EC               Enzyme                                 

[protein]-arginine 3-hydroxylase;
JMJD5 (gene name)
Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen;
With 2-oxoglutarate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into each donor
[protein]-L-arginine,2-oxoglutarate:oxygen oxidoreductase (3R-hydroxylating)
[protein]-L-arginine + 2-oxoglutarate + O2 = [protein]-(3R)-3-hydroxy-L-arginine + succinate + CO2 [RN:R12645]
protein-L-arginine [CPD:C00613];
2-oxoglutarate [CPD:C00026];
O2 [CPD:C00007]
[protein]-(3R)-3-hydroxy-L-arginine [CPD:C22296];
succinate [CPD:C00042];
CO2 [CPD:C00011]
The enzyme, characterized from humans, catalyses the stereoselective formation of the (2S,3R)-hydroxy-L-arginine stereoisomer. So far the enzyme has been shown to act on two substrates - the 40S ribosomal protein S6 (RPS6), which is hydroxylated at R137, and, at a lower activity, RCCD1, a protein involved in chromatin stability, which is hydroxylated at R141. Even though the same stereoisomer is produced by the bacterial EC, [50S ribosomal protein L16]-arginine 3-hydroxylase, the two enzymes do not exhibit any cross-reactivity on their respective ribosomal protein substrates.
EC created 2020
K10277  [protein]-arginine 3-hydroxylase / protease
HSA: 79831(KDM8)
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SPAR: SPRG_05119
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1  [PMID:29563586]
Wilkins SE, Islam MS, Gannon JM, Markolovic S, Hopkinson RJ, Ge W, Schofield CJ, Chowdhury R
JMJD5 is a human arginyl C-3 hydroxylase.
Nat Commun 9:1180 (2018)
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database:
IUBMB Enzyme Nomenclature:
ExPASy - ENZYME nomenclature database:
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