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Database: Pfam
Entry: Biopterin_H
LinkDB: Biopterin_H
Original site: Biopterin_H 
#=GF ID   Biopterin_H
#=GF AC   PF00351.22
#=GF DE   Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase
#=GF PI   biopterin_H; 
#=GF AU   Finn RD;0000-0001-8626-2148
#=GF SE   Prosite
#=GF GA   22.70 22.70;
#=GF TC   25.70 23.50;
#=GF NC   22.20 22.20;
#=GF BM   hmmbuild HMM.ann SEED.ann
#=GF SM   hmmsearch -Z 47079205 -E 1000 --cpu 4 HMM pfamseq
#=GF TP   Domain
#=GF WK   Biopterin-dependent_aromatic_amino_acid_hydroxylase
#=GF RN   [1]
#=GF RM   3475690
#=GF RT   Full-length cDNA for rabbit tryptophan hydroxylase: functional
#=GF RT   domains and evolution of aromatic amino acid hydroxylases. 
#=GF RA   Grenett HE, Ledley FD, Reed LL, Woo SL; 
#=GF RL   Proc Natl Acad Sci U S A 1987;84:5530-5534.
#=GF RN   [2]
#=GF RM   1655752
#=GF RT   Cloning and expression of Chromobacterium violaceum
#=GF RT   phenylalanine hydroxylase in Escherichia coli and comparison of
#=GF RT   amino acid sequence with mammalian aromatic amino acid
#=GF RT   hydroxylases. 
#=GF RA   Onishi A, Liotta LJ, Benkovic SJ; 
#=GF RL   J Biol Chem 1991;266:18454-18459.
#=GF RN   [3]
#=GF RM   8108417
#=GF RT   Pseudomonas aeruginosa possesses homologues of mammalian
#=GF RT   phenylalanine hydroxylase and 4 alpha-carbinolamine
#=GF RT   dehydratase/DCoH as part of a three-component gene cluster. 
#=GF RA   Zhao G, Xia T, Song J, Jensen RA; 
#=GF RL   Proc Natl Acad Sci U S A 1994;91:1366-1370.
#=GF RN   [4]
#=GF RM   9406548
#=GF RT   Crystal structure of the catalytic domain of human phenylalanine
#=GF RT   hydroxylase reveals the structural basis for phenylketonuria. 
#=GF RA   Erlandsen H, Fusetti F, Martinez A, Hough E, Flatmark T, Stevens
#=GF RA   RC; 
#=GF RL   Nat Struct Biol 1997;4:995-1000.
#=GF DR   INTERPRO; IPR019774;
#=GF DR   PROSITE; PDOC00316;
#=GF DR   SCOP; 1toh; fa;
#=GF DR   HOMSTRAD; biopterin_H;
#=GF DR   SO; 0000417; polypeptide_domain;
#=GF CC   This family includes phenylalanine-4-hydroxylase, the
#=GF CC   phenylketonuria disease protein.
#=GF SQ   3725
#=GS A0A060Z5H2_ONCMY/36-216    AC A0A060Z5H2.1
#=GS A0A0N5DVX1_TRIMR/163-304   AC A0A0N5DVX1.1
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#=GS TY3H_HUMAN/195-525         DR PDB; 2XSN B; 195-525;
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#=GS TY3H_HUMAN/195-525         DR PDB; 2XSN C; 195-525;
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#=GS A0A176TFQ6_9FLAO/11-177    AC A0A176TFQ6.1
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#=GS G5AMD7_HETGA/281-607       AC G5AMD7.1
#=GS A0A3M6VHC4_9STRA/130-448   AC A0A3M6VHC4.1
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#=GS C6VXI8_DYAFD/4-237         AC C6VXI8.1
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