KEGG   ENZYME: 1.14.13.9Help
Entry
EC 1.14.13.9                Enzyme                                 

Name
kynurenine 3-monooxygenase;
kynurenine 3-hydroxylase;
kynurenine hydroxylase;
L-kynurenine-3-hydroxylase
Class
Oxidoreductases;
Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen;
With NADH or NADPH as one donor, and incorporation of one atom of oxygen into the other donor
BRITE hierarchy
Sysname
L-kynurenine,NADPH:oxygen oxidoreductase (3-hydroxylating)
Reaction(IUBMB)
L-kynurenine + NADPH + H+ + O2 = 3-hydroxy-L-kynurenine + NADP+ + H2O [RN:R01960]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-kynurenine [CPD:C00328];
NADPH [CPD:C00005];
H+ [CPD:C00080];
O2 [CPD:C00007]
Product
3-hydroxy-L-kynurenine [CPD:C03227];
NADP+ [CPD:C00006];
H2O [CPD:C00001]
Comment
A flavoprotein (FAD).
History
EC 1.14.13.9 created 1961 as EC 1.99.1.5, transferred 1965 to EC 1.14.1.2, transferred 1972 to EC 1.14.13.9
Pathway
ec00380  Tryptophan metabolism
ec01100  Metabolic pathways
Orthology
K00486  kynurenine 3-monooxygenase
Genes
HSA: 8564(KMO)
PTR: 469730(KMO)
PPS: 100993862(KMO)
GGO: 101128403(KMO)
PON: 100173108(KMO)
NLE: 100600830(KMO)
MCC: 707314(KMO)
MCF: 102118004(KMO)
CSAB: 103231057(KMO)
RRO: 104679204(KMO)
RBB: 108512504(KMO)
CJC: 100406433(KMO)
SBQ: 101041564(KMO)
MMU: 98256(Kmo)
RNO: 59113(Kmo)
CGE: 100772925(Kmo)
NGI: 103746912(Kmo)
HGL: 101716403(Kmo)
CCAN: 109693430(Kmo)
OCU: 100348763(KMO)
TUP: 102480616(KMO)
CFA: 480093(KMO)
AML: 100475877(KMO)
UMR: 103666589(KMO)
ORO: 101363585(KMO)
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PTG: 102960651 102971760(KMO)
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BOM: 102287245(KMO)
BIU: 109570484(KMO)
PHD: 102335979(KMO)
CHX: 102188698(KMO)
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CFR: 102513355(KMO)
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LVE: 103070760(KMO)
OOR: 101276729(KMO)
ECB: 100060450(KMO)
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MYD: 102764139(KMO)
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SHR: 100915086(KMO)
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MGP: 100543720(KMO)
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GFR: 102036157(KMO)
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TDL: TDEL_0C02920(TDEL0C02920)
PIC: PICST_40545(BNA4)
CAL: CAALFM_C300260CA(BNA4)
CAUR: QG37_01163
SLB: AWJ20_204(BNA4)
NCR: NCU06924
NTE: NEUTE1DRAFT66569(NEUTE1DRAFT_66569)
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MAJ: MAA_00570
CMT: CCM_06016
BFU: BCIN_01g01500(Bcbna4)
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ANI: AN5200.2
ANG: ANI_1_2108064(An07g09110) ANI_1_2818014(An01g08540)
CNE: CNC04120
CNB: CNBC3070
ABP: AGABI1DRAFT125224(AGABI1DRAFT_125224)
ABV: AGABI2DRAFT64309(AGABI2DRAFT_64309)
DDI: DDB_G0283173(kmo)
DFA: DFA_02548(kmo) DFA_03351
SPAR: SPRG_06870
SPLY: Q5A_021390(kmo)
XCC: XCC1552
XCB: XC_2682
XCP: XCR_1830
XCV: XCV1641
XAX: XACM_1572
XAC: XAC1600
XCI: XCAW_02724(ubiH)
XOO: XOO2429(UbiH)
XOM: XOO2306(XOO2306)
XOP: PXO_00760
XOR: XOC_1830
XAL: XALC_1755
XPH: XppCFBP6546_18285(XppCFBP6546P_18285)
SML: Smlt3161(qbsG)
SMT: Smal_2599
SMZ: SMD_2738(qbsG)
SACZ: AOT14_22800(qbsG)
PSUW: WQ53_15005
PSD: DSC_08465
LAB: LA76x_2542(kmo)
LAQ: GLA29479_1099(kmo)
LEZ: GLE_0549(kmo) GLE_2679(kmo)
LEM: LEN_2355
DKO: I596_647
SWD: Swoo_1404
CPS: CPS_3582
LPN: lpg0892
LPH: LPV_1026
LPO: LPO_0974
LPM: LP6_0881
LPF: lpl0923
LPP: lpp0953
LPC: LPC_2401
LPA: lpa_01349
LPE: lp12_0913
LLO: LLO_3034
LFA: LFA_0962(kmo)
LHA: LHA_2059(kmo)
LCD: clem_04995(kmo)
LLG: 44548918_00923(kmo)
TMC: LMI_1275(kmo)
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BCEN: DM39_4554(kmo)
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CCX: COCOR_00866(kmo)
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AMR: AM1_0975(kmo) AM1_2357(kmo)
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GES: VT84_05935(kmo)
CHU: CHU_3380
HSW: Hsw_0117
GFO: GFO_2711
GFL: GRFL_0682
FJO: Fjoh_0495
FJG: BB050_02031(kmo_1)
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FBR: FBFL15_0983(kmo)
FIN: KQS_02985(kmo)
ZPR: ZPR_3758
MARM: YQ22_03575
CBAL: M667_08850
CBAT: M666_08815
DDO: I597_1379(kmo)
ZGA: ZOBELLIA_717(kmoA)
MLT: VC82_2174
NDO: DDD_1882
MPW: MPR_0678
WIN: WPG_2050
TJE: TJEJU_1405(kmo)
TMAR: MARIT_1042(kmo)
AALG: AREALGSMS7_00100(kmo)
KOS: KORDIASMS9_02203(kmo)
MARF: CJ739_783
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Taxonomy
Reference
1
  Authors
de Castro, F.T., Price, J.M. and Brown, R.R.
  Title
Reduced triphosphopyridinenucleotide requirement for the enzymatic formation of 3-hydroxykynurenine from L-kynurenine.
  Journal
J Am Chem Soc 78:2904-2905 (1956)
Reference
2  [PMID:6076241]
  Authors
Okamoto H, Hayaishi O.
  Title
Flavin adenine dinucleotide requirement for kynurenine hydroxylase of rat liver mitochondria.
  Journal
Biochem Biophys Res Commun 29:394-9 (1967)
DOI:10.1016/0006-291X(67)90469-X
Reference
3  [PMID:13502353]
  Authors
SAITO Y, HAYAISHI O, ROTHBERG S.
  Title
Studies on oxygenases; enzymatic formation of 3-hydroxy-L-kynurenine from L-kynurenine.
  Journal
J Biol Chem 229:921-34 (1957)
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 1.14.13.9
IUBMB Enzyme Nomenclature: 1.14.13.9
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 1.14.13.9
BRENDA, the Enzyme Database: 1.14.13.9
CAS: 9029-61-2

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