KEGG   ORTHOLOGY: K17360
Entry
K17360                      KO                                     
Symbol
ACOT7
Name
acyl-coenzyme A thioesterase 7 [EC:3.1.2.2]
Pathway
map00062  Fatty acid elongation
map01040  Biosynthesis of unsaturated fatty acids
map01100  Metabolic pathways
map01110  Biosynthesis of secondary metabolites
Reaction
R01274  palmitoyl-CoA hydrolase
R08174  stearoyl-CoA hydrolase
R08176  oleoyl-CoA hydrolase
R08177  linoleoyl-CoA hydrolase
R08178  
R08181  
R09450  long-chain fatty-acyl-CoA hydrolase
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   00062 Fatty acid elongation
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
  09183 Protein families: signaling and cellular processes
   04147 Exosome
    K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.2  Thioester hydrolases
    3.1.2.2  palmitoyl-CoA hydrolase
     K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
 Fatty acid synthase
  Component type
   K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Exosome [BR:ko04147]
 Exosomal proteins
  Exosomal proteins of other body fluids (saliva and urine)
   K17360  ACOT7; acyl-coenzyme A thioesterase 7
Other DBs
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Genes
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HSY: 130640905
RES: 135688616
AQU: 100635222
 » show all
Reference
  Authors
Ellis JM, Wong GW, Wolfgang MJ
  Title
Acyl coenzyme A thioesterase 7 regulates neuronal fatty acid metabolism to prevent neurotoxicity.
  Journal
Mol Cell Biol 33:1869-82 (2013)
DOI:10.1128/MCB.01548-12
  Sequence
[mmu:70025]
Reference
  Authors
Kuramochi Y, Takagi-Sakuma M, Kitahara M, Emori R, Asaba Y, Sakaguchi R, Watanabe T, Kuroda J, Hiratsuka K, Nagae Y, Suga T, Yamada J
  Title
Characterization of mouse homolog of brain acyl-CoA hydrolase: molecular cloning and neuronal localization.
  Journal
Brain Res Mol Brain Res 98:81-92 (2002)
DOI:10.1016/S0169-328X(01)00323-0
  Sequence
[mmu:70025]

KEGG   ORTHOLOGY: K01068
Entry
K01068                      KO                                     
Symbol
ACOT1_2_4
Name
acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4 [EC:3.1.2.2]
Pathway
map00062  Fatty acid elongation
map01040  Biosynthesis of unsaturated fatty acids
map01100  Metabolic pathways
map01110  Biosynthesis of secondary metabolites
map04913  Ovarian steroidogenesis
Reaction
R01274  palmitoyl-CoA hydrolase
R08174  stearoyl-CoA hydrolase
R08175  icosanoyl-CoA hydrolase
R08176  oleoyl-CoA hydrolase
R08177  linoleoyl-CoA hydrolase
R08178  
R08179  (5Z,8Z,11Z,14Z,17Z)-icosapentaenoyl-CoA hydrolase
R08180  
R08181  
R08182  
R08183  
R09450  long-chain fatty-acyl-CoA hydrolase
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09103 Lipid metabolism
   00062 Fatty acid elongation
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
   01040 Biosynthesis of unsaturated fatty acids
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
 09150 Organismal Systems
  09152 Endocrine system
   04913 Ovarian steroidogenesis
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
 09180 Brite Hierarchies
  09181 Protein families: metabolism
   01004 Lipid biosynthesis proteins
    K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Enzymes [BR:ko01000]
 3. Hydrolases
  3.1  Acting on ester bonds
   3.1.2  Thioester hydrolases
    3.1.2.2  palmitoyl-CoA hydrolase
     K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Lipid biosynthesis proteins [BR:ko01004]
 Fatty acid synthase
  Component type
   K01068  ACOT1_2_4; acyl-coenzyme A thioesterase 1/2/4
Other DBs
COG: COG1946
GO: 0016290
Genes
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OMC: 131527457(acot20) 131533937(acot19)
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 » show all
Reference
  Authors
Hunt MC, Rautanen A, Westin MA, Svensson LT, Alexson SE
  Title
Analysis of the mouse and human acyl-CoA thioesterase (ACOT) gene clusters shows that convergent, functional evolution results in a reduced number of human peroxisomal ACOTs.
  Journal
FASEB J 20:1855-64 (2006)
DOI:10.1096/fj.06-6042com
  Sequence

DBGET integrated database retrieval system