KEGG   ENZYME: 2.1.1.6Help
Entry
EC 2.1.1.6                  Enzyme                                 

Name
catechol O-methyltransferase;
COMT I ;
COMT II;
S-COMT (soluble form of catechol-O-methyltransferase);
MB-COMT (membrane-bound form of catechol-O-methyltransferase);
catechol methyltransferase;
catecholamine O-methyltransferase
Class
Transferases;
Transferring one-carbon groups;
Methyltransferases
BRITE hierarchy
Sysname
S-adenosyl-L-methionine:catechol O-methyltransferase
Reaction(IUBMB)
S-adenosyl-L-methionine + a catechol = S-adenosyl-L-homocysteine + a guaiacol [RN:R07330]
Reaction(KEGG)
Substrate
S-adenosyl-L-methionine [CPD:C00019];
catechol [CPD:C15571]
Product
S-adenosyl-L-homocysteine [CPD:C00021];
guaiacol [CPD:C15572]
Comment
The mammalian enzyme acts more rapidly on catecholamines such as adrenaline or noradrenaline than on catechols.
History
EC 2.1.1.6 created 1965
Pathway
ec00140  Steroid hormone biosynthesis
ec00350  Tyrosine metabolism
ec00965  Betalain biosynthesis
ec01100  Metabolic pathways
Orthology
K00545  catechol O-methyltransferase
Genes
HSA: 1312(COMT) 220074(LRTOMT)
PTR: 458655(COMT)
PPS: 100982622(COMT) 103782651
GGO: 101134139(COMT)
PON: 100455627(COMT)
NLE: 100593311(COMT)
MCC: 712548(COMT)
MCF: 102114823(COMT) 102136364
CSAB: 103222988(COMT) 103247982
RRO: 104665160 104681986(COMT)
RBB: 108518370(COMT) 108543739
CJC: 100397546(LRTOMT) 100412305(COMT)
SBQ: 101035559(COMT) 104650650
MMU: 12846(Comt) 791260(Tomt)
RNO: 24267(Comt) 308868(Lrtomt)
CGE: 100751123 100770626(Comt)
NGI: 103742059(Comt) 103750806
HGL: 101700140(Tomt) 101717730(Comt)
CCAN: 109684348(Comt) 109693006
TUP: 102485737(COMT) 102500221
CFA: 106560171 445450(COMT)
AML: 100473575(LRTOMT) 100473702(COMT)
UMR: 103669258(COMT) 103678017
ORO: 101374537(TOMT) 101379780(COMT)
FCA: 101096100(TOMT) 101097022(COMT)
PTG: 102959975(COMT) 102971592
AJU: 106970934
BTA: 517795(TOMT) 618278(COMT)
BOM: 102271180(COMT) 102277953
BIU: 109569223 109571214(COMT)
PHD: 102320187(COMT) 102325940
CHX: 102173865 102191825(COMT)
OAS: 101103091(TOMT) 105606098
SSC: 100155530(COMT)
CFR: 102522928(COMT) 106729226
CDK: 105098118 105106445(COMT)
BACU: 103011619(COMT) 103021036
LVE: 103081146(COMT) 103082698
OOR: 101272884(TOMT) 101284515(COMT)
ECB: 100146509(COMT)
EPZ: 103540924(COMT) 103549333
EAI: 106822108(COMT) 106831650
MYB: 102249028 102256228(COMT)
MYD: 102753607(COMT) 107181375
HAI: 109372420 109373208(COMT)
RSS: 109454035 109460470(COMT)
PALE: 102888547(COMT) 102891398
LAV: 100665450(TOMT) 100672368(COMT)
MDO: 100031097(COMT) 103102723
SHR: 100933041 100934159(COMT)
OAA: 100092373(COMT)
GGA: 100857436(LRTOMT) 416783(COMT)
MGP: 100545849(COMT) 100548836(TOMT)
CJO: 107308547 107321075(COMT)
APLA: 101801104 101805407(COMT)
ACYG: 106031240(COMT)
TGU: 100222458 100223814(COMT) 100229591(TOMT)
GFR: 102041449(COMT) 102045105
FAB: 101814579(TOMT) 101818536(COMT)
CCW: 104686975 104688616(COMT)
FPG: 101916407(COMT) 101918019(TOMT)
FCH: 102046620(COMT) 102053034
CLV: 102088102(COMT) 102098954
EGZ: 104127202(COMT)
AAM: 106483917 106486875(COMT)
ASN: 102371384(COMT) 102388574
AMJ: 102563918(LRTOMT) 102575397(COMT)
PSS: 102459109(COMT) 106731271
CMY: 102944412 102945092(COMT)
CPIC: 101931109 101942054(COMT)
ACS: 100566065
PVT: 110078161 110085362(COMT)
PBI: 103051098 103061670(COMT)
DRE: 110437932 561372(comta) 565370(comtb)
MZE: 101465298(tomt) 101465732(comt)
OLA: 101165493 101166546(comt)
XMA: 102228895 102231465(comt)
PRET: 103465535(comt) 103474474
NFU: 107380464 107385849(comt)
SASA: 106566505(COMT) 106582872(COMT) 106613223
SFM: 108932360 108934806(comt)
CMK: 103172592 103183994(comt)
SPU: 581002
BVG: 104885532
PPP: 112286593
MNG: MNEG_3126
PIC: PICST_36800(COM1)
CAL: CAALFM_C704280CA(CaO19.7140)
CDU: CD36_73940(CMT1)
CAUR: QG37_03958
NCR: NCU07919
NTE: NEUTE1DRAFT78289(NEUTE1DRAFT_78289)
MGR: MGG_00015
SSCK: SPSK_07789
MAW: MAC_09811
CMT: CCM_06614
MBE: MBM_04235
ANG: ANI_1_376154(An17g00200)
PBL: PAAG_11954(PAAG_04908)
SMIN: v1.2.005324.t1(symbB.v1.2.005324.t1) v1.2.016798.t1(symbB.v1.2.016798.t1) v1.2.021509.t1(symbB.v1.2.021509.t1) v1.2.021509.t2(symbB.v1.2.021509.t2) v1.2.025816.t1(symbB.v1.2.025816.t1) v1.2.027098.t1(symbB.v1.2.027098.t1)
MTU: Rv1703c
MTC: MT1743
MRA: MRA_1712
MTUR: CFBS_1795
MTD: UDA_1703c
MTUE: J114_09095
MTUH: I917_12090
MTUL: TBHG_01661
MTUT: HKBT1_1794
MTUU: HKBT2_1802
MBB: BCG_1741c
MBT: JTY_1716
MAF: MAF_17210
MMIC: RN08_1890
MPA: MAP_1409c
MAO: MAP4_2436
MAVI: RC58_12115
MAVU: RE97_12130
MAV: MAV_3069
MAVD: NF84_13760
MAVR: LA63_13915
MAVA: LA64_13910
MIT: OCO_29110
MIA: OCU_29030
MID: MIP_04282
MYO: OEM_28340
MIR: OCQ_29780
MLP: MLM_2442
MUL: MUL_1691
MMI: MMAR_2507
MMM: W7S_14475
MHAD: B586_12305
MVA: Mvan_3280
MGI: Mflv_3499
MVQ: MYVA_2823
MAB: MAB_1318c
MABB: MASS_1318
MABO: NF82_06645
MCHE: BB28_06505
MSTE: MSTE_01286
 » show all
Taxonomy
Reference
1  [PMID:13575440]
  Authors
AXELROD J, TOMCHICK R.
  Title
Enzymatic O-methylation of epinephrine and other catechols.
  Journal
J Biol Chem 233:702-5 (1958)
Reference
2  [PMID:438821]
  Authors
Gulliver PA, Tipton KF.
  Title
The purification and properties of pig brain catechol-o-methyltransferase.
  Journal
J Neurochem 32:1525-9 (1979)
DOI:10.1111/j.1471-4159.1979.tb11094.x
Reference
3  [PMID:762061]
  Authors
Huh MM, Friedhoff AJ.
  Title
Multiple molecular forms of catechol-O-methyltransferase. Evidence for two distinct forms, and their purification and physical characterization.
  Journal
J Biol Chem 254:299-308 (1979)
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 2.1.1.6
IUBMB Enzyme Nomenclature: 2.1.1.6
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 2.1.1.6
BRENDA, the Enzyme Database: 2.1.1.6
CAS: 9012-25-3

DBGET integrated database retrieval system