt1_c11200(rtcA)
MARC: AR505_1601
ABI: Aboo_0789
APE: APE_0511.1(rtcA)
ACJ: ACAM_0395(rtcA)
SMR: Smar_0935
IHO: Igni_0532
IIS: EYM_00695
DKA: DKAM_1285
TAG: Tagg_1255
IAG: Igag_0037
HBU: Hbut_1561
SSO: SSO2446(rtcA)
SOL: Ssol_0249
SSOA: SULA_0240
SSOL: SULB_0241
SSOF: SULC_0240
STO: STK_05700(rtcA)
SAI: Saci_0556(rtcA)
SID: M164_0253
SII: LD85_0240
SIH: SiH_0241
SIR: SiRe_0234
SIC: SiL_0227
MSE: Msed_0600
MCN: Mcup_1503
AHO: Ahos_2235
PAI: PAE3596
PIS: Pisl_0753
PCL: Pcal_2009
PAS: Pars_2210
PYR: P186_0723
POG: Pogu_2656
TNE: Tneu_0917
CMA: Cmaq_0295
TUZ: TUZN_1858
TTN: TTX_1653(rcl1)
VDI: Vdis_1705
VMO: VMUT_2265
TPE: Tpen_0217
ASC: ASAC_0823
NMR: Nmar_1733
NIN: NADRNF5_0138(rtcA)
NGA: Ngar_c07570(rtcA)
NVN: NVIE_013140(rtcA)
NEV: NTE_02716
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BARB: AOA66_0458
LOKI: Lokiarch_10150(rtcA)
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Taxonomy
Reference
1  [PMID:6828385]
  Authors
Filipowicz W, Konarska M, Gross HJ, Shatkin AJ.
  Title
RNA 3'-terminal phosphate cyclase activity and RNA ligation in HeLa cell extract.
  Journal
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Reference
2  [PMID:2581947]
  Authors
Reinberg D, Arenas J, Hurwitz J.
  Title
The enzymatic conversion of 3'-phosphate terminated RNA chains to 2',3'-cyclic phosphate derivatives.
  Journal
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Reference
3  [PMID:9184239]
  Authors
Genschik P, Billy E, Swianiewicz M, Filipowicz W
  Title
The human RNA 3'-terminal phosphate cyclase is a member of a new family of proteins conserved in Eucarya, Bacteria and Archaea.
  Journal
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Reference
4  [PMID:9738023]
  Authors
Genschik P, Drabikowski K, Filipowicz W
  Title
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  Journal
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Reference
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  Authors
Billy E, Hess D, Hofsteenge J, Filipowicz W
  Title
Characterization of the adenylation site in the RNA 3'-terminal phosphate cyclase from Escherichia coli.
  Journal
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Reference
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  Authors
Tanaka N, Shuman S
  Title
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  Journal
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Reference
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  Authors
Chakravarty AK, Shuman S
  Title
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  Journal
J. Biol. Chem. 286 (2011) 4117-22.
Reference
8  [PMID:23945037]
  Authors
Das U, Shuman S
  Title
2'-Phosphate cyclase activity of RtcA: a potential rationale for the operon organization of RtcA with an RNA repair ligase RtcB in Escherichia coli and other bacterial taxa.
  Journal
RNA. 19 (2013) 1355-62.
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 6.5.1.4
IUBMB Enzyme Nomenclature: 6.5.1.4
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 6.5.1.4
BRENDA, the Enzyme Database: 6.5.1.4
CAS: 85638-41-1

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