#=GF ID   GST_C_5
#=GF AC   PF16865.10
#=GF DE   Glutathione S-transferase, C-terminal domain
#=GF AU   Eberhardt R;0000-0001-6152-1369
#=GF SE   PDB:4ags
#=GF GA   27.00 27.00;
#=GF TC   27.00 27.00;
#=GF NC   26.90 26.90;
#=GF BM   hmmbuild HMM.ann SEED.ann
#=GF SM   hmmsearch -Z 81514348 --cpu 4 -E 1000 HMM pfamseq
#=GF TP   Domain
#=GF CL   CL0497
#=GF RN   [1]
#=GF RM   22753509
#=GF RT   Leishmania TDR1 structure, a unique trimeric glutathione
#=GF RT   transferase capable of deglutathionylation and antimonial
#=GF RT   prodrug activation.
#=GF RA   Fyfe PK, Westrop GD, Silva AM, Coombs GH, Hunter WN;
#=GF RL   Proc Natl Acad Sci U S A. 2012;109:11693-11698.
#=GF DR   INTERPRO; IPR041695;
#=GF DR   SO; 0000417; polypeptide_domain;
#=GF CC   Leishmania major and Trypanosoma cruzi glutathione-S-transferase
#=GF CC   (GST) has undergone gene duplication, diversification, and gene
#=GF CC   fusion leading to an four domain enzyme which contains two
#=GF CC   repeats of a GST N-terminal domain followed by a GST C-terminal
#=GF CC   domain [1].
#=GF SQ   214
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#=GS A4I8P2_LEIIN/321-429      DR PDB; 4AGS B; 321-429;
#=GS A4I8P2_LEIIN/321-429      DR PDB; 4AGS A; 321-429;
#=GS A4I8P2_LEIIN/321-429      DR PDB; 4AGS C; 321-429;
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#=GS A0A6G0WP88_9STRA/130-227  AC A0A6G0WP88.1
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#=GS A0A8J4QRU0_9ROSI/118-218  AC A0A8J4QRU0.1
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#=GS A0A6G0X825_9STRA/111-227  AC A0A6G0X825.1
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#=GS G2IN94_SPHSK/95-205       DR PDB; 4YAV A; 95-205;
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