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Database: Pfam
Entry: Microtub_bd
LinkDB: Microtub_bd
Original site: Microtub_bd 
#=GF ID   Microtub_bd
#=GF AC   PF16796.8
#=GF DE   Microtubule binding
#=GF AU   Eberhardt R;0000-0001-6152-1369
#=GF SE   PDB:4etp
#=GF GA   27.00 27.00;
#=GF TC   27.00 27.00;
#=GF NC   26.90 26.90;
#=GF BM   hmmbuild HMM.ann SEED.ann
#=GF SM   hmmsearch -Z 61295632 -E 1000 --cpu 4 HMM pfamseq
#=GF TP   Domain
#=GF CL   CL0023
#=GF RN   [1]
#=GF RM   17382884
#=GF RT   Vik1 modulates microtubule-Kar3 interactions through a motor
#=GF RT   domain that lacks an active site.
#=GF RA   Allingham JS, Sproul LR, Rayment I, Gilbert SP;
#=GF RL   Cell. 2007;128:1161-1172.
#=GF RN   [2]
#=GF RM   22734002
#=GF RT   Kar3Vik1, a member of the kinesin-14 superfamily, shows a novel
#=GF RT   kinesin microtubule binding pattern.
#=GF RA   Rank KC, Chen CJ, Cope J, Porche K, Hoenger A, Gilbert SP,
#=GF RA   Rayment I;
#=GF RL   J Cell Biol. 2012;197:957-970.
#=GF DR   INTERPRO; IPR031852;
#=GF DR   SO; 0000417; polypeptide_domain;
#=GF CC   This motor homology domain binds microtubules and lacks an
#=GF CC   ATP-binding site [1-2].
#=GF SQ   931
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#=GS A0A553PEG5_9TELE/242-404    AC A0A553PEG5.1
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#=GS J5S5F7_SACK1/354-494        AC J5S5F7.1
#=GS A0A453D3K0_AEGTS/445-528    AC A0A453D3K0.1
#=GS A0A0E0HSB5_ORYNI/608-774    AC A0A0E0HSB5.1
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#=GS VIK1_YEAST/354-494          DR PDB; 4ETP B; 354-494;
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