KEGG   ENZYME: 1.1.1.153Help
Entry
EC 1.1.1.153                Enzyme                                 

Name
sepiapterin reductase (L-erythro-7,8-dihydrobiopterin forming);
SR
Class
Oxidoreductases;
Acting on the CH-OH group of donors;
With NAD+ or NADP+ as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
L-erythro-7,8-dihydrobiopterin:NADP+ oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
(1) L-erythro-7,8-dihydrobiopterin + NADP+ = sepiapterin + NADPH + H+ [RN:R02975];
(2) L-erythro-tetrahydrobiopterin + 2 NADP+ = 6-pyruvoyl-5,6,7,8-tetrahydropterin + 2 NADPH + 2 H+ [RN:R08208]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-erythro-7,8-dihydrobiopterin [CPD:C02953];
NADP+ [CPD:C00006];
L-erythro-tetrahydrobiopterin [CPD:C00272]
Product
sepiapterin [CPD:C00835];
NADPH [CPD:C00005];
H+ [CPD:C00080];
6-pyruvoyl-5,6,7,8-tetrahydropterin [CPD:C03684]
Comment
This enzyme catalyses the final step in the de novo synthesis of tetrahydrobiopterin from GTP. The enzyme, which is found in higher animals and some fungi and bacteria, produces the erythro form of tetrahydrobiopterin. cf. EC 1.1.1.325, sepiapterin reductase (L-threo-7,8-dihydrobiopterin forming).
History
EC 1.1.1.153 created 1972, modified 2012
Pathway
ec00790  Folate biosynthesis
ec01100  Metabolic pathways
Orthology
K00072  sepiapterin reductase
Genes
HSA: 6697(SPR)
PTR: 470403(SPR)
PPS: 100992005(SPR)
GGO: 101127681(SPR)
PON: 100445031(SPR)
NLE: 100585484(SPR)
MCC: 705317(SPR)
MCF: 102128831(SPR)
CSAB: 103220069(SPR)
RRO: 104661350(SPR)
RBB: 108532591(SPR)
CJC: 100396957(SPR)
SBQ: 101034579(SPR)
MMU: 20751(Spr)
RNO: 29270(Spr)
CGE: 100767396(Spr)
HGL: 101713942(Spr)
CCAN: 109696294(Spr)
OCU: 100337960(SPR)
TUP: 102490038(SPR)
CFA: 483118(SPR)
AML: 100465478(SPR)
UMR: 103671822(SPR)
ORO: 101368131(SPR)
FCA: 101101210(SPR)
PTG: 102959674(SPR)
AJU: 106967774(SPR)
BTA: 533836(SPR)
BOM: 102265725(SPR)
BIU: 109565941(SPR)
PHD: 102334522(SPR)
CHX: 102182880(SPR)
OAS: 101111439(SPR)
SSC: 100521367(SPR)
CFR: 102504049(SPR)
CDK: 105101465(SPR)
BACU: 103014210(SPR)
LVE: 103084126(SPR)
OOR: 101287410(SPR)
ECB: 100059420(SPR)
EPZ: 103548685(SPR)
EAI: 106828296(SPR)
MYB: 102260321(SPR)
MYD: 102762416(SPR)
HAI: 109385372(SPR)
RSS: 109435201(SPR)
PALE: 102879458(SPR)
LAV: 100667602(SPR)
TMU: 101354299
MDO: 100010091
OAA: 100091653(SPR)
GGA: 425255(SPR)
MGP: 100542371(SPR)
CJO: 107314124(SPR)
APLA: 101791770(SPR)
ACYG: 106043173(SPR)
GFR: 102039563(SPR)
FAB: 101820051(SPR)
PHI: 102106015(SPR)
PMAJ: 107202765(SPR)
CCAE: 111944527(SPR)
CCW: 104697665(SPR)
FPG: 101921228(SPR)
FCH: 102055357(SPR)
CLV: 102093579(SPR)
EGZ: 104126453(SPR)
AAM: 106488422(SPR)
ASN: 102376190(SPR)
AMJ: 102566196(SPR)
PSS: 102450421(SPR)
CMY: 102948309(SPR)
CPIC: 101938234(SPR)
ACS: 100565932(spr)
PVT: 110079798(SPR)
PBI: 103063512(SPR)
GJA: 107124043(SPR)
XLA: 380273(spr.L)
XTR: 100145068(spr)
DRE: 554136(spra)
IPU: 100528817(spr)
AMEX: 103045273(spr)
LCO: 104920805 104938175(spr)
MZE: 101472150(spr)
OLA: 110015794(spr)
XMA: 102228334(spr)
PRET: 103474102(spr)
NFU: 107375016(spr)
KMR: 108250307(spr)
CSEM: 103389188(spr) 103397717
BPEC: 110161832(spr) 110167051
MALB: 109970899(spr)
SASA: 100195245(spr)
ELS: 105015102(spr)
LCM: 102345265 102356207(SPR)
CMK: 103188528(spr)
CIN: 100180453
SPU: 577750
APLC: 110977064
DME: Dmel_CG12116(CG12116) Dmel_CG12117(Sptr)
DER: 6549699
DPE: 6598173
DSI: Dsimw501_GD16109(Dsim_GD16109) Dsimw501_GD16111(Dsim_GD16111)
AAG: 5572666
AME: 551857
BIM: 100744982
BTER: 100648764
SOC: 105204562
AEC: 105154463
ACEP: 105621264
DQU: 106744825
CFO: 105257969
LHU: 105674643
PGC: 109853970
PCF: 106791163
NVI: 100119578
MDL: 103576462
TCA: 662832
DPA: 109536677
NVL: 108564574
BMOR: 101740774
PMAC: 106715637
PRAP: 110993932
HAW: 110373195
PXY: 105391658
API: 100162307
CLEC: 106663160
ZNE: 110832491
TUT: 107363482
BMY: Bm1_29970
TSP: Tsp_02354
CRG: 105317229
OBI: 106877217
LAK: 106178646
EGL: EGR_05730
EPA: 110231478
ADF: 107357487
HMG: 100198898
DDI: DDB_G0290009(sr)
SMIN: v1.2.005074.t1(symbB.v1.2.005074.t1)
TPS: THAPSDRAFT_261572(SPR1)
SPAR: SPRG_08273
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:4401291]
  Authors
Kato S.
  Title
Sepiapterin reductase from horse liver: purification and properties of the enzyme.
  Journal
Arch Biochem Biophys 146:202-14 (1971)
DOI:10.1016/S0003-9861(71)80057-7
Reference
2  [PMID:5969298]
  Authors
Matsubara M, Katoh S, Akino M, Kaufman S.
  Title
Sepiapterin reductase.
  Journal
Biochim Biophys Acta 122:202-12 (1966)
Reference
3  [PMID:7528005]
  Authors
Werner ER, Schmid M, Werner-Felmayer G, Mayer B, Wachter H.
  Title
Synthesis and characterization of 3H-labelled tetrahydrobiopterin.
  Journal
Biochem J 304 ( Pt 1):189-93 (1994)
Reference
4  [PMID:10987137]
  Authors
Kim YA, Chung HJ, Kim YJ, Choi YK, Hwang YK, Lee SW, Park YS.
  Title
Characterization of recombinant Dictyostelium discoideum sepiapterin reductase expressed in E. coli.
  Journal
Mol Cells 10:405-10 (2000)
  Sequence
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 1.1.1.153
IUBMB Enzyme Nomenclature: 1.1.1.153
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 1.1.1.153
BRENDA, the Enzyme Database: 1.1.1.153
CAS: 9059-48-7

DBGET integrated database retrieval system