KEGG   ENZYME: 4.1.2.48Help
Entry
EC 4.1.2.48                 Enzyme                                 

Name
low-specificity L-threonine aldolase;
LtaE
Class
Lyases;
Carbon-carbon lyases;
Aldehyde-lyases
BRITE hierarchy
Sysname
L-threonine/L-allo-threonine acetaldehyde-lyase (glycine-forming)
Reaction(IUBMB)
(1) L-threonine = glycine + acetaldehyde [RN:R00751];
(2) L-allo-threonine = glycine + acetaldehyde [RN:R06171]
Reaction(KEGG)
Substrate
L-threonine [CPD:C00188];
L-allo-threonine [CPD:C05519]
Product
glycine [CPD:C00037];
acetaldehyde [CPD:C00084]
Comment
Requires pyridoxal phosphate. The low-specificity L-threonine aldolase can act on both L-threonine and L-allo-threonine [1,2]. The enzyme from Escherichia coli can also act on L-threo-phenylserine and L-erythro-phenylserine [4]. The enzyme can also catalyse the aldol condensation of glycolaldehyde and glycine to form 4-hydroxy-L-threonine, an intermediate of pyridoxal phosphate biosynthesis [3]. Different from EC 4.1.2.5, L-threonine aldolase, and EC 4.1.2.49, L-allo-threonine aldolase.
History
EC 4.1.2.48 created 2011
Pathway
ec00260  Glycine, serine and threonine metabolism
ec01100  Metabolic pathways
ec01110  Biosynthesis of secondary metabolites
ec01120  Microbial metabolism in diverse environments
ec01130  Biosynthesis of antibiotics
Orthology
K01620  threonine aldolase
Genes
PON: 100449110
NLE: 100579559
RRO: 104677041
RBB: 108534273
MMU: 71776(Tha1)
RNO: 688286
CGE: 100769555
NGI: 103747287
HGL: 101703542
CCAN: 109683140
OCU: 100337875
AML: 100479824
UMR: 103665966
ORO: 101364187
FCA: 101081589
PTG: 102951123
AJU: 106981894
BTA: 507443
BOM: 102276152
BIU: 109574286
PHD: 102315462
CHX: 102179594
OAS: 101113775
SSC: 110255953
CFR: 102513394
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OOR: 101288592
ECB: 100057768
EPZ: 103554050
EAI: 106845253
HAI: 109383643
LAV: 100663445
TMU: 101347411
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GFR: 102034485
FAB: 101822012
PHI: 102100879
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FPG: 101917257
FCH: 102052250
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ASN: 102386472
AMJ: 102560028
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XTR: 594999(tha1p)
NPR: 108801437
DRE: 431723(tha1)
SRX: 107722240
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TRU: 101072218
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NCC: 104967451
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ELS: 105025069
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DME: Dmel_CG10184(CG10184)
DSI: Dsimw501_GD18368(Dsim_GD18368)
MDE: 101895854
AAG: 5567076
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PMAC: 106718253
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TPF: TPHA_0F03410(TPHA0F03410)
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TDL: TDEL_0C02500(TDEL0C02500)
KAF: KAFR_0E00450(KAFR0E00450)
PIC: PICST_71203(GLY2) PICST_74130(GLY1)
CAL: CAALFM_C110450WA(GLY1) CAALFM_CR04880WA(CaO19.6305)
SLB: AWJ20_451(GLY1)
NCR: NCU00944(thr-5)
NTE: NEUTE1DRAFT142087(NEUTE1DRAFT_142087)
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SSCK: SPSK_03403
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TVE: TRV_02189
PNO: SNOG_15269(SNOG_15268)
SPO: SPAC23H3.09c(gly1)
CNE: CNC04680
CNB: CNBC2500
MRR: Moror_191
ABP: AGABI1DRAFT65982(AGABI1DRAFT_65982)
ABV: AGABI2DRAFT190024(AGABI2DRAFT_190024)
MGL: MGL_1950
NGD: NGA_0150820(LTAA)
ECO: b0870(ltaE)
ECJ: JW0854(ltaE)
ECD: ECDH10B_0940(ltaE)
EBW: BWG_0723(ltaE)
ECOK: ECMDS42_0722(ltaE)
ECE: Z1104(ybjU)
ECS: ECs0956
ECF: ECH74115_1031(ltaE)
ETW: ECSP_0975(ltaE)
EOJ: ECO26_0997(ltaE)
EOI: ECO111_0939(ltaE)
EOH: ECO103_0914(ltaE)
ECOO: ECRM13514_0955(ybjU)
ECOH: ECRM13516_0909(ybjU)
ECG: E2348C_0867(ltaE)
EOK: G2583_1107(ltaE)
ESO: O3O_08295
ESM: O3M_16970
ESL: O3K_16995
ECW: EcE24377A_0943(ltaE)
ELH: ETEC_0937
ECC: c1003(ybjU)
ECP: ECP_0885
ECI: UTI89_C0873(ybjU)
ECV: APECO1_1224(ybjU)
ECX: EcHS_A0974(ltaE)
ECM: EcSMS35_0899(ltaE)
ECY: ECSE_0928
ECR: ECIAI1_0910(ltaE)
ECQ: ECED1_0837(ltaE)
ECK: EC55989_0915(ltaE)
ECT: ECIAI39_0851(ltaE)
EOC: CE10_0894(ltaE)
EUM: ECUMN_1065(ltaE)
ECZ: ECS88_0891(ltaE)
ELO: EC042_0962(ltaE)
ESE: ECSF_0795
EBR: ECB_00875(ltaE)
EBD: ECBD_2724
EKF: KO11_19160(ltaE)
EAB: ECABU_c09110(ltaE)
EDJ: ECDH1ME8569_0822(ltaE)
EIH: ECOK1_0872(ltaE)
ENA: ECNA114_0812(ybjU)
ELW: ECW_m0979(ltaE)
ELL: WFL_04765(ltaE)
ELC: i14_0919(ybjU)
ELD: i02_0919(ybjU)
ELP: P12B_c0855(ltaE)
EBL: ECD_00875(ltaE)
EBE: B21_00881(ltaE)
ELF: LF82_1236(ltae)
ECOI: ECOPMV1_00873(ltaE)
ECOJ: P423_04320
ECOS: EC958_0982(ybjU)
EFE: EFER_1013(ltaE)
EAL: EAKF1_ch0603(ltaE)
STY: STY0930(ybjU)
STT: t1999(ybjU)
STM: STM0934(ltaA)
SEO: STM14_1049(ltaA)
SEY: SL1344_0873(ltaA)
SEJ: STMUK_0902(ltaA)
SEB: STM474_0921(ltaA)
SEF: UMN798_0972(ybjU)
SEND: DT104_09101(ybjU)
SENI: CY43_04790
SPT: SPA1865(ybjU)
SEK: SSPA1735
SEI: SPC_0936(ybjU)
SEC: SCH_0889(ltaA)
SEH: SeHA_C1032(ltaE)
SHB: SU5_01565
SEE: SNSL254_A0969(ltaE)
SEW: SeSA_A1051(ltaE)
SEA: SeAg_B0934(ltaE)
SENS: Q786_04340
SED: SeD_A1001(ltaE)
SEG: SG0877(ltaA)
SEL: SPUL_2071(ltaA)
SEGA: SPUCDC_2057(ltaA)
SET: SEN0842(ltaA)
SENA: AU38_04370
SENO: AU37_04355
SENV: AU39_04360
SENQ: AU40_04845
SENL: IY59_04430
SEEP: I137_09425
SENB: BN855_8780(ltaE)
SENE: IA1_04565
SBG: SBG_0795(ybjU)
SBZ: A464_862
SFL: SF0825(ybjU)
SFX: S0866(ybjU)
SFV: SFV_0858(ybjU)
SFE: SFxv_0894(ltaE)
SFN: SFy_1115
SFS: SFyv_1158
SFT: NCTC1_00825(ltaE)
SSN: SSON_0856(ybjU)
SBO: SBO_0803(ybjU)
SBC: SbBS512_E2461(ltaE)
SDY: SDY_2393(ybjU)
ENC: ECL_02782
ECLO: ENC_18160
EEC: EcWSU1_01452(ltaE)
ECLX: LI66_07335
ECLY: LI62_08090
ECLZ: LI64_07640
ESA: ESA_02467
CSK: ES15_2562(itaA)
CTU: CTU_14810(ltaE)
KPN: KPN_00903(ltaE)
KPU: KP1_1868(ltaE)
KPP: A79E_3337
KPE: KPK_3659(ltaE)
KPR: KPR_3677(ltaE)
KPJ: N559_3377
KPX: PMK1_03239(ltaE)
KPNU: LI86_17530
KPNK: BN49_2000(ltaE)
KVA: Kvar_3473
KOX: KOX_15770
KOE: A225_1999
EAE: EAE_14975
EAR: CCG30968
CKO: CKO_02211
CRO: ROD_08801(ltaE)
CAMA: F384_04145
EBT: EBL_c25400(ltaE)
EBF: D782_2939
YPE: YPO1357(ltaA)
YPK: y2823
YPH: YPC_2828(ltaA)
YPA: YPA_0645
YPN: YPN_2625
YPM: YP_1239(ltaA)
YPG: YpAngola_A1588(ltaE)
YPZ: YPZ3_1239(ltaA)
YPD: YPD4_1202(ltaA)
YPX: YPD8_0943(ltaA)
YPW: CH59_485(ltaE)
YPJ: CH55_1191(ltaE)
YPV: BZ15_2197(ltaE)
YPL: CH46_3772(ltaE)
YPS: YPTB1383(ltaA)
YPO: BZ17_1136(ltaE)
YPI: YpsIP31758_2620(ltaE)
YPY: YPK_2705
YPB: YPTS_1482
YPQ: DJ40_845(ltaE)
YPU: BZ21_659(ltaE)
YPR: BZ20_596(ltaE)
YPC: BZ23_993(ltaE)
YPF: BZ19_791
YEN: YE1505(ltaA)
YEY: Y11_03811
YEW: CH47_954(ltaE)
YET: CH48_149(ltaE)
YEE: YE5303_13461(ltaA)
YAL: AT01_1005(ltaE)
YFR: AW19_1726(ltaE)
YIN: CH53_187(ltaE)
YKR: CH54_4060
YRO: CH64_1064(ltaE)
YRU: BD65_3212(ltaE)
SPE: Spro_1663
SRL: SOD_c15380(ltaE)
SPLY: Q5A_008285(ltaE)
SMAF: D781_1580
SMW: SMWW4_v1c16600(ltaE)
SMAR: SM39_1127(ltaE)
SMAC: SMDB11_0957(ltaE)
SERF: L085_20180
RAA: Q7S_06920
PCT: PC1_1475
SGL: SG1098
SOD: Sant_2656(ltaE)
EPY: EpC_22970
EPR: EPYR_02482(ltaA)
EAM: EAMY_1320(ltaA)
EAY: EAM_1315(ltaE)
EBI: EbC_14790(adhE)
EGE: EM595_1263(ltaE)
PAM: PANA_1328(ltaE)
PLF: PANA5342_2952(ltaE)
PAJ: PAJ_0650(ltaE)
PVA: Pvag_0711(ltaA)
PSTW: DSJ_09405
TPTY: NCTC11468_01311(ltaE)
PMR: PMI1269
PSI: S70_21000
PRG: RB151_022390(ltaE)
PHEI: NCTC12003_02043(ltaE)
MMK: MU9_2135
ETR: ETAE_2221(ltaA)
ETD: ETAF_2012
ETE: ETEE_0214(ltaE)
LRI: NCTC12151_01715(ltaE)
XCC: XCC0460
XCB: XC_0474
XCA: xcc-b100_0495(ltaE)
XCP: XCR_4047
XCV: XCV0506
XAX: XACM_0469
XAC: XAC0477
XCI: XCAW_00888(gLY1)
XOO: XOO4048(GLY1)
XOM: XOO3823(XOO3823)
XOP: PXO_04194
XOR: XOC_4210
XPH: XppCFBP6546_09370(XppCFBP6546P_09370)
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VCO: VC0395_0706(ybjU)
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VVU: VV2_0053
VVY: VVA0561
VPA: VPA1011
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VSP: VS_II0638
VNI: VIBNI_B0913(ltaE)
VAN: VAA_01514
VAU: VANGNB10_cII0731(ltaE)
VSC: VSVS12_03603(ltaE)
VTA: B1542(ltaE)
VFI: VF_A0497
VSA: VSAL_II0582(gly)
AWD: AWOD_II_0553(gly)
PPR: PBPRB0795(LTAA)
PAE: PA0902 PA5413(ltaA)
PAEV: N297_5599(ltaE) N297_930
PAEI: N296_5599(ltaE) N296_930
PAEC: M802_5597(ltaE) M802_926
PAEO: M801_5464(ltaE) M801_930
PPSE: BN5_1497 BN5_3951(ltaA)
PCQ: PcP3B5_01440(ltaE_1) PcP3B5_15780(ltaE_2)
PPU: PP_0321(ltaE)
PPF: Pput_0343
PPT: PPS_0314
PPI: YSA_05656
PPX: T1E_3551
PPUH: B479_02055
PPUT: L483_01635
PPUN: PP4_03480(ltaE)
PPUD: DW66_0325
PMON: X969_27805
PMOT: X970_27420
PFL: PFL_4507 PFL_5731(ltaE)
PPRC: PFLCHA0_c45790(ltaE1) PFLCHA0_c56840(ltaE2)
PPRO: PPC_4611 PPC_5678(ltaE)
PFS: PFLU_4749 PFLU_5654(ltaE)
PEN: PSEEN5163(ltaE)
PSA: PST_1368 PST_1799(ltaA)
PKC: PKB_0201(ltae1) PKB_1600(ltae3)
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CCT: CC1_00430
ROB: CK5_10870
RTO: RTO_26860
CPY: Cphy_2181
CPRO: CPRO_28100(ltaE)
ERT: EUR_27630
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Reference
1  [PMID:5438301]
  Authors
Yamada H, Kumagai H, Nagate T, Yoshida H
  Title
Crystalline threonine aldolase from Candida humicola.
  Journal
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DOI:10.1016/0006-291X(70)90756-4
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  Authors
Kumagai H, Nagate T, Yoshida H, Yamada H.
  Title
Threonine aldolase from Candida humicola. II. Purification, crystallization and properties.
  Journal
Biochim Biophys Acta 258:779-90 (1972)
DOI:10.1016/0005-2744(72)90179-9
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Liu JQ, Nagata S, Dairi T, Misono H, Shimizu S, Yamada H
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The GLY1 gene of Saccharomyces cerevisiae encodes a low-specific L-threonine aldolase that catalyzes cleavage of L-allo-threonine and L-threonine to glycine--expression of the gene in Escherichia coli and purification and characterization of the enzyme.
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  Authors
Liu JQ, Dairi T, Itoh N, Kataoka M, Shimizu S, Yamada H
  Title
Gene cloning, biochemical characterization and physiological role of a thermostable low-specificity L-threonine aldolase from Escherichia coli.
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Three serendipitous pathways in E. coli can bypass a block in pyridoxal-5'-phosphate synthesis.
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DOI:10.1038/msb.2010.88
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 4.1.2.48
IUBMB Enzyme Nomenclature: 4.1.2.48
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 4.1.2.48
BRENDA, the Enzyme Database: 4.1.2.48

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