KEGG   ORTHOLOGY: K09699
Entry
K09699                      KO                                     
Symbol
DBT, bkdB
Name
2-oxoisovalerate dehydrogenase E2 component (dihydrolipoyl transacylase) [EC:2.3.1.168]
Pathway
map00280  Valine, leucine and isoleucine degradation
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Module
M00036  Leucine degradation, leucine => acetoacetate + acetyl-CoA
Reaction
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R01651  4-methyl-2-oxopentanoate:NAD+ oxidoreductase (CoA-mehtylpropanoylating)
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R03171  (S)-3-methyl-2-oxopentanoate:NAD+ 2-oxidoreductase (CoA-methylbutanoylating)
R03174  (S)-2-methylbutanoyl-CoA:enzyme N6-(dihydrolipoyl)lysine S-(2-methylbutanoyl)transferase
R04097  3-methylbutanoyl-CoA:enzyme N6-(dihydrolipoyl)lysine S-(3-methylbutanoyl)transferase
R10998  propanoyl-CoA:enzyme N6-(dihydrolipoyl)lysine S-propanoyltransferase
Disease
H00172  Maple syrup urine disease
Brite
KEGG Orthology (KO) [BR:ko00001]
 09100 Metabolism
  09101 Carbohydrate metabolism
   00640 Propanoate metabolism
    K09699  DBT, bkdB; 2-oxoisovalerate dehydrogenase E2 component (dihydrolipoyl transacylase)
  09105 Amino acid metabolism
   00280 Valine, leucine and isoleucine degradation
    K09699  DBT, bkdB; 2-oxoisovalerate dehydrogenase E2 component (dihydrolipoyl transacylase)
  09108 Metabolism of cofactors and vitamins
   00785 Lipoic acid metabolism
    K09699  DBT, bkdB; 2-oxoisovalerate dehydrogenase E2 component (dihydrolipoyl transacylase)
Enzymes [BR:ko01000]
 2. Transferases
  2.3  Acyltransferases
   2.3.1  Transferring groups other than aminoacyl groups
    2.3.1.168  dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase
     K09699  DBT, bkdB; 2-oxoisovalerate dehydrogenase E2 component (dihydrolipoyl transacylase)
Enzymes of 2-oxocarboxylic acid metabolism [br01601.html]
 2-Oxoacid oxidizing enzymes
  K09699
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BCOA: BF29_691
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SAW: SAHV_1503(bmfBB)
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SAS: SAS1454
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SAUA: SAAG_01430
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SAUF: X998_1527
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BPIT: BPIT_09320
NIF: W02_04810
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Reference
PMID:1420314
  Authors
Lau KS, Chuang JL, Herring WJ, Danner DJ, Cox RP, Chuang DT
  Title
The complete cDNA sequence for dihydrolipoyl transacylase (E2) of human branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex.
  Journal
Biochim Biophys Acta 1132:319-21 (1992)
DOI:10.1016/0167-4781(92)90169-z
  Sequence
[hsa:1629]
Reference
  Authors
Fujiki Y, Sato T, Ito M, Watanabe A
  Title
Isolation and characterization of cDNA clones for the e1beta and E2 subunits of the branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex in Arabidopsis.
  Journal
J Biol Chem 275:6007-13 (2000)
DOI:10.1074/jbc.275.8.6007
  Sequence
[ath:AT3G06850]
Reference
  Authors
Venugopal A, Bryk R, Shi S, Rhee K, Rath P, Schnappinger D, Ehrt S, Nathan C
  Title
Virulence of Mycobacterium tuberculosis depends on lipoamide dehydrogenase, a member of three multienzyme complexes.
  Journal
Cell Host Microbe 9:21-31 (2011)
DOI:10.1016/j.chom.2010.12.004
  Sequence
[mtu:Rv2495c]

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