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#=GF ID Malate_DH #=GF AC PF12434.13 #=GF DE Malate dehydrogenase enzyme #=GF AU Gavin OL; #=GF SE Prosite #=GF GA 21.50 21.50; #=GF TC 21.50 21.50; #=GF NC 21.40 21.40; #=GF BM hmmbuild HMM.ann SEED.ann #=GF SM hmmsearch --cpu 4 -E 1000 -Z 81514348 HMM pfamseq #=GF TP Family #=GF RN [1] #=GF RM 15194233 #=GF RT Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the extreme #=GF RT halophilic bacterium Salinibacter ruber behaves like a #=GF RT non-halophilic protein. #=GF RA Madern D, Zaccai G; #=GF RL Biochimie. 2004;86:295-303. #=GF DR INTERPRO; IPR032683; #=GF DR SO; 0100021; polypeptide_conserved_region; #=GF CC This domain family is found in bacteria, and is approximately 30 #=GF CC amino acids in length. The family is found in association with #=GF CC Pfam:PF00390, Pfam:PF03949, Pfam:PF01515. There is a conserved #=GF CC AAL sequence motif. There is a single completely conserved #=GF CC residue R that may be functionally important. Malate #=GF CC dehydrogenase is one of the enzymes involved in the citric acid #=GF CC cycle in mitochondria. It converts malate to oxaloacetate using #=GF CC NAD as a cofactor. #=GF SQ 326 #=GS A0A0Q4YD65_9BURK/6-26 AC A0A0Q4YD65.1 #=GS A0A5B8G4A9_9RHOB/1-20 AC A0A5B8G4A9.1 #=GS A0A221KE19_VITFI/2-23 AC A0A221KE19.1 #=GS A0A418XRX7_9BURK/2-26 AC A0A418XRX7.1 #=GS A0A2A7UQW0_COMTR/7-27 AC A0A2A7UQW0.1 #=GS A0A257CSV4_9BURK/7-37 AC A0A257CSV4.1 #=GS A0A1E7WJ33_9BURK/3-26 AC A0A1E7WJ33.1 #=GS A0A2S0MCF3_9BURK/2-25 AC A0A2S0MCF3.1 #=GS A0A844B1A7_9BURK/2-27 AC A0A844B1A7.1 #=GS A0A6N1WXQ2_9BURK/10-28 AC A0A6N1WXQ2.1 #=GS A0A7W5DCK6_9BURK/3-29 AC A0A7W5DCK6.1 #=GS A0A6G7VKA6_9RHOB/1-23 AC A0A6G7VKA6.1 #=GS G0AI97_COLFT/3-26 AC G0AI97.1 #=GS A0A223P7R4_9BURK/6-26 AC A0A223P7R4.1 #=GS A0A2P6ATN7_9GAMM/2-16 AC A0A2P6ATN7.1 #=GS A0A162SPP0_9BURK/4-25 AC A0A162SPP0.1 #=GS A0A923HIN4_9BURK/2-25 AC A0A923HIN4.1 #=GS A0A6P2FRB6_9BURK/4-29 AC A0A6P2FRB6.1 #=GS A0A931IS96_9BURK/3-22 AC A0A931IS96.1 #=GS A0A916UM58_9BURK/2-27 AC A0A916UM58.1 #=GS A0A0U3MJW0_9BURK/3-22 AC A0A0U3MJW0.1 #=GS 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