KEGG   ENZYME: 3.13.1.8
Entry
EC 3.13.1.8                 Enzyme                                 

Name
S-adenosyl-L-methionine hydrolase (adenosine-forming);
SAM hydroxide adenosyltransferase
Class
Hydrolases;
Acting on carbon-sulfur bonds;
Acting on carbon-sulfur bonds (only sub-subclass identified to date)
Sysname
S-adenosyl-L-methionine hydrolase (adenosine-forming)
Reaction(IUBMB)
S-adenosyl-L-methionine + H2O = adenosine + L-methionine [RN:R12098]
Reaction(KEGG)
R12098
Substrate
S-adenosyl-L-methionine [CPD:C00019];
H2O [CPD:C00001]
Product
adenosine [CPD:C00212];
L-methionine [CPD:C00073]
Comment
The enzyme, found in bacteria and archaea, catalyses a nucleophilic attack of water at the C5' carbon of S-adenosyl-L-methionine to generate adenosine and L-methionine. May be involved in regulating SAM levels in the cell. cf. EC 3.3.1.2, S-adenosyl-L-methionine hydrolase (L-homoserine-forming).
History
EC 3.13.1.8 created 2018
Orthology
K22205  S-adenosyl-L-methionine hydrolase (adenosine-forming)
Genes
CTEL: GBC03_01375
KAS: KATP_46070
MCA: MCA1485
METU: GNH96_09230
MAH: MEALZ_2621
MBUR: EQU24_09675
MMAI: sS8_2685
NOC: Noc_2298
NHL: Nhal_2412
NWA: Nwat_2131
TEE: Tel_04170
THIP: N838_21740
AEH: Mlg_0485
HHA: Hhal_0831
TGR: Tgr7_2297
SLIM: SCL_2271
SVA: SVA_3333
TBN: TBH_C0327
ENM: EBS_0210
TBD: Tbd_0432
SLAC: SKTS_05690
DVU: DVU0915
DVL: Dvul_2069
DVM: DvMF_1391
DDE: Dde_2703
DMA: DMR_42120
DGG: DGI_1504
DFL: DFE_2901
DAS: Daes_0690
DPI: BN4_12778
PPRF: DPRO_2631
DBA: Dbac_2246
DRT: Dret_2108
DAL: Dalk_3152
DALK: DSCA_63640
DLI: dnl_28060
ADE: Adeh_2362
HOH: Hoch_3689
SAT: SYN_00195
SFU: Sfum_1405
DBR: Deba_1487
RRU: Rru_A1812
RRF: F11_09320
RCE: RC1_2458
MAG: amb2335
MGRY: MSR1_12520(salL)
MAGX: XM1_3319
MAGN: WV31_06690
TXI: TH3_08100
MAGQ: MGMAQ_1507
ADG: Adeg_0614
LPIL: LIP_0181
TFU: Tfu_0222
TCU: Tcur_0792
SRO: Sros_8926
TBI: Tbis_3306
ACE: Acel_0608
AMD: AMED_9061
AMN: RAM_46470
AMM: AMES_8924
AMZ: B737_8925
ALO: CRK60454
SAQ: Sare_1364
MIL: ML5_1773
ASE: ACPL_7181
ACTN: L083_6773
AFS: AFR_35760
ACTS: ACWT_7050
RXY: Rxyl_0791
SYC: syc0828_c
CYA: CYA_1889
CYB: CYB_0252
TEL: tll2177
LET: O77CONTIG1_02834(salL)
LBO: LBWT_280
HHG: XM38_042990(salL)
AMR: AM1_3630
MAR: MAE_18580
MPK: VL20_4732
CYT: cce_4491
TER: Tery_4783
GVI: glr2922
GLJ: GKIL_2664
ANA: all1327
NSH: GXM_04521
AVA: Ava_3794
NAZ: Aazo_4209
CTHE: Chro_0605
CEO: ETSB_0615
DET: DET1548
DEH: cbdbA1640
DMC: btf_1499
DMD: dcmb_1446
DMG: GY50_1445
RCA: Rcas_1378
HAU: Haur_3652
TRO: trd_0357
STI: Sthe_1017
ATM: ANT_15610
TTR: Tter_0566
TTH: TT_C1645
TTJ: TTHA0338
TAQ: TO73_0017
TBC: A0O31_01125(salL)
MRB: Mrub_0668
MIN: Minf_1432
MKC: kam1_1448
MEAP: MTHMO_0588
PSL: Psta_4032
PIR: VN12_15475(salL)
ROL: CA51_03440(salL)
AHEL: Q31a_63130(salL)
LCRE: Pla8534_09140(salL)
AAGG: ETAA8_25090(salL)
BVO: Pan97_10440(salL)
TTF: THTE_3276
AMUC: Pan181_26400(salL)
PND: Pla175_20410(salL)
PLH: VT85_21115(salL)
PLON: Pla110_03500(salL)
FTJ: FTUN_1644
IPA: Isop_1473
SACI: Sinac_6581
PBOR: BSF38_04985(salL)
AGV: OJF2_68470(salL)
PCOR: KS4_11500(salL)
ABAS: ACPOL_1591
SUS: Acid_0601
THYD: TTHT_1091(flA)
TLI: Tlie_0715
GAU: GAU_2446
GBA: J421_3913
MBAS: ALGA_3540
SRU: SRU_1824
SRM: SRM_02032
RMR: Rmar_1448
FLN: FLA_1599
MGOT: MgSA37_02994(salL_2)
TMAR: MARIT_1978
KOS: KORDIASMS9_03322(flA)
KAN: IMCC3317_06320(flA)
MARF: CJ739_3838
MESQ: C7H62_2207
CTE: CT1550
CPC: Cpar_0408
CLI: Clim_0408
PLT: Plut_0388
PPH: Ppha_2370
PAA: Paes_1832
CTS: Ctha_1710
CPRV: CYPRO_1072
AAE: aq_2196
TMA: TM0660
TMW: THMA_0675
TMQ: THMB_0675
TMX: THMC_0675
TPT: Tpet_0271
TRQ: TRQ2_0269
TNA: CTN_1926
TNP: Tnap_0456
TLE: Tlet_1715
TME: Tmel_1901
TAF: THA_195
THER: Y592_01050
FNO: Fnod_0080
PMO: Pmob_1412
MARN: LN42_06625
KOL: Kole_1594
CABY: Cabys_2327
NDE: NIDE2547
NJA: NSJP_3986
LFC: LFE_1538
CTHI: THC_0805
MOX: DAMO_2067
MKA: MK0807
AFU: AF_0461
FPL: Ferp_0945
GAC: GACE_1742
GAH: GAH_00892
PFU: PF0459
PFI: PFC_01410
PHO: PH0463(PH0463)
PAB: PAB1317
PYN: PNA2_1094
PYS: Py04_0645
TKO: TK0062
TON: TON_1165
TGA: TGAM_1163
TSI: TSIB_1083
THE: GQS_09750
THA: TAM4_1913
THM: CL1_1538
TLT: OCC_07631
THS: TES1_1269
TNU: BD01_1128
TEU: TEU_11530
PPAC: PAP_07245
MBAR: MSBR2_3127
MBAK: MSBR3_3124
MAC: MA_4318
MMA: MM_1017
MMAC: MSMAC_0289
METM: MSMTP_0315
MTHR: MSTHT_1602
MTHE: MSTHC_1687
MHOR: MSHOH_0379
MMH: Mmah_0186
MPY: Mpsy_1513
MTP: Mthe_0204
MCJ: MCON_2393
MHI: Mhar_0855
MEZ: Mtc_1958
RCI: RRC488
HAL: VNG_0300C
HSL: OE_1461R
HHB: Hhub_1446
HALH: HTSR_1447
HHSR: HSR6_1519
HMA: rrnAC1911
HHI: HAH_2423
NPH: NP_0906A
NMO: Nmlp_3854
HUT: Huta_2899
HTI: HTIA_0578
HMU: Hmuk_3201
HALL: LC1Hm_2545
HWA: HQ_1165A
HWC: Hqrw_1202
HVO: HVO_0781
HME: HFX_0740
HLA: Hlac_1036
HDF: AArcSl_1190(flA)
HTU: Htur_0862
NMG: Nmag_2825
NAT: NJ7G_4034
SALI: L593_01875
ABI: Aboo_1168
APE: APE_2338
ACJ: ACAM_1470
SMR: Smar_1196
IHO: Igni_0947
IIS: EYM_03095
DKA: DKAM_0978
TAG: Tagg_0102
IAG: Igag_1551
HBU: Hbut_0160
STO: STK_03010
SSO: SSO0254
SOL: Ssol_1230
SSOA: SULA_1270
SSOL: SULB_1271
SSOF: SULC_1269
SAI: Saci_0719
SID: M164_1893
SII: LD85_2107
SIH: SiH_1823
SIR: SiRe_1743
SIC: SiL_1736
MSE: Msed_0005
MCN: Mcup_0005
AHO: Ahos_0776
STEP: IC006_1800
PAI: PAE3627
PIS: Pisl_0002
PCL: Pcal_2013
PAS: Pars_2209
PYR: P186_0791
POG: Pogu_2657
TNE: Tneu_0919
CMA: Cmaq_1067
TTN: TTX_1655
TUZ: TUZN_1856
VDI: Vdis_2530
VMO: VMUT_0875
TPE: Tpen_0216
ASC: ASAC_0826
ACIA: SE86_05665
CCAI: NAS2_1237
BARC: AOA65_0887
BARB: AOA66_0233
 » show all
Reference
1  [PMID:18720493]
  Authors
Eustaquio AS, Harle J, Noel JP, Moore BS
  Title
S-Adenosyl-L-methionine hydrolase (adenosine-forming), a conserved bacterial and archaeal protein related to SAM-dependent halogenases.
  Journal
Chembiochem 9:2215-9 (2008)
DOI:10.1002/cbic.200800341
  Sequence
[saq:Sare_1364]
Reference
2  [PMID:19739191]
  Authors
Deng H, McMahon SA, Eustaquio AS, Moore BS, Naismith JH, O'Hagan D
  Title
Mechanistic insights into water activation in SAM hydroxide adenosyltransferase (duf-62).
  Journal
Chembiochem 10:2455-9 (2009)
DOI:10.1002/cbic.200900369
  Sequence
[pho:PH0463]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 3.13.1.8
IUBMB Enzyme Nomenclature: 3.13.1.8
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 3.13.1.8
BRENDA, the Enzyme Database: 3.13.1.8

DBGET integrated database retrieval system