KEGG   ENZYME: 1.1.1.14Help
Entry
EC 1.1.1.14                 Enzyme                                 

Name
L-iditol 2-dehydrogenase;
polyol dehydrogenase;
sorbitol dehydrogenase;
L-iditol:NAD+ 5-oxidoreductase;
L-iditol (sorbitol) dehydrogenase;
glucitol dehydrogenase;
L-iditol:NAD+ oxidoreductase;
NAD+-dependent sorbitol dehydrogenase;
NAD+-sorbitol dehydrogenase
Class
Oxidoreductases;
Acting on the CH-OH group of donors;
With NAD+ or NADP+ as acceptor
BRITE hierarchy
Sysname
L-iditol:NAD+ 2-oxidoreductase
Reaction(IUBMB)
L-iditol + NAD+ = L-sorbose + NADH + H+ [RN:R07145]
Reaction(KEGG)
R07145;
(other) R00875 R01896
Show
Substrate
L-iditol [CPD:C01507];
NAD+ [CPD:C00003]
Product
L-sorbose [CPD:C00247];
NADH [CPD:C00004];
H+ [CPD:C00080]
Comment
This enzyme is widely distributed and has been described in archaea, bacteria, yeast, plants and animals. It acts on a number of sugar alcohols, including (but not limited to) L-iditol, D-glucitol, D-xylitol, and D-galactitol. Enzymes from different organisms or tissues display different substrate specificity. The enzyme is specific to NAD+ and can not use NADP+.
History
EC 1.1.1.14 created 1961, modified 2011
Pathway
Pentose and glucuronate interconversions
Fructose and mannose metabolism
Metabolic pathways
Orthology
K00008  
L-iditol 2-dehydrogenase
Genes
HSA: 
6652(SORD)
PTR: 
453394(SORD) 743540(SORD)
PPS: 
100978081(SORD)
GGO: 
PON: 
100173784(SORD)
MCC: 
712784(SORD)
MCF: 
101865740(SORD)
MMU: 
20322(Sord)
RNO: 
24788(Sord)
CGE: 
100751427(Sord)
HGL: 
101699735(Sord)
TUP: 
102498655(SORD)
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487535(SORD)
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FCA: 
101088085(SORD)
PTG: 
102953880(SORD)
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508954(SORD)
BOM: 
PHD: 
102335046(SORD)
CHX: 
102186213(SORD)
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101115280(SORD)
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100158181(SORD)
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102509205(SORD)
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103014698(SORD)
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103071699(SORD)
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102253534(SORD)
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102753022(SORD)
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102895692(SORD)
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100012620(SORD)
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415332(SORD)
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100226453(SORD)
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101816314(SORD)
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102104088(SORD)
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101914500(SORD)
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102573919(SORD)
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102461329(SORD)
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102933153(SORD)
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103059309(SORD)
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446317(sord)
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496715(sord)
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102345933(SORD)
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Dmel_CG1982(Sodh-1) Dmel_CG4649(Sodh-2)
DPO: 
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DSI: 
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CQU: 
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408871(GB14284)
TCA: 
BMOR: 
API: 
PHU: 
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CEL: 
CELE_R04B5.5(R04B5.5) CELE_R04B5.6(R04B5.6)
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MTR: 
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POPTR_0012s13780g(POPTRDRAFT_890818) POPTR_0012s13790g(POPTRDRAFT_823499)
VVI: 
SLY: 
778312(SDH)
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Os08t0545200-01(Os08g0545200)
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100283066(sdh1)
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s00069p00154180(AMTR_s00069p00154180) s00069p00154200(AMTR_s00069p00154200)
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YDL246C(SOR2) YJR159W(SOR1)
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AOR_1_1878174(AO090005001078) AOR_1_594144(AO090023000346) AOR_1_622054(AO090011000369) AOR_1_958184(AO090009000575)
ANG: 
ANI_1_1366084(An09g03900) ANI_1_1474014(An01g10920)
AFV: 
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AGABI1DRAFT112007(AGABI1DRAFT_112007) AGABI1DRAFT115279(AGABI1DRAFT_115279)
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AGABI2DRAFT193249(AGABI2DRAFT_193249) AGABI2DRAFT194241(AGABI2DRAFT_194241)
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ECT: 
SEA: 
SENS: 
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YPO2502(gutB)
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YPD8_2199(gutB)
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YPC_1623(gutB)
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YPTB2538(gutB)
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MES: 
SME: 
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BSU06150(gutB)
BSR: 
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BPUM: 
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BMD_3588(gutB)
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GGH: 
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SAV: 
SAW: 
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SAM: 
SAS: 
SAR: 
SAC: 
SAX: 
SAA: 
SAO: 
SAE: 
SAD: 
SUU: 
SUV: 
SUH: 
SUE: 
SUJ: 
SUK: 
SUC: 
SUT: 
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SUD: 
SUX: 
SUW: 
SUG: 
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SAUE: 
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SAUS: 
SAUU: 
SAUZ: 
SAB: 
SUY: 
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SAUR: 
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SH0215(gutB)
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SLN: 
LMO: 
LMF: 
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LMC: 
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LMT: 
LMG: 
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LMJ: 
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LMM7_0528(gatD-1) LMM7_2775(ydjL) LMM7_2776(gatD-2)
LML: 
LMP: 
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BN389_05440(gatD) BN389_26290(gutB) BN389_26300(gatD_2)
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LMOZ: 
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LSG: 
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TC41_2611(gutB)
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JDM1_2831(gutB)
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CTH: 
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CHY_1307(gutB)
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TTO: 
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MSA: 
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PAZ_c09550(gutB1)
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CTM: 
STR: 
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PBS: 
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DOI: 
CPI: 
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SOL: 
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SIM: 
SID: 
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SIN: 
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MCN: 
AHO: 
THB: 
NMR: 
NIR: 
NKR: 
CSY: 
NGA: 
CSU: 
 » show all
Taxonomy
Reference
1
  Authors
Bailey, J.P., Renz, C. and McGuinness, E.T.
  Title
Sorbitol dehydrogenase from horse liver: purification, characterization and comparative properties.
  Journal
Comp. Biochem. Physiol. 69B (1981) 909-914.
Reference
2  [PMID:6852349]
  Authors
Burnell JN, Holmes RS.
  Title
Purification and properties of sorbitol dehydrogenase from mouse liver.
  Journal
Int. J. Biochem. 15 (1983) 507-11.
  Organism
Mus musculus
Reference
3  [PMID:667078]
  Authors
Leissing N, McGuinness ET.
  Title
Rapid affinity purification and properties of rat liver sorbitol dehydrogenase.
  Journal
Biochim. Biophys. Acta. 524 (1978) 254-61.
  Organism
Rattus norvegicus
Reference
4  [PMID:16660917]
  Authors
Negm FB, Loescher WH.
  Title
Detection and Characterization of Sorbitol Dehydrogenase from Apple Callus Tissue.
  Journal
Plant. Physiol. 64 (1979) 69-73.
  Organism
Malus domestica
Reference
5  [PMID:6870831]
  Authors
O'Brien MM, Schofield PJ, Edwards MR.
  Title
Polyol-pathway enzymes of human brain. Partial purification and properties of sorbitol dehydrogenase.
  Journal
Biochem. J. 211 (1983) 81-90.
  Organism
Homo sapiens
Reference
6  [PMID:1460002]
  Authors
Ng K, Ye R, Wu XC, Wong SL
  Title
Sorbitol dehydrogenase from Bacillus subtilis. Purification, characterization, and gene cloning.
  Journal
J. Biol. Chem. 267 (1992) 24989-94.
  Organism
Bacillus subtilis
  Sequence
[bsu:BSU06150]
Other DBs
ExplorEnz - The Enzyme Database: 
IUBMB Enzyme Nomenclature: 
ExPASy - ENZYME nomenclature database: 
BRENDA, the Enzyme Database: 
CAS: 
9028-21-1

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